proteinatamara
- 1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERIA Sede Regional Estelí UNI-NORTE QUIMICA DE ALIMENTOS PROTEÍNAS
- 2. INTRODUCCION Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida.
- 3. Formar estructuras de soporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo. Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, los aminoácidos. Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables.
- 4. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ? Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura. Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.
- 5. Composición Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen además S. El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma. Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).
- 6. PROTEINAS Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto. Funciones: Estructura Regulación del metabolismo Detoxificación Inmunidad Energía
- 7. Se clasifican en: Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina Aminoácidos no esenciales Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina. Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
- 8. Introducción De esos 20 ó 22 AMINOACIDOS AMINOACIDOS ESENCIALES NO aminoácidos existentes ESENCIALES algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a Fenilalanina Glisina partir de otro A.A. y son Isoleucina Serina llamados no esenciales . Lisina Asparagina Metionina Tirosina Otros por el contrario, no Treonina Cistina pueden ser sintetizados o no Valina Acido aspártico en la calidad necesaria, por Triptófano Acido glutámico Arginina Citrulina lo que tienen que ser Histidina Ornitina absorbidos ya sintetizados y Prolina son denominados Alanina aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en
- 9. Fuentes de proteínas Carnes,hígado, pescados, leche y sus derivados, los huevos, las legumbres (las proteínas de origen animal poseen mayor predisposición que las vegetales) “ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
- 10. El nombre proteína deriva del griego “PROTEIOS” Compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo. Alimentos ricos en proteínas son la carne, las aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
- 11. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo α-amino de otro aa.
- 12. Proteínas Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.) El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).
- 13. 3.- AMINOÁCIDOS Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
- 14. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
- 15. Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos. 1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4. 2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
- 16. 4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
- 17. Niveles de organización de las proteínas. PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función. Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
- 19. Niveles de organización de las proteínas. SECUNDARIA: configuración espacial de la Proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)