07 proteinas
- 1. Las Proteínas Universidad NacionalAutónoma de Honduras UNAH Msc. Dilcia Sánchez
- 4. Proteínas • Son los sólidos más abundantes del protoplasma celular. • Cada proteína cumple una función dentro y/o fuera de la célula. • Son básicas para la formación de los componentes estructurales de las células y todos los tejidos corporales. • Son sintetizadas en los ribosomas de todas las células. • Son indispensables en nuestra dieta alimenticia para el crecimiento restauración y mantenimiento de nuestro organismo. • Son catalizadores orgánicos en diversas reacciones químicas de los organismos. • La actividad biológica de una proteína depende absolutamente en su estructura molecular. Msc. Dilcia Sánchez
- 5. Estructura Química H H2N- C -COOH R Grupo amino -NH2 Grupo carboxílico -COOH Las unidades estructurales de proteínas se llaman aminoácidos Estos se unen entre sí por enlaces peptídicos Msc. Dilcia Sánchez
- 6. La formación de un enlace peptídico se realiza entre dos AAs H O H2N-C-C-OH R H H H-N-C-COOH R El grupo oxhidrilo (-OH) de un AA reacciona con el grupo amino (- NH3) del otro AA. Msc. Dilcia Sánchez
- 7. Las proteínas son polímeros de aminoácidos. La unión entre dos aminoácidos es por medio de un enlace tipo peptídico. Su formación es una condensación. Hidrólisis es el proceso para desdoblar un enlace por medio de interponer una molécula de agua. H O H2N-C-C R H O N-C-C-OH H R + H2O “Condensación!”Msc. Dilcia Sánchez
- 8. Los aminoácidos (AA) •Existen más o menos 20 tipos diferentes de AAs conocidos y encontrados comúnmente en las proteínas de plantas y animales. Estos pueden ser: •Esenciales: si son fabricados solo por las plantas (Fenil alanina, leucina isoleucina, lisina). •No Esenciales: los que fabrican los humanos (Glicina alanina tiroxina). •Se nombran dependiendo del número de (AA) que poseen: •Dipéptidos (2 AA) Tripéptidos (3 AA) Tetrapéptidos (4AA) Pentapeptidos (5AA) Hexapeptidos (6AA) Oligopéptidos •( 7-9) Polipéptidos (10-50) Proteínas (51 AAs en adelante. Msc. Dilcia Sánchez
- 9. Clasificación De Las Proteinas Según su Forma y Solubilidad: •Fibrosas las cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas con filamentos largos. Son insolubles en agua son útiles para formar materiales estructurales como (uñas, pelo, piel). •Globulares las cadenas de polipéptidos tienen forma esféricas o tridimensionales. Son solubles en agua se encuentran dentro de las células la mayoría de ellas son enzimas.(hidrolasas,deshidrogenasas) Msc. Dilcia Sánchez
- 10. Ejemplo de proteínas según su forma Msc. Dilcia Sánchez
- 11. Clasificación De Las Proteinas • Según su Estructura : • Primaria: Es la secuencia lineal de los AA en la cadena polipeptídica, determina los ordenes superiores de las otras proteínas ejemplo la Insulina que posee 51 AA. Msc. Dilcia Sánchez
- 12. Estructura de las proteínas . . . • Secundaria: Está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptídica, esta estructura tridimensional está mantenida por enlaces puentes de hidrógenos y de disulfuros. • Puede ser de dos tipos: • Alpha tiene forma de espiral. • Beta tiene forma de zigzag. • Ejemplo (fibroína,colágeno). Msc. Dilcia Sánchez
- 13. • Terciaria: Adoptan formas tridimensionales que dependen de varios factores: • Puentes de Hidrógeno • Interacciones hidrófobas por parte de grupos R no polares • Enlaces covalentes (S-S) Msc. Dilcia Sánchez
- 14. • Cuartenaria Tienen formas esferoidales, formadas por 4 subunidades de polipéptidos y cada unidad contiene hierro en su composición ejemplo de ellas es la hemoglobina. Msc. Dilcia Sánchez
- 15. Estructura de las Proteínas Msc. Dilcia Sánchez
- 16. Clasificación según su Función •Sirven como mensajeros químicos (Hormonas) regulando el metabolismo celular (Insulina, Glucagón). •Son formadoras de materiales estructurales (colágeno, queratina). •Ayudan en el transporte de sustancias a través de la membrana plasmática (transportan la glucosa). •Transportan oxígeno en la sangre a todas las células (hemoglobina plasmina,mioglobina,hemocianina). Msc. Dilcia Sánchez
- 17. •Proteínas contráctiles son importantes en el movimiento.(Actina y Miosina,dineína vimentina). •Desarrollan el músculo esquelético. •Interceptan anticuerpos en madres Rh- con bebés Rh+ (Alfa globulinas). •Participan en la defensa del cuerpo (Gammaglobulinas, Inmunoglobulinas, mucina). • Intervienen como coaguladores sanguíneos (Fibrinógeno, Protrombina). Msc. Dilcia Sánchez
- 18. • Actúan como amortiguadores en el plasma sanguíneo, evitando cambios drásticos en el PH.(Pepsina,tripsina,quimiotripsina). • Almacén de nutrientes (Ovoalbúmina) en la clara del huevo ( Ceína ) en los granos de maíz. (Lactoalbúmina ) en la leche,(gliadina) en el trigo (hordeína) en la cebada. • Son catalizadores orgánicos (enzimas ). Msc. Dilcia Sánchez
- 19. ENZIMAS • Son moléculas proteínicas cuya función una es servir de catalizadores orgánicos un catalizador es el que acelera las reacciones químicas. • Todas las enzimas actúan sobre un sustrato específico, cada una tiene un sitio activo que son las regiones en las que se une el sustrato formando un complejo enzima sustrato (E-S) que se descompone y libera los productos. • En la mayoría de los casos las reacciones enzimáticas son reversibles. Msc. Dilcia Sánchez
- 20. Complejo Enzima Sustrato Maltosa + H20 = Glucosa + glucosa sustrato maltasa productos (Enzima) Msc. Dilcia Sánchez
- 21. Factores Que Afectan La Actividad Enzimática • CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO. • CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA. • PH. Optimo para las enzimas del cuerpo va de 6-8 • TEMPERATURA .Para las enzimas humanas la temperatura optima es la cercana a la corporal las altas temperaturas las desnaturalizan y las bajas las inactivan. Msc. Dilcia Sánchez
- 22. Factores Que Afectan Las Enzimas Msc. Dilcia Sánchez
- 23. Nomenclatura De Las Enzimas •Se nombran de acuerdo al sustrato sobre el cual actúan más la terminaciónASA. (Maltasa, Lactasa, Sacarasa Hidrolasa). •Nombre del sustrato mas la acción de la enzima más la terminaciónASA. •(Acido MálicoOxidasa, Citocromo C reductasa. •Poseen los nombres que les asignaron sus descubridores (Pepsina, tripsina ). •Se les agregaba el prefijo “ Zima” que significa romper (lisozima) presente en la saliva y lágrimas. Msc. Dilcia Sánchez
- 24. Especificidad Enzimática • La mayor parte de las enzimas poseen especificidad de: • Grupos funcionales • Enlaces • Sustratos Msc. Dilcia Sánchez
- 25. Enzimas y Cofactores • Algunas enzimas son Sencillas poseen solo partes proteicas (Pepsina) • Otras son compuestas poseen dos componentes una parte proteica llamada (Apoenzima ) y otro componente adicional no proteico llamado ( CofactorCoenzima )estos pueden ser oligoelementos, vitaminas o moléculas orgánicas (ATP,NAD,FAD,COq,COa).o • Glucoproteínas • Lipoproteínas • Cromoproteínas • Nucleoproteínas Msc. Dilcia Sánchez
- 26. Enzimas y Cofactores Msc. Dilcia Sánchez
- 27. Inhibición Enzimática • Inhibición Competitiva: Compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima se combina por un tiempo y no provoca daños permanentes ala enzima. • Inhibición No Competitiva: El inhibidor se une con la enzima en un sitio que no es el activo, esto desactiva la enzima modificando su forma a lo cuál el sitio activo no puede unirse con el sustrato por lo tanto la inhibición es irreversible (venenos, contaminación por metales, insecticidas) Msc. Dilcia Sánchez
- 28. Deficiencias Proteicas El cuerpo no puede adaptarse a la falta de proteínas y desarrolla: • Deficiencia proteica con edema. • Perdida de tejidos corporales. • Hígado graso. • Dermatosis. • Respuesta inmunológica disminuida. • Debilidad • Pérdida del vigor Msc. Dilcia Sánchez