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por transaminación. 

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 La alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato 
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cada sustrato.
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actuará como donador transfiere el grupo α- 
amino a la enzima transaminasa,  
produciendo el 
correspondiente α-cetoácido y la enzima 
quedará aminada. (Véas imagen: Primera etapa 
de la transaminación) 
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transfiere al α-cetoácido aceptor (α- 
cetoglutarato, piruvato u oxalocetato) formando 
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Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos 
de la dieta, proteínas y amoníaco fijado por 
las nitrogenasas de las bacterias  
del intestino, el glutamato 
deshidrogenasa.4 La glutamina sintasa convierten el 
amoníaco a glutamato y glutamina respectivamente, de los 
cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino 
y amido a otros esqueletos de carbono por reacciones de 
transaminación y transamidación.
 
 La GOT cataliza la reacción hacia la formación 
de oxaloacetato: 
 aspartato + α-cetoglutarato ⇔ oxalacetato + 
glutamato 
 La GPT cataliza otra reacción, hacia la formación de 
piruvato: 
alanina + α-cetoglutarato ⇔ piruvato + glutamato
La GPT tiene una gran importancia en la catálisis de 
reacciones que transfieren carbono y nitrógeno del músculo 
 
esquelético al hígado en forma de alanina. 
Mediante el ciclo de la glucosa-alanina y permite la 
eliminación del nitrógeno del músculo esquelético en forma 
de urea, transformación que se dará gracias al ciclo de la 
urea.
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Las transaminasas

  • 2.  Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación, importantes en especial para la síntesis de aminoácidos no esenciales y para la degradación de la mayoría de aminoácidos, que pierden su grupo amino por transaminación. 
  • 3. Principales transaminasas  Las principales aminotransferasas son las hepáticas como:  La alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato transaminasa (GPT).  La aspartato aminotransferasa (AST), o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT).
  • 4.
  • 5.  En la trasaminación participan normalmente, como donante y receptor, el glutamato y el α-cetoglutarato (α- KG), que participan en  las diferentes reacciones catalizadas por las diferentes aminotransferasas. La transaminación consiste en transportar un grupo α-amino desde un α-aminoácido donador, al carbono ceto de un α- cetoácido receptor.4 Este proceso tiene lugar en dos etapas5 y lo catalizan las aminotransferasas específicas de cada sustrato.
  • 6. a) En la primera etapa un α-aminoácido que actuará como donador transfiere el grupo α- amino a la enzima transaminasa,  produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima quedará aminada. (Véas imagen: Primera etapa de la transaminación) b) En una segunda etapa, el grupo amino se transfiere al α-cetoácido aceptor (α- cetoglutarato, piruvato u oxalocetato) formando un nuevo aminoácido y regenerando la enzima.
  • 7.
  • 8.
  • 9. Los humanos ingerimos nitrógeno a partir de aminoácidos de la dieta, proteínas y amoníaco fijado por las nitrogenasas de las bacterias  del intestino, el glutamato deshidrogenasa.4 La glutamina sintasa convierten el amoníaco a glutamato y glutamina respectivamente, de los cuales las transaminasas transfieren sus grupos amino y amido a otros esqueletos de carbono por reacciones de transaminación y transamidación.
  • 10.   La GOT cataliza la reacción hacia la formación de oxaloacetato:  aspartato + α-cetoglutarato ⇔ oxalacetato + glutamato  La GPT cataliza otra reacción, hacia la formación de piruvato: alanina + α-cetoglutarato ⇔ piruvato + glutamato
  • 11. La GPT tiene una gran importancia en la catálisis de reacciones que transfieren carbono y nitrógeno del músculo  esquelético al hígado en forma de alanina. Mediante el ciclo de la glucosa-alanina y permite la eliminación del nitrógeno del músculo esquelético en forma de urea, transformación que se dará gracias al ciclo de la urea.
  • 12.