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1. Los aminoácidos
2. Propiedades de los aminoácidos
3. El enlace peptídico
4. La estructura de las proteínas.
5. Las propiedades de las proteínas
6. La clasificación de las proteínas
7. Las funciones de las proteínas
Tema 5

1.- Los aminoácidos
 Compuestos orgánicos :
Baja masa molecular que cuando se unen forman
proteínas.
 Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Algunos contienen también azufre.
Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino
-NH2 y una cadena lateral unidos todos ellos a un
carbono llamado alfa.

Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.

Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las
proteínas. Se llaman aminoácidos proteicos.
En los seres vivos hay además aminoácidos no
proteicos que no forman proteínas.
 Aminoácidos esenciales son aquellos que no
pueden sintetizar los animales y deben ser
ingeridos en la dieta. Las plantas si los sintetizan.
Para designar los veinte aminoácidos proteicos se
utilizan abreviaturas, que se forman con las tres
primeras letras de los nombres en inglés. Por

2 - Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen carácter anfótero, es decir
se pueden comportar como ácido (dador de
protones) o como base (aceptor de protones) según
el pH de la disolución.
De esta manera contribuyen a controlar el pH, es
decir tienen efecto tampón.
Contribuyen a la homeostasis (equilibrio del medio
interno del ser vivo)

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones
dipolares.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS
AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
En medio ácido se comportan como una base (cogiendo H+ del medio) y en
medio básico se comportan como un ácido (liberando H+ al medio).

2.- El enlace peptídico
 Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas
llamadas péptidos.
 Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se forma una
molécula de agua.

 En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta
restricciones a la forma de la cadena polipeptídica
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace
peptídico

Los péptidos
 Son las moléculas formadas por aminoácidos
 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez
aminoácidos.
La insulina y el glucagón son hormonas producidas por
el páncreas que controlan el nivel de la glucosa en la
sangre. La insulina es proteína y el glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50
aminoácidos. Algunas proteínas contienen otro tipo
de moléculas.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.
 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras

4.- La estructura de las proteínas
 La organización de una proteína viene determinada por
cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, la
estructura secundaria, la estructura terciaria y la
estructura cuaternaria.
 Cada una de ellas corresponde a la disposición de la
anterior en el espacio.

3.1 Estructura primaria de las proteínas
 Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los
aminoácidos que hay en la cadena y el orden en el que se
disponen en la cadena.
 La secuencia de aminoácidos determina las estructuras
superiores y como consecuencia la función de una
proteína.

Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman
y el orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes
que pueden formarse es:
20n
Número de
aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el número
de las diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100

3.2. Estructura secundaria
 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el
espacio
 Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una
disposición espacial estable.
 Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y
depende de los aminoácidos que la constituyen.
 Se conocen tres tipos:
 α-hélice,
 Conformación-β o lámina plegada
 Hélice del colágeno

α-hélice
 Se forma al enrollarse la estructura
primaria helicoidalmente sobre sí misma .
Esto se debe a la formación de puentes
de hidrógeno entre el oxígeno del –CO-
de un aminoácido y el hidrógeno del –NH-
del cuarto aminoácido siguiente.
 Todos los oxígenos de los grupos –CO-
queden orientados en el mismo sentido;
todos los hidrógenos de los grupos –NH-
en sentido contrario. Los radicales R
quedan orientados hacia el exterior de la
hélice.

Hélice de colágeno
 El colágeno tienen una
disposición en hélice especial,
algo más alargada que la α-
hélice.
 Sus radicales dificultan la
formación de puentes de
hidrógeno, por lo que no se
forma una α-hélice.
 La estabilidad de la hélice del
colágeno se debe a la asociación
de tres hélices que originan una
superhélice o molécula
completa de colágeno.
 Las tres hélices se unen por
medio de enlaces covalentes y
por enlaces débiles de tipo

Conformación  o lámina plegada
 La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag,
quedando los Cα, situados en las aristas o vértices de los
ángulos de plegamiento.

 La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la
asociación de varias moléculas o varios segmentos de la
misma cadena polipeptídica, con disposición β. Entre estas
moléculas o segmentos se establecen puentes de hidrógeno
(grupos CO y NH). Se forma así una lámina en zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.

Estructura secundaria de las
proteínas: conformación 
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Enlace
peptídico
Enlaces de
hidrógeno

Estructura terciaria
 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega
sobre sí misma y origina una forma globular. Son solubles en
agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice
o conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
 La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.
 Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a
los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden
ser:
 Enlaces de hidrógeno.
Atracciones electrostáticas.
Atracciones hidrofóbicas.
Puentes disulfuro.

• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias,
mantienen la estructura secundaria alargada: proteínas
fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.
• Ejemplos:
o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.
o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.
o La miosina responsable de la contracción muscular
o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los
vasos sanguíneos.

Estructura cuaternaria
 La presentan las proteínas constituidas por dos o más
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no.
 Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en
ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro.

Estructura cuaternaria
 El número de cadenas puede variar:
 Insulina: 2 cadenas
 Colágeno: 3 cadenas
 Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
 ARN-polimerasa: cinco cadenas.

5 - Propiedades de las Proteínas
 Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales (R) y de
la capacidad que tienen éstos de reaccionar con otras moléculas
 Las principales propiedades son:
Solubilidad
 En general las proteínas fibrosas son insolubles y las
globulares solubles.
 La solubilidad es debida a los radicales de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Se forma una
capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda
unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización).
 Debido a su elevada masa molecular cuando se disuelven, dan
dispersiones coloidales.

Solvatación de los compuestos iónicos vista en el tema 1

Desnaturalización
 Es la pérdida de la estructura
cuaternaria, terciaria y
secundaria, debido a la
rotura de los enlaces que las
mantienen. Solo se conserva
la primaria.
 Son ejemplos de
desnaturalización la leche
cortada debido a la
desnaturalización de la
caseína, la precipitación de
la clara de huevo al
desnaturalizarse la

Desnaturalización
 Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH,
variaciones de temperatura, alteraciones de la concentración
salina del medio...
 Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta
una estructura filamentosa y precipita ( disminución de la
solubilidad)
 Las proteínas , en este estado, no pueden llevar a cabo la
actividad para la que fueron diseñadas, es decir no son
funcionales.
 La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al
volver a las condiciones normales, la proteína puede, en

Desnaturalización y
renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Especificidad
 Es una de las propiedades más características y se refiere
a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras
especies). Cuanto más lejanas sean dos especies en su
evolución más diferentes son sus proteínas.
 Aún, dentro de una misma especie hay diferencias
protéicas entre los distintos individuos de la misma
especie. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son
comunes a todos los seres vivos. Cada ser vivo fabrica sus
propias proteínas de acuerdo con su ADN.
 La especificidad de las proteínas explica la compatibilidad o

Capacidad amortiguadora
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por
eso también tienen un comportamiento anfótero, es
decir, pueden comportarse como un ácido, liberando
protones (H+), o bien como una base, aceptando protones.
Debido a ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar
las variaciones de pH del medio, es decir, forman
disoluciones tampón o amortiguadoras.

6.- La clasificación de las
proteínas
6.1- Holoproteínas: formadas solo por aminoácidos
6.2-Heteroproteínas: formadas por una parte proteica
(aminoácidos), y una no proteica llamada grupo
prostético.
6.1- Holoproteínas: Se clasifican según su estructura en
dos grupos:
 Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se
encuentran en los animales. Las moléculas forman
fibras paralelas.
• Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos,
piel…
• Queratinas. En formaciones epidérmicas: cabello,
uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas, etc.
• Miosina. Contracción y relajación de las fibras
musculares.

 Proteínas globulares. Son solubles en agua o
disoluciones polares. Destacan
• Histonas. Se encuentran en el núcleo celular, asociadas
al ADN.
• Albúminas. Función de reserva o de transporte.
Ovoalbúmina del huevo, seroalbúmina de la sangre,
lactoalbúmina de la leche.
• Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las
inmunoglobulinas o anticuerpos.
• Actina: responsable de la contracción muscular junto
con la miosina.

6.2-Heteroproteínas: formadas por una parte proteica
(aminoácidos), y una no proteica llamada grupo
prostético.
 Cromoproteínas
Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La
hemoglobina y la mioglobina que transportan oxígeno en la
sangre y en el músculo.

 Glicoproteínas
Su grupo prostético contiene glúcidos.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.
 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH,
TSH.)
 Lipoproteínas
Grupo prostético es un lípido.
 Lipoproteínas de las membranas celulares.
 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan
lípidos insolubles como colesterol y triglicéridos por la
sangre.

 Nucleoproteínas
Grupo prostético: un ácido nucleico.
 Son las asociaciones de ADN con
proteínas (histonas) que forman la
cromatina del núcleo celular .
 Fosfoproteínas
Grupo prostético: ácido fosfórico
(H3PO4).
 Caseína de la leche.
• Caseína

Clasificación de las proteínas: holoproteína
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Son proteínas insolubles en agua.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción
muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos
esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas
o reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.

Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido
Anticuerpos y
glicoproteínas de
membrana
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una
parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Grupo hemo Hemoglobina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos Cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico Caseína de la leche
Lipoproteína Lípido
Prot transportadoras
del colesterol en la
sangre

7. Las funciones de las
proteínas

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