Proteínas final
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O documento discute os aminoácidos e as proteínas. São descritos os 20 aminoácidos comuns, suas classificações e propriedades como pK e pI. Também são explicadas as estruturas primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas, assim como as forças que mantêm cada estrutura. Algumas funções de proteínas como enzimas, proteínas estruturais e de transporte são brevemente descritas.
Proteínas final
- 2. AMINOÁCIDOS
- 3. • Existem inúmeros tipos de aminoácidos, entretanto somente 20 são comuns(Básicos, Fundamentais ou Proteinogênicos):
- 4. CLASSIFICAÇÃO AA • Baseada nas propriedades do GRUPO R • 1) Apolares, alifáticos • 2) Apolares, aromáticos • 3) Polares, não-carregados • 4) Polares, carregados positivamente • 5) Polares, carregados negativamente
- 6. Comportamento de ionização • Os AA’s possuem um comportamento de ionização caracaterístico, • Podem comportar como ácido (doador de prótons) ou como base (receptor de prótons) Zwitterions – Anfótero – Anfólito – Íon Dipolar
- 8. pK e pI • Cada aminoácido possui um Ponto Isoelétrico (pI) e um pK característico • pK: medida da tendência de sofrer ionização • pI: pH em que a carga líquida das moléculas de uma solução é igual a zero, e é igual ao valor médio entre os pK’s.
- 11. OUTRAS FUNÇÕES • Hormônio: • Tiroxina • Neurotransmissores: • Glicina • Glutamato • Dopamina • PEGAR O ARQUIVO COM MAIS FUNÇÕES
- 13. Ligação amida-ácida ou LIGAÇÃO PEPTÍDICA
- 14. PEPTÍDEOS • Oligo – até 10 aa’s • Poli – 10 a 80 aa’s ( • Proteínas – acima de 80 aa’s (ou peso molecular >10.000) (Peptonas - Proteoses)
- 15. • A ligação peptídica é rígida por estar em constante ressonância
- 16. Peptídeos • O número e a sequência de AA’s é o que determina sua função e também sua estruturação • A função do peptídeo é diretamente relacionado a sua estrutura • A sequencia não é fixa, existem polimórfias • Ampla faixa de ação biológica: • Vasopressina: 9 resíduos aa’s • Encefalina: 5 resíduos aa’s • Insulina: 51 resíduos aa’s • Glucagon: 29 resíduos aa’s • Oxitocina: 9 resíduos aa’s
- 18. Estrutura • Podem ser simples • Arranjo de aminoácidos • Conjugadas • Arranjo de aminoácidos + Grupo prostético Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo hemoglobina, Cromoproteínas pigmento hemocianina e citocromos Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite) Glicoproteínas carboidrato mucina (muco) encontradas na Lipoproteínas lipídio membrana celular e no vitelo dos ovos ribonucleoproteínas e Nucleoproteínas ácido nucléico desoxirribonucleoproteínas
- 19. Estruturação • Conformação: arranjo espacial de um peptídeo • Proteína Nativa: conformação que permite sua funcionalidade
- 20. Forças “Estruturadoras” • 1) ligação de hidrogênio • um próton (H+) é compartilhado entre dois átomos eletronegativos muito próximos • 2) Interações iônicas (pontes salinas) • força de atração entre grupos ionizados de carga contrária • 3) Interações hidrofóbicas • associação de grupos não polares, que a fazem de modo a excluir o contato com a água • 4) Interações de Van der Waals • quando os átomos estão mais próximos induzir flutuações de carga, produzindo atrações mútuas à curta distância
- 22. Estrutura Primaria • Simples arranjo estável de resíduos de aminoácidos • Importante pois determina todos os outros níveis conformacionais
- 25. Estrutura Secundária • Refere-se as aspectos de dobramento tridimensional, resultado do arranjo e interação espacial de aminoácidos próximos entre si
- 26. α Hélice • Os aa’s de uma mesma cadeia interagem entre si e proporcionam um enrolamento ao redor de um eixo • A principais interações são as ligações de hidrogênio (paralelas ao eixo) • Os radicais se orientam pra fora • Prolina proibida
- 27. Folhas β • Envolvem 2 ou mais segmentos peptídicos • Os aa’s estão dispostos em zig zag com os R adjacentes apontando em sentidos opostos • Ligação H entre o oxigênio carbonílico e o H da amida peptídica (perpendiculares ao eixo)
- 28. Folhas β • Paralelas • Anti-Paralelas
- 30. Estrutura Terciária • O Arranjo espacial é determinada pela interação dos AA’s distantes entre si • Determinada pelas cadeias laterais dos aminoácidos
- 31. Estrutura Terciária • Pode-se organizar diferentes domínios • Domínio: regiões conformacionais diferenciadas e independentes de uma ppt
- 35. Estrutura Quartenária • Ligação de diferentes cadeias polipeptídicas • As subunidades podem trabalhar independentes ou cooperativamente
- 37. Uma PPT difere da outra por: • Pelo número de aminoácidos • Pelo tipo de aminoácidos • Pela seqüência dos aminoácidos • Pelo formato da molécula • O Tamanho é limitada pelos processos de produção
- 40. Desnaturação Perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função • Fatores que desnaturam • Salinidade • pH • Temperatura • Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona) • Detergentes • Agitação vigorosa
- 42. Funções das PPT’s • Muitas vezes envolvem a ligação reversível com outras moléculas • Ligantes • O local onde o Ligante se liga é chamado de Sítio de Ligação (ou sítio ativo em enzimas) • Complementar ao ligante (específico) • As ppt’s são flexíveis • Ajustes induzidos (adaptação estrutural que ocorre quando entre a ppt e o ligante)
- 44. PPT’s FIBROSAS • “Linear” • Contém apenas um único nível de estrutura secundária • Exercem, em geral, função estrutural • Insolúveis em água
- 45. Alfa Queratina • Proteínas de filamento intermediário (F1) • Citoqueratinas, Desminsina, Vimetina, Neurofilamentos, Laminas • Arranjo crescente de agrupamentos de cadeias de Alfa Hélice
- 47. Alfa Queratina • As super hélices são estabilizadas por ligações DISULFETO
- 48. Colágeno • PPT em maior quantidade nos mamíferos • Tecido conectivos, tendões, matriz óssea, córnea, etc. • Alfa Hélice para esquerda • 3 resíduos de AA por seção: • Gly-X-Pro • Gly-X-HyPro • 35% Gly, 11% Ala, 21% Pro e 21 HyPro
- 49. Colágeno • Três cadeias de colágenos se anovelam em uma hélice voltada pra direita (tropocolágeno)
- 50. Fibroína Seda • Produzidos por invertebrados • Folhas Beta Antiparalelas • Formada principalmente por Gly, Ala e Ser • Permite alto empacotamento • Mantidas por interações fracas • Maior flexibilidade
- 51. Outras PPT’s estruturais • Elastina • Fibrinogênio • Albumina • Viscosidade • Actina e Miosina (ppts contráteis) • Proporcionam a movimentação muscular • Histona • Mantém a estrutura das fitas de DNA
- 52. PPT’s GLOBULARES • “Acidentadas” • Possuem vários tipos de estruturas secundárias • Função de acordo com a conformação
- 53. Mioglobina • Marco nos estudos sobre estruturas de PPT’s • Armazenar e facilitar a difusão de O nos músculos • 153 resíduos de AA e um grupo prostético Porfirina ou Heme • Abundante em animais aquáticos
- 54. Mioglobina • Contém um anel de porfirina ligado a um Fe2 (grupo heme) • Alta afinidade com o O2 • O CO2 não se liga por questões estruturais
- 55. Hemoglobina • Tetrâmerica e globular • Duas cadeias A (141 resíduos) e duas B (146 resíduos) • Muito semelhante a Mioglobina
- 56. Hemoglobina • Possui duas conformações R e T • R mais afinidade a O2 • T mais estável na ausência de O2 (desoxiemoglobina) • Proteína alostérica • A ligação do O2 desencadeia (modulador) uma mudança geral de T para R
- 57. PPT’s transporte • Albumina • Hormonios tiroidiais • Lipo e lipoderivados • LDL, HDL • PPT’s canais
- 59. Defesa • Existem os marcadores (anticorpos) e os identificadores (linfócitos T) • Peçonhas em geral • Resultado da alta especificidade das proteínas • Diversos tipos de proteínas • MHC I • MHC II • CD4, CD8
- 60. Imunoglobulinas • Estrutura quaternária formada por quatro cadeias polipeptidicas • Duas leves e duas pesadas • As variações da composição dos sítios que determinam a ação
- 61. Reserva • Glutenina • Ovoalbumina • Caseina • Fosfoproteína encontrada no leite
- 63. ENZIMAS • Enzimas são, principalmente*, proteínas com atividade catalítica, ou seja, aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto
- 64. • Ex: Decomposição do H2O2 (peróxido de hidrogênio)
- 65. Tipos de enzimas Nº Classe Tipo de reação catalisada 1 Oxirredutase Transferência de elétrons (íons hidretos ou átomos de H) 2 Transferase Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólises (transferência de grupos funcionais para a água) 4 Liases Adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos 5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros 6 Ligases Formação de ligações do tipo C─C, C─S, C─O e C─N por meio de reações de condensação acopladas à quebra do ATP
- 66. • 1- Oxidorredutases - reações que envolvem transferência de elétrons – reações de óxido-redução • 2- Transferases - reações que envolvem transferência de grupamentos funcionais • 3- Hidrolases - Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente
- 67. • 4- Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico • 5 - Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros • 6 - Ligases: Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, às custas de energia (ATP)
- 68. Atividade da enzima • ∆G: A diferença de energia entre produtos e reagentes Energia de ativação: Quantidade de energia requerida para romper a configuração eletrônica estável de • • Não depende da Energia de Ativação. os elétrons qualquer molécula específica para que possam ser reorganizados.
- 69. • Enzimas agem diminuindo a energia de ativação, quantidade de energia necessária para que uma reação ocorra. • As enzimas afetam somente a Velocidade da reação, não interferem no Equilíbrio da reação. • Estado de transição: ponto da reação que possui maior energia de ativação
- 71. Sítio ativo é uma porção relativamente pequena da cadeia polipeptídica, uma fenda que contém cadeias laterais (R) de aminoácidos que criam uma superfície tridimensional a qual o substrato se liga.
- 72. • Sítio Ativo é um local altamente específico, isolado das interferências do meio e das possíveis movimentações moleculares • Interação com as cadeias laterais dos aminoácidos • Ligações covalentes • Ligações não covalentes fracas formadas automaticamente (ENERGIA DE LIGAÇÃO)
- 73. Modelo Chave Fechadura • O sítio ativo da enzima é totalmente complementar ao substrato
- 74. Modelo ajuste induzido • O Sítio ativo é parcialmente complementar ao substrato e altera em função da ligação com o substrato.
- 75. Toda reação para ocorrer, necessita que uma energia mínima seja fornecida: a energia de ativação.
- 76. Reação pelo Modelo “chave- fechadura” • A interação entre enzima e substrato seria tão forte, de modo que o complexo enzima-substrato se tornaria estável, e o substrato não se transformaria em produto. Aumentando a energia de ativação.
- 77. Modelo “ajuste induzido” A enzima é complementar ao estado intermediário do substrato. As forças fracas em conjunto propiciam então a diminuição da energia de ativação
- 79. Complicadores • Algumas enzimas necessita de outros grupos químicos para auxiliar na catálise • Podem ser: • Inorgânicos, chamados simplesmente de co-fator, tais como Fe+3, Mg+2, Zn+2, etc • Orgânicos, a qual é chamada de coenzima (FAD, NAD+, Co-A) • Quando ligados fortemente são considerados grupos prostéticos
- 80. • Apoenzima: a enzima sem o seu co-fator ou coenzima, normalmente, nesta situação, a enzima está inativa. • Holoenzima é a enzima e seu co-fator e/ou coenzima, a enzima esta ativa.
- 82. Fatores de influência • Por terem alta especificidade os fatores influencia de maneira diferenciada, cada enzima possui um ponto ótimo de trabalho: • pH • Temperatura • Qtd. de enzima • Concentração substrato
- 86. • Em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é proporcional a concentração de substrato (primeira ordem) • Em altas concentrações de substrato, a velocidade da reação é constante e independente da concentração de substrato (Ordem zero)
- 87. • Cinética Enzimática: Estuda especialmente velocidade de reação das enzimas • As reacções catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear face ao aumento de substrato (Cinética de Michaelis– Menten)
- 88. • Diferentes enzimas podem ter afinidade pelo mesmo substrato, entretanto a afinidade é diferenciada • Vmax= velocidade máxima – a concentração de substrato não é limitante da atividade da enzima • Constante de Michaelis (Km): Concentração de substrato na qual a enzima trabalha com metade da sua velocidade máxima. Ou seja, concentração de substrato no qual 50% dos sítios ativos estão ligados a substrato.
- 90. Inibição enzimática • A atividade enzimática pode ser ativada ou inibida, adequando a produção de acordo com a necessidade. • Inibição irreversível: Resulta em inativação da enzima • Inibição reversível competitiva: O inibidor se liga no mesmo sitio ativo do substrato comum • Inibição reversível ñ competitiva: inibidor e substrato se ligam em locais diferentes.
- 93. Inibição alostérica • São normalmente proteínas oligoméricas, possuindo duas ou mais subunidades proteícas • Apresentam sítio catalítico (ativo) e sítio(s) alostérico(s) • Enzimas que param seu funcionamento em função: • Do produto da reação • De compostos provenientes de outras vias • Do produto final da própria via (feed-back ou retrocontrole)
- 95. • As enzimas são compostos proteicos, que evoluíram para diminuir seletivamente as energias de ativação das reações necessárias para a sobrevivência das células.
- 97. • As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e desempenham diversos papéis no organismo, como função estrutural, enzimática, imunológica, dentre outras. De acordo com os seus conhecimentos sobre as proteínas, marque a alternativa errada. • a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos: quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica; • b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue produzir; • c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é chamada de ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido. • d) Quase todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas são proteínas simples e outras conjugadas. • e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é descartada pelo organismo.
- 98. • As proteínas são compostos: • a) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de hidrogênio. • b) de tamanho muito pequeno(micromoléculas) e que ocorrem em baixa concentração dentro da célula. • c) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos. • d) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. • e)responsáveis pela transmissão da informação genética
- 99. • Quanto à atividade de enzimas, assinale o que for correto. • 01) Toda enzima é uma proteína conjugada formada por um grupo prostético (coenzima), mais uma parte protéica (apoenzima) que não são ativos isoladamente. • 02) As reações enzimáticas são altamente específicas; uma enzima normalmente catalisa apenas um tipo de reação química. • 04) Cada enzima possui um pH ótimo para sua atividade catalítica. • 08) Quando uma enzima é aquecida acima de determinada temperatura e sofre desnaturação, torna-se inativa. Colocada novamente em temperatura ideal, não adquire a configuração primitiva nem sua capacidade catalítica. • 16) Todas as reações químicas que ocorrem nos seres vivos são catalisadas por enzimas
- 100. • Na molécula de um aminoácido está sempre presente o elemento carbono, o hidrogênio, o oxigênio e: • a) o sódio. • b) o enxofre. • c) o selênio. • d) o iodo • e) o nitrogênio.
- 101. • (UFMS 2010) As proteínas, formadas pela união de aminoácidos, são componentes químicos fundamentais na fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação às proteínas, assinale a(s) proposição(ões)correta(s). • 1) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo humanoa presentando forma globular como a maioria das proteínas. • 2) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido. • 4) A ptialina, enzima produzida pelas glândulas salivares, atua na digestão de proteínas. • 8) A anemia falciforme, causada por fatores nutricionais, é atribuída ao rompimento das hemácias em função da desnaturação da molécula protéica de hemoglobina em decorrência do aumento da temperatura corporal. • 16) A insulina, envolvida no metabolismo da glicose, é um exemplo de hormônio protéico. • 32) As proteínas caseína e albumina são encontradas no leite e na clara do ovo, respectivamente.
- 102. • Segundo pesquisas da UFC, a cada ano 800 toneladas de carne de cabeça de lagosta não são aproveitadas sendo lançadas ao mar. "0 estudo sobre hidrólise enzimática de desperdício de lagosta", título do pesquisador Gustavo Vieira, objetiva o uso de material de baixo custo para enriquecer a alimentação de populações carentes. O processo consiste na degradação de moléculas orgânicas complexas em simples por meio de um catalisador e na posterior liofilização. O pó resultante é de alto teor nutritivo, com baixa umidade e resiste, em bom estado de conservação, por longos períodos. (Jornal do Brasil - 27/08/94) Com base nos processos descritos no artigo anterior, assinale a opção correta. a) As moléculas orgânicas simples obtidas são glicerídios que são utilizados pelo organismo com função reguladora. b) As moléculas orgânicas complexas empregadas são proteínas que, ao serem digeridas em aminoácidos são utilizadas pelo organismo com função estrutural. c) O catalisador do processo é uma enzima capaz de degradar proteínas em monossacarídeos essenciais à liberação de energia para as atividades orgânicas. d) A hidrólise enzimática de moléculas orgânicas complexas é realizada por catalisador inorgânico em presença de água. e) O alto teor nutritivo do produto é devido ao fato de as moléculas orgânicas simples obtidas serem sais minerais indispensáveis ao desenvolvimento orgânico.
- 103. • Assinale a alternativa INCORRETA a respeito da molécula dada pela fórmula geral a seguir • • a) É capaz de se ligar a outra molécula do mesmo tipo através de pontes de hidrogênio. b) Entra na constituição de enzimas. c) R representa um radical variável que identifica diferentes tipos moleculares dessa substância. d) Os vegetais são capazes de produzir todos os tipos moleculares dessa substância, necessários à sua sobrevivência. e) Essas moléculas são unidas umas às outras nos ribossomos.
- 104. • “ Nos pastos brasileiros é produzida boa parte da carne bovina consumida em diversos países da Europa, Oriente Médio, África e América Latina. O boi nacional também chamado de “boi verde”, por ser criado no pasto, tem a vantagem de não apresentar a doença da vaca louca cuja causa é atribuída às proteínas animais contidas nas rações fornecidas a bois confinados, por fazendeiros europeus”. (Rev. Veja – Out/2004) • Os termos grifados e em negrito, no texto acima, estão corretamente e respectivamente relacionados nas seqüências: • Observe as afirmativas e assinale a opção de acordo com as respostas. • 1. colágeno – eutheria – consumidor primário – aminoácidos. • 2. tecido muscular – ruminante – consumidor – ligações peptídicas. • 3. músculos – mamífero – produtor – ligações glicosídicas. • 4. sarcoplasma – artiodactyla – consumidor primário – radicais ácidos e amina. • A) Quando as alternativas 1, 2 e 3 estiverem corretas • B) Quando as alternativas 1 e 3 estiverem corretas • C) Quando as alternativas 2 e 4 estiverem corretas • D) Quando somente a alternativa 4 estiver correta • E) Quando todas as alternativas estiverem corretas
- 105. • A desnaturação de uma enzima implica a perda de sua forma espacial. Em relação ao descrito podemos fazer todas as afirmativas, EXCETO: • A)uma enzima desnaturada não é capaz de acelerar a velocidade de uma reação. • B)ao ser desnaturada uma proteína perde sua estrutura primária. • C)o calor excessivo pode desnaturar uma proteína. • D)ao perder a sua forma espacial uma proteína perde a sua especificidade. • E)durante o processo de catalisação a enzima não se altera durante a reação.
- 106. • As proteínas desempenham importantes funções nos • seres vivos: suporte, proteção, catálise, transporte, defesa, • entre outras. Apresenta informações CORRETAS sobre as • proteínas: • a) São formadas a partir de uma grande diversidade de • aminoácidos • b) Resultam de ligações de natureza iônica entre • aminoácidos, denominadas ligações peptídicas • c) Suas estruturas secundárias são formadas a partir de • ligações entre átomos de hidrogênio presentes na própria • molécula, chamadas pontes de hidrogênio • d) O fenômeno da desnaturação não interfere em suas • estruturas secundárias e terciárias • e) As ligações peptídicas são formadas por reação de • hidrólise entre aminoácidos.
- 107. • (UFF-RJ) A transformação do leite em coalhada se deve: • • a) à desnaturação espontânea das proteínas do leite. • b) à acidificação progressiva pelo envelhecimento da lactose. • c) ao desdobramento das proteínas pela ação de microorganismos. • d) à coagulação enzimática da lactose e das proteínas. • e) à coagulação das proteínas (desnaturação) pelo ácido produzido na fermentação da lactose.
- 108. • (EFOA-MG) . Num polipeptídio que possui 84 ligações peptídicas, os respectivos números de: Aminoácidos e de Grupamento(s) Aminoterminal e Grupamento(s) Ácido- terminal são: • • a) 84, 1, 1 • b) 85, 1, 1 • c) 85, 84, 84. • d) 84, 85, 85 • e) 1, 85, 85
- 109. • A ligação peptídica encontrada nas proteínas origina-se da reação entre o grupo NH2 e o grupo: • a) OH • b) CHO • c) NH2 • d) COOH • e) CO
- 110. • Um estudante recebeu um quebra-cabeça que contém peças numeradas de 1 a 6, representando partes de moléculas. Para montar a estrutura de uma unidade fundamental de uma proteína, ele deverá juntar três peças do jogo na seguinte sequência: • • a) 1, 5 e 3 • b) 1, 5 e 6 • c) 4, 2 e 3 • d) 4, 2 e 6