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ENZIMAS
LIC. DEISY IZA
INSTITUTO UNIVERSITARIO
SAN GABRIEL

DEFINICIÓN
Son biomoléculas que catalizan (incrementan la velocidad en que se alcanza el
estado de equilibrio en las reacciones químicas).
La mayoría son proteínas con excepción de las ribozimas (moléculas
pequeñas deARN catalíticamente activas).
Se distinguen por su especificidad de sustratos, que es la habilidad para
discriminar entre moléculas muy similares.
Muchas enzimas están reguladas, pueden cambiar de un estado de baja
actividad a uno de actividad alta, dependiendo de las condiciones celulares.
●Algunas enzimas consisten enteramente de proteínas, mientras que otras tienen
porciones no protéicas, llamadas cofactores.

●Los cofactores pueden ser iones metálicos (grupo prostético) o sustancias
orgánicas (coenzimas).
●Una enzima desprovista de los cofactores o los grupos prostéticos que puedan
ser necasarios para su actividad se denomina apoenzima, el cuál es
catalíticamente inactivo
●La enzima activa (holoenzima) que resulta de la combinación de una
apoenzima y su(s) cofactor(es).
●Las enzimas que catalizan la misma reacción que difieren en su nivel
estructural primario, se denominan isoenzimas.
●Los Zimógenos o Proenzimas, son enzimas que deben sufrir cambios para alcanzar
su conformación activa, ya sea por la pérdida de algunos residuos o la ganancia de
algún grupo funcional.
DEFINICIÓN

CLASIFICACIÓN
Deshidrogenasas
Catalizan la
pérdida de
hidrógeno (H+ y
e-) de un sustrato
teniendo como
aceptor una
molécula diferente
al oxígeno
Oxidasas
Catalizan la
pérdida de
hidrógeno de un
sustrato teniendo
como aceptor al
oxígeno.
Cinasas
(Quinasas)
●Catalizan la
transferencia de
grupos fosfato del
ATP a otra
molécula.
Transaminasas
Transfieren grupos
amino a grupos
carbonilo.

Fosfatasas
Rompen enlaces
fosfoéster en
presencia de agua
Tiocinasas
(tioquinasas)
Forman enlaces
tioéster
dependientes de
ATP a partir de la
coenzima A y
ácidos carboxílicos
Mutasas
Catalizan
rearreglos
intramoleculares
de grupos
funcionales
Transaldolasas
y
transcetolasas
Transfieren grupos
de tres y dos
carbonos
respectivamente
CLASIFICACIÓN

Epimerasas
Catalizan la
formación de
compuestos con
formaciones
espaciales
diferentes
Descarboxilasas
Eliminan grupos
carboxilo
Sintetasas
Forman nuevos
compuestos por
condensación de
sustratos
Hidrolasas
Rompen enlaces
introduciendo
una molécula de
agua
CLASIFICACIÓN

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Cuatro
Variables
T
emperatura
pH
Enzima
Sustrato

EFECTO DE LA TEMPERATURA
Un incremento de temperatura, aumentara
la energía cinética de las moléculas en una
reacción química, favoreciendo un mayor
numero de choques entre ellas, lo que
aumentará la probabilidad de formación de
producto
Todas las enzimas tienen una temperatura
óptima, para su actividad máxima
●Las células básicamente son isotermas (a
temperatura constante)

Si una enzima se calienta por arriba de su temperatura óptima, se
inactiva. Los enlaces se rompen. Esto significa que la proteína
pierde su estructura secundaria y terciaria o cuaternaria.
Δ
Desnaturalización de
la enzima
EFECTO DE LA TEMPERATURA

EFECTO DEL PH
●La dependencia del pH
usualmente refleja el ambiente
en el cual la enzima es activa.
La mayoría presentan
actividad, dentro de un rango
de pH de 3-4 unidades
●Arriba del pH óptimo, se
rompen los enlaces iónicos.

EFECTO DE LA [ENZIMA]
●Efecto de [E], sobre la
velocidad inicial (v) de una
reacción catalizada a una [S]
fija de saturación
La velocidad de la reacción
está influída por la
concentración de enzima,
pero no por la concentración
de otro reactante [S].

EFECTO DE LA [SUSTRATO]
K
m
Vmax S
 
v   
S
Para una reacción catalizada por
enzima, que sigue una cinética de
Michaelis-Menten, la unión de cada
punto del experimento, da lugar a una
curva hiperbólica
●A baja [S], la curva tiende a una
recta que asciende con mucha
pendiente. En esta región la curva
depende de [S].
Para una alta [S], la
enzima está casi saturada y la v0 de
la reacción no cambia mucho,
cuando aumenta la [S]

MECANISMOS CELULARES DE REGULACIÓN
●La actividad enzimática se regula por
dos estrategias:
●El cambio en los
niveles de
[Enzima].
●El cambio en la
velocidad de
catálisis (actividad
específica).

CAMBIO EN LOS NIVELES DE [ENZIMA]
Los niveles enzimáticos,
pueden controlarse
manipulando la velocidad de
catálisis
Las enzimas tienen tiempos
de vida media distintos
Las enzimas que se degradan
más rápidamente, ocupan
puntos clave en las rutas
metabólicas
Cambios en [Enzima]
usualmente resultan en
respuestas lentas para el
control metabólico
Control genético: Puede
controlarse la síntesis de
enzimas de novo, en
respuesta a hormonas, esto
ayuda si las enzimas, solo se
necesitan en determinadas
ocasiones

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ESPECÍFICA
La actividad específica se regula de dos maneras:
Control Alostérico: Los ligandos se unen a un sitio
distinto al sitio activo.
Modificación covalente: Algunas enzimas
permanecen inactivas hasta que son modificadas
covalentemente.

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