Biocatalisis juan
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Este documento proporciona información sobre enzimas. Define las enzimas como proteínas que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Explica las propiedades de las enzimas como su especificidad, eficiencia catalítica y mecanismo de acción. Además, clasifica las enzimas en seis clases principales y describe factores como el pH, la temperatura y la concentración de sustrato y enzima que afectan la velocidad de reacción enzimática.
Biocatalisis juan
- 1. BBIIOOCCAATTAALLIISSIISS JJUUAANN AAQQUUIINNOO PPUUMMAA
- 2. OOBBJJEETTIIVVOOSS 1. Define que es una enzima describiendo sus propiedades y su mecanismo de acción 2. Enumera las clases de enzimas e indica el tipo de reacción que cada una de ellas cataliza. 3. Construye e interpreta gráficas que relacionen el efecto de la (S) sobre la Vi de una reacción catalizada por una enzima. 4. Indica los mecanismos mediante los cuales la temperatura, el pH y la concentración de la enzima afectan la velocidad de una reacción enzimática 5. Describe la importancia y uso de enzimas en clínica.
- 3. DDEEFFIINNIICCIIOONN Las enzimas son proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones químicas que ocurren en los seres vivo
- 4. IIMMPPOORRTTAANNCCIIAA BBIIOOMMEEDDIICCAA La determinación de enzimas en los líquidos biológicos ayuda en el diagnostico de muchas enfermedades ya que muchas de las enzimas tienen especificidad por unos pocos órganos. CREATINO KINASA (MB) TRANSAMINASA GLUTAMICO OXALACETICA (TGO) LACTATO DESHIDROGENASA (LDH) INFARTO AL MIOCARDIO
- 5. GAMMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASA TRANSAMINASA GLUTAMICO PIRUVICA (TGP) ENFERMEDADES HEPATICAS AMILASA PANCREATICA PANCREATITIS AGUDA FOSFATASA ACIDA PROSTATITIS, CANCER PROSTATA
- 6. FOSFATASA ALCALINA VARIOS TRASTORNOS OSEOS ENFERMEDADES HEPÁTICAS OBSTRUCTIVAS CERULOPLASMINA ENFERMEDAD HEPATOCELUAR (ENFERMEDAD DE WILSON)
- 7. TTEERRMMIINNOOSS APOENZIMA.- Parte estrictamente proteica de la enzima. COFACTOR.- Parte NO PROTEICA, tipos: • Iones metálicos.- Fe++, Fe+++, Cu+, Mg++, Zn++, K+, Ni++, Mo, etc. • Coenzima.- Union laxa a la enzima, (NAD) y (NADP) • Grupo prostético.- Union fuertea la enzima (FAD). HOLOENZIMA.- Es la unión de la apoenzima mas el cofactor SUSTRATO (S).- Compuesto sobre la cual actúa la enzima y lo transforma en un producto PRODUCTO (P).- Es el resultado de la acción de la enzima sobre el sustrato ACTIVADOR.- Compuesto que aumenta la actividad enzimatica INHIBIDOR (I).- Sustancia que deprime o anula su actividad. G SITIO ACTIVO + COFACTOR C S APOENZIMA I
- 8. • ZIMOGENO O PROENZIMA.- Enzimas se sintetizan como precursores inactivos, siendo necesario un cambio en su estructura para manifestar su actividad catalítica. Son ejemplos de zimógenos el pepsinógeno, tripsinogeno, quimotripsinogeno, procarboxipeptidasa, proelastasa, etc. En el caso del pepsinógeno se convierte a la forma activa, pepsina • ISOENZIMA.- Son enzimas que catalizan la misma reacción, ya que existen en formas moleculares múltiples en un mismo organismo o incluso en una misma célula. Estas pueden ser separadas por electroforesis lo que indica que difieren en su pI. También se les denomina como isozimas. ••
- 9. CREATINO FFOOSSFFOOQQUUIINNAASSAA ((CCPPKK)) B M B M B M (CPK1) (CPK2) (CPK3) cerebro músculo esquelético músculo cardiaco
- 10. LLAACCTTAATTOO DDEESSHHIIDDRROOGGEENNAASSAA ((LLDDHH)) H M (LDH1) (LDH2) (LDH3) H H H H H H H H M M H M M M M M M M (LDH4) (LDH5) músculo cárdiaco músculo cárdiaco cerebro, riñon músculo esquelético músculo esquelético, hígado
- 11. MMEECCAANNIISSMMOO DDEE AACCCCIIÓÓNN SITIO ACTIVO + COFACTOR C C S + P P ENZIMA ENZIMA E + S ES E + P Mecanismo de acción de una enzima C ENZIMA S
- 12. CCAARRCCAATTEERRIISSTTIICCAASS a) Elevada especificidad ya que reconocen un solo sustrato o en algunos pocos casos tienen algunos sustratos que son estructuralmente semejantes. b) Son catalizadores muy poderosos y eficientes en pequeñas cantidades, es decir que para transformar grandes cantidades de sustrato se requieren pequeñas cantidades de enzima. Un millón de veces. c) No se consumen ni se degradan en el curso de las reacciones que catalizan ya que al transformar un sustrato inmediatamente pueden actuar sobre otros sustratos y la enzima permanece químicamente inalterada. d) No modifican la constante de equilibrio (Keq) de las reacciones que catalizan. Las reacciones químicas tienen una constante de equilibrio que les es característica. e) Disminuyen la energía de activación de las reacciones. La cantidad de energía que deben tener las moléculas para poder activarse se reduce notablemente cuando en el medio esta presente la enzima.
- 13. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DDEE LLAASS EENNZZIIMMAASS Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica (UIB), H3C CH2OH + NAD+ H3C CHO + NADH + H+ denominada etanol: NAD oxidorreductasa H2N CH COOH CH2 COOH CO COOH CH2 CH2 COOH + CO COOH CH2 COOH denominada L-aspartato: 2-oxoglutarato aminotransferasa CH COOH CH2 CH2 COOH + H2N
- 14. CCLLAASSIIFFIICCAACCIIOONN • CLASE I : OXIDORREDUCTASAS.- Catalizan diversos tipos de reacciones de oxidorreducción A B H A B Incluyen a las deshidrogenasas y oxidasas H
- 15. CLASE II : TRANSFERASAS, Que catalizan reacciones de transferencia incluyen las quinasas, mutasas, transaldolasas, transcetolasas, transaminasas y fosforilasas
- 16. • CLASE III : HIDROLASAS.- Enzimas que catalizan reacciones de ruptura, con agua H2O + incluyen las fosfatasas y proteasas OH H
- 17. • CLASE IV : LIASAS.- Catalizan reacciones de ruptura de enlaces C-O, C-C, C-N y otros, pero por medios diferentes a la hidrólisis y oxidación • incluyen a las descarboxilasas NH2
- 18. CLASE V : ISOMERASAS.- Catalizan reacciones de isomerización Glucosa Galactosa incluyen las epimerasas, racemasas
- 19. • CLASE VI : LIGASAS.- Catalizan reacciones de condensación de dos moléculas, acoplado a la hidrólisis del ATP o de otro compuesto rico en energía. ATP + + ADP + Pi • Incluyen las sintetasas y tioquinasas
- 20. CCIINNÉÉTTIICCAA EENNZZIIMMAATTIICCAA En la práctica resulta muy difícil estimar la cantidad de una enzima determinada, ya que en la mayoría de los casos, la enzima a cuantificar se encuentra en una mezcla compleja de diferentes proteínas; de otro lado las cantidades en que se encuentran las enzimas son generalmente muy pequeñas para ser fácilmente cuantificadas la actividad de una enzima es directamente proporcional a su concentración
- 21. se puede estimar la actividad de una enzima por la cantidad de sustrato consumido ( o producto formado) por unidad de tiempo S P 12 0
- 22. S P 9 3 E 1 min 3/min 3/min
- 23. unidades iinntteerrnnaacciioonnaalleess ((UUII)) ddee aaccttiivviiddaadd eennzziimmááttiiccaa número de micromoles de sustrato transformado por minuto bajo las condiciones definidas de medida U = umol / min katal .- moles de sustrato transformados por segundo (mol/seg)
- 24. VVeelloocciiddaadd ddee rreeaacccciióónn CCoonnddiicciioonneess ddee vveelloocciiddaadd iinniicciiaall E + S ES E + P PPooccooss mmiinnuuttooss
- 25. FACTORES QUE AFECTAN LLAA AACCTTIIVVIIDDAADD DDEE LLAASS EENNZZIIMMAASS pH pH vi 6.0 7.0 8.0 Efecto del pH sobre la actividad de la ureasa
- 26. Temperatura T (ºC) vi 37 Efecto de la Temperatura sobre la velocidad de reacción enzimática
- 27. Concentracion de la enzima E vi Efecto de la concentración de la enzima sobre la velocidad de reacción enzimática
- 28. Concentracion del sustrato E + S ES E + P K1 K2 K3 K4 (1) Michaelis-Menten S = (7) Km + S Vi Vmax .
- 29. Vmax Vmax 2 Km S vi a b c Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocodad de reacción enzimática
- 30. Km como la concentración de sustrato con la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato
- 31. Valores de Km para los sustratos de la Hexoquinasa HEXOSA Km (M) Galactosa 1.0 x 10-1 Fructosa 1.6 x 10-3 Glucosa 8.0 x 10-6 Manosa 3.0 x 10-6
- 32. PPllootteeoo ddee LLiinneewweeaavveerr-- BBuurrkk Km + 1 1 = (8) 1 Vi Vmax S Vmax .
- 33. 1/ S 1/vi 1/Vmax -1/ Km Ploteo de Lineweaver-Burk
- 34. EENNZZIIMMAASS AALLOOSSTTEERRIICCAASS están constituidos por 2 ó más subunidades (proteínas multiméricas) y tienen además del sitio destinado a unirse al sustrato, otro (u otros) denominado sitio alostérico Las enzimas alostéricas catalizan reacciones estratégicas en las vías metabólicas
- 35. SITIO ACTIVO SITIO ALOSTÉRICO
- 36. CCIINNEETTIICCAA Vmax Vmax 2 Ks S vi a b c