DR. ANGEL M. CLAROS A.MEDICO OXIDOLOGO ORTOMOLECULAR
CARACTERISTICAS: Son catalizadores biologicos, aceleran las reacciones bioquímicas, no forman parte ni se desgasta.
 Actua disminuyendo la energía de activación.
 Son específicos  y muy selectivo.OXIDORREDUCTASA
TRANSFERASAS
CINETICA ENZIMATICA
CLASIFICACION:1)  OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidoreducción, asociados a coenzimas. Ejemplo lactato a piruvato.2) TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo de átomos: amino, carboxilo, carbonilo, glucosilo, fosforilo. Transaminasas.HIDROLASAS:Catalizan la ruptura de los enlaces C-O; C-N; C-S Y O-P por la adicion de agua: Arginina  a  ureaLIASAS:Catalizan la ruptura de las uniones: C-C; C-S; C-N, como la aldolasasISOMERASASIntercomvierten isómeros de cualquier tipo, optico geometrico o de posición: epimerasa racemasa, mutasa.LigasasCatalizan la formación de enlaces C-O,N,S Y  ortos. Como la glutationa sintetasaISOMERASASfosfoglucosaisomerasa
COEMZIMAS:Son moléculas no proteicos que aceleran las reacciones químicas.Pirofosfato de tiamina     tiamina.Fosfato de piridoxal         piridoxinaFMN				   riboflabinaFAD	                           riboflabinaNAD				   nicotinamidaCoenzima A			 Acido pantotenicoAcido tetra hidrofolina         Acido fólico.
METALOENZIMASFe: Catalasa, peroxidasa, citocromos.Cu: Tirosinasa, acido ascorb oxidasa,citocrmo oxidasa.Zn: alcohol deshidrogenasa.Mg: Cofactor en la producción de ATPMn: Indispensable en la accion de AcetilCoA carboxilasa desoxiribonucleasa
SITIO ACTICO: E + S       ES                    E+PSitio en el sustrato que posee sitio catalítico, que son AA con distribución específica y precisa.Enlaces de hidrogeno; iónico, Vander WaalsZIMOGENOS:Son precursores enzimáticos.Proteinas simples que se, que se activan por hidrólisis. Enzimas digestivas.
MEDELO ENCAJE INDUCIDO
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD:CONCENTRACION DE ENZIMAS-La velocidad de las reacciones químicas son proporcional a la concentración de las mismas.B) CONCENTRACION DEL SUSTRATO- La actividad es mas rápida al inicio, después disminuye la reación. Concentración baja las enzimas se encuentran libres.C) TEMPERATURALa velocidad se duplica por cada 10 grados de TD) PhCambios de ph afectan el estado de ionización de grupos funcionales.
Optimo 6 – 8. Pepsina (1.5); fosfatasa acida ( prostata) ph5.
Fosfatasa alcalina ( hueso) ph 9.5INHIBIDORES ENZIMATICOS:IRREVERSIBLESProducen cambios permanentes en las moleculas de enzimas, deteriora su capacidad catalítica, como los organofosforados. INHIBIDORES SUICIDASTienen semejanza estructural, como el alopurinol.
REVERSIBLES
CompetitivosSimilitud estructural del sustrato ( succinato deshidr).Union al citio activo de la enzima, a un de no tener similitud estructural.Inhibidores y sustrato se fijan a diferentes sitios de la enzima.         ACIDO FOLICO B6
INHIBIDORES COMPETITIVOS
TIPOS DE INHIBICION
DETERMINACION DE ENZIMAS EN LABORATORIO CLINICO:Fin es el diagnostico.En líquidos orgánicos y biopsia tisular.Lo mas común es en plasma y suero sanguíneo.Enzimas en el plasma.Específicos:  trombina y plasmina
Ceruloplamina o ferroxidasa, colinesterasa.No especificas del plasma:Enzimas extracelulares: amilasa, lipasa pancreatica, pepsinógeno. Estan aumentados en casos de patologías especificas, pancreas, higado.Enzimas intracelulares
Se presenta en el plasma en caso de necrosis, inflamación e hipoxia celular: como el aspartato aminotransferasa, lactato deshidrogenasa. CPK.
 Especificos:
Alcohol y sorbitol deshidrogenasa (higado)
Fosfatasa acida en prostata
ENFER. METABO ENZIMAS DEFECTUOSAS
          MUCHAS GRACIAS…
METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS
GENERALIDADESMono sacaridos

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TALLER DE ESTADISTICA BASICA para principiantes y no tan basicos

Enzimas

  • 1. DR. ANGEL M. CLAROS A.MEDICO OXIDOLOGO ORTOMOLECULAR
  • 2. CARACTERISTICAS: Son catalizadores biologicos, aceleran las reacciones bioquímicas, no forman parte ni se desgasta.
  • 3. Actua disminuyendo la energía de activación.
  • 4. Son específicos y muy selectivo.OXIDORREDUCTASA
  • 7. CLASIFICACION:1) OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidoreducción, asociados a coenzimas. Ejemplo lactato a piruvato.2) TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo de átomos: amino, carboxilo, carbonilo, glucosilo, fosforilo. Transaminasas.HIDROLASAS:Catalizan la ruptura de los enlaces C-O; C-N; C-S Y O-P por la adicion de agua: Arginina a ureaLIASAS:Catalizan la ruptura de las uniones: C-C; C-S; C-N, como la aldolasasISOMERASASIntercomvierten isómeros de cualquier tipo, optico geometrico o de posición: epimerasa racemasa, mutasa.LigasasCatalizan la formación de enlaces C-O,N,S Y ortos. Como la glutationa sintetasaISOMERASASfosfoglucosaisomerasa
  • 8. COEMZIMAS:Son moléculas no proteicos que aceleran las reacciones químicas.Pirofosfato de tiamina tiamina.Fosfato de piridoxal piridoxinaFMN riboflabinaFAD riboflabinaNAD nicotinamidaCoenzima A Acido pantotenicoAcido tetra hidrofolina Acido fólico.
  • 9. METALOENZIMASFe: Catalasa, peroxidasa, citocromos.Cu: Tirosinasa, acido ascorb oxidasa,citocrmo oxidasa.Zn: alcohol deshidrogenasa.Mg: Cofactor en la producción de ATPMn: Indispensable en la accion de AcetilCoA carboxilasa desoxiribonucleasa
  • 10. SITIO ACTICO: E + S ES E+PSitio en el sustrato que posee sitio catalítico, que son AA con distribución específica y precisa.Enlaces de hidrogeno; iónico, Vander WaalsZIMOGENOS:Son precursores enzimáticos.Proteinas simples que se, que se activan por hidrólisis. Enzimas digestivas.
  • 12. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD:CONCENTRACION DE ENZIMAS-La velocidad de las reacciones químicas son proporcional a la concentración de las mismas.B) CONCENTRACION DEL SUSTRATO- La actividad es mas rápida al inicio, después disminuye la reación. Concentración baja las enzimas se encuentran libres.C) TEMPERATURALa velocidad se duplica por cada 10 grados de TD) PhCambios de ph afectan el estado de ionización de grupos funcionales.
  • 13. Optimo 6 – 8. Pepsina (1.5); fosfatasa acida ( prostata) ph5.
  • 14. Fosfatasa alcalina ( hueso) ph 9.5INHIBIDORES ENZIMATICOS:IRREVERSIBLESProducen cambios permanentes en las moleculas de enzimas, deteriora su capacidad catalítica, como los organofosforados. INHIBIDORES SUICIDASTienen semejanza estructural, como el alopurinol.
  • 16. CompetitivosSimilitud estructural del sustrato ( succinato deshidr).Union al citio activo de la enzima, a un de no tener similitud estructural.Inhibidores y sustrato se fijan a diferentes sitios de la enzima. ACIDO FOLICO B6
  • 19. DETERMINACION DE ENZIMAS EN LABORATORIO CLINICO:Fin es el diagnostico.En líquidos orgánicos y biopsia tisular.Lo mas común es en plasma y suero sanguíneo.Enzimas en el plasma.Específicos: trombina y plasmina
  • 20. Ceruloplamina o ferroxidasa, colinesterasa.No especificas del plasma:Enzimas extracelulares: amilasa, lipasa pancreatica, pepsinógeno. Estan aumentados en casos de patologías especificas, pancreas, higado.Enzimas intracelulares
  • 21. Se presenta en el plasma en caso de necrosis, inflamación e hipoxia celular: como el aspartato aminotransferasa, lactato deshidrogenasa. CPK.
  • 23. Alcohol y sorbitol deshidrogenasa (higado)
  • 25. ENFER. METABO ENZIMAS DEFECTUOSAS
  • 26. MUCHAS GRACIAS…
  • 27. METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS
  • 32. Ciclo de CORI.INGRESO DE LA GLUCOSA A LA CELULA Sistema de cotransporte Na/glucosa (SGLT 1), que introduce a la glucosa aprovechando, el gradiente creado por la bomba de Na,K ATPasa.TRANSPORTE DE GLUCOSACotransportadores que se encuentran en la membrana apical de celulas epiteliales, de intestino delgado, tubulos renales. Tiene preferencia por las formas D-glucosa.GLUT 1: Feto,G. rojos; fibroblastos, celulas endoteliales.GLUT 2 :membrana epitelial intestinal; túbulos renales. Hepaticas y celulas beta.Deja pasar galactosa y fructuosa y estimula la secreción de insulina.GLUT3: En cerebro y nervios periféricos.GLUT 4: En tejido adiposo, musculo esqueletico y cardiaco.GLUT 5: transporte de fructuosa en el enterosito.GLUT 7: en el retículo endoplasmático
  • 33. VIAS METABOLICASGLUCOGENOGENESIS.Sintesis de glucógeno apartir de glucosa, en higado(6%)y musculo (1%).2. GLUCOGENOLISIS.Elaboración de glucosa a partir de glucogeno. Reserva energética higado3. GLUCOLISISDegradación de glucosas a piruvato y lactato.
  • 34. Degradación anaeróbica (fermentación), algunos forman lactato, otros producen etanol y CO2.
  • 35. Degradación aeróbica glucosa = priruvato = oxidación CO2 y H2O.En ejercicio intenso glucosa = piruvato y lactato con la enzima NADH + H NADPAPEL FUNCIONAL:
  • 37. Tejido adiposo= almacenamiento de triacilgliceroles.
  • 38. G.Rojos= producc`´on de ATP.4. DESCARBOXILACION OXIDATIVA DEL PIRUVATO El piruvato formado en la glucólisis es convertido en un resto de 2 carbonos (acetato)Lactato piruvato en 0xigenoPiruvato citosol mitocondrias degradado a cetato5. CICLCO DEL ACIDO CITRICOAcetil C0A producto intermediario que se forema por descarboxilación del piruvato
  • 39. Por oxidación de A.G. y de cadenas de AA.
  • 40. Acetato se utiliza en la síntesis del colesterol, A. Grasos y otros compuestosVIA DE LA HEXOSA MONOFOSFATOComprende el 20% del metabolismo de la glucosa.FUNCIONES:Genera NADPH.Produce pentosa monofosfato: sintesis de nucleotidos y acidos nucleicos.PAPEL FUNCIONAL. Los hidrogenos captados por NADP son utilizados en la sintesis.A.G. en hìgado, tejido adiposo, mamas lactante.Colesterol y acidos biliares (higado).Hormonas esteroideas.Procesos de desintoxicación dependientes de la citocromo P450 en higado6. GLUCONEOGENESIS:Sintesis de glucosa y glucogeno a partir de sustancias no glucidas