Clase_Estr_y_Funcion_Prots-KINE_2011.ppt
- 1. UNIVERSIDAD DE CHILE BIOQUIMICA ESTRUCTURA Y FUNCION DE PROTEINAS Prof. Asoc. Luis Quiñones Sepúlveda, BQ., PhD. TOPICOS ASPECTOS GENERALES CLASIFICACION Y ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS IONIZACION DE AMINOACIDOS PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO PROTEINAS Y SUS NIVELES ESTRUCTURALES PROTEINAS ESPECIALES Y FUERZAS DE UNIÓN
- 2. Son macromoléculas formadas por aminoácidos, que desempeñan una amplia gama de funciones, con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas y carbohidratos. Tipos de proteínas: Enzimas Transporte de sustancias Nutrientes y proteínas de almacenaje (semillas) Proteínas contráctiles y mótiles (tubulina) Estructural (colágeno) Defensa (inmunoglobulinas) Reguladoras (hormonas)
- 3. Por su naturaleza química SIMPLES CONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta FIBROSA GLOBULAR Por su función Biológica ENZIMAS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS
- 4. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS PM número de aminoácidos número de cadenas polipeptídicas
- 5. Aminoácidos (Abreviaciones) Glucogénicos Cetogénicos No esenciales Alanina (Ala - A) Arginina (Arg – R) Aspartato (Asp – D) Asparragina (Asn – N) Cisteína (Cys - C) Glutamato (Glu – E) Glutamina (Gln – Q) Glicina (Gly – G) Prolina (Pro – P) Serina (Ser – S) Tirosina (Tyr – Y) + + + + + + + + + + + - - - - - - - - - - + Esenciales Histidina (His – H) Metionina (Met – M) Treonina (Thr – T) Valina (Val – V) Leucina (Leu – L) Isoleucina (Ile – I) Fenilalanina (Phe – F) Triptofano (Trp – W) Lisina (Lis – K) + + + + - + + + + - - - - + + + + + Componentes estructurales de las proteínas. De los 20 aminoácidos que las constituyen, nueve de ellos son esenciales para el hombre, debiendo ser suministrados por la dieta ya que la velocidad con que son sintetizados es insuficiente para los requerimientos del individuo. La deficiencia dietaria de un solo aminoácido esencial disminuye la síntesis proteica, aumenta el catabolismo de los aminoácidos restantes y determina un balance nitrogenado negativo para el organismo (nitrógeno eliminado mayor que nitrógeno ingerido).
- 10. Zwitterión
- 11. ESTRUCTURA DE PROTEINAS estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidades aminoácidos
- 15. Corresponde a la secuencia de los aa de la proteína. Esta secuencia contiene toda la información que define la forma tridimensional y función de la proteína. Las cadenas polipeptídicas se ordenan tridimensionalmente, restringidas por las interacciones que se producen entre los diferentes átomos y grupos químicos de la proteína. A este ordenamiento espacial de los átomos de la proteína se le denomina conformación. El cambio de un aminoácido en la secuencia puede afectar la estructura y función de una proteína.
- 16. • La conformación que adoptan los aa adyacentes en la cadena polipeptídica. • Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes proteínas: a-hélice y b-plegada. • La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad, resistencia, suavidad y flexibilidad. • Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula. 3,6 aa/vuelta
- 17. Colágeno Tropocolágeno •triple hélice •cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n •3 aa / vuelta •las hélices NO son a-hélices
- 18. LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE Su Ca no puede rotar libremente Ca GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO
- 19. b -Queratina Estructura de lámina b Plumas de Aves Escamas de Reptiles
- 20. Arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína. La estructura terciaria contempla relaciones estructurales entre aa que pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria, y formando parte de diferentes tipos de estructura secundaria, pero que interactúan cuando la proteína se pliega. En este tipo de estructura, existen los dominios, que son péptidos diferentes, unidos, lo que le confiere a la proteína, diferentes funciones y características. Cada uno de estos péptidos forma un dominio. Una proteína de membrana, debe tener una parte hidrofóbica para interactuar con la membrana plasmática y por lo menos, otro dominio que interactúe con el citoplasma, o sea, debe ser hidrofílica.
- 21. Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos ESTRUCTURA TERCIARIA
- 22. INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO
- 24. Unidades en estructura terciaria unidas entre sí por interacciones no covalentes. Cadenas polipéptidicas diferentes unidas entre sí (proteínas oligoméricas)
- 25. Proteínas Oligoméricas Proteína P.M. No. de Residuos No. de Cade- nas Insulina (bovina) 5 733 51 2 Ribonucleasa (páncreas de bovino) 12640 124 1 Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1 Mioglobina (corazón de caballo) 16890 153 1 Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3 Hemoglobina (humano) 64500 574 4 Seroalbúmina (humano) 68500 550 1 Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4 g-Globulina (caballo) 149900 1250 4 Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey) 1000000 8300 40
- 26. 26 Desnaturalización de proteínas “cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico químicas. Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica” • Agentes: Físicos: Químicos Calor Solventes orgánicos Radiaciones Soluc. de urea conc. Grandes presiones Sales pH DENATURACIÓN urea + b-mercaptoetanol PLEGAMIENTO (se retiran los agentes denaturantes) puentes disulfuro cisteínas puentes disulfuro
- 27. Existe proteínas que contienen otros grupos químicos que no son aa y que se denominan grupos prostéticos. Estas proteínas se clasifican según estos grupos en: Lipoproteínas (lípidos) Glicoproteínas (Azúcares) Fosfoproteínas (Fosfato) Hemoproteínas (Grupo hemo) Ejemplos B1-lipoproteína de la sangre Inmunoglubulina G Caseína de la Leche Hemoglobina