proteinas
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Este documento describe la estructura y clasificación de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Detalla las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y cómo estas estructuras determinan su función. Además, clasifica las proteínas en holoproteínas y heteroproteínas, e identifica algunos tipos comunes como enzimas, proteínas de reserva y transportadoras.
proteinas
- 2. ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
- 3. TEMAS1. Aminoácidos2. Péptidos3. Proteínas: Estructura y clasificación Importancia biológica
- 4. Un grupo carboxilo (─COOH) y un grupo amino (─NH2) unidos al mismo carbono.AMINOÁCIDOSαTodos los aminoácidos proteicos son L.
- 5. Aminoácidos (aa): PropiedadesPresentan actividad óptica (giran la luz polarizada).
- 6. Son sólidos, cristalinos, muy solubles y tienen un punto de fusión elevado.Aminoácidos (aa): PropiedadesPunto isoeléctrico: pH en el cual la carga neta del aminoácido es 0.Muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden actuar como ácidos y como bases según el pH.Su carga varía según el pH.
- 7. Cada aminoácido se caracteriza por un pH en el que su carga es 0 Punto isoeléctrico (pI).
- 8. Ayudan a mantener constante el pH del medio (efecto amortiguador).H+H+
- 9. pK1-COOH -COO- + H+ ÁCIDOpK2-NH2 + H+ -NH3+ BASEpK1pK2ZWITTERIÓNAminoácidos (aa): Propiedades
- 10. Aminoácidos (aa): PropiedadesFormación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)CISTINA
- 11. Aminoácidos (aa): ClasificaciónExisten 20 aminoácidos comunes que pueden clasificarse:1.Según requerimientos nutricionales: Esenciales / No escenciales.2. Según las propiedades de sus cadenas laterales
- 12. Aminoácidos (aa): Clasificación según su requerimientoBalance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la pielEsenciales: No pueden ser sintetizados y deben ser tomados de la dieta.No escanciales: Sintetizados en los tejidos a partir de otros aa.
- 13. ALIFÁTICOSNO POLARESAROMÁTICOSPOLARES SIN CARGACON GRUPOS ÁCIDOSaaCON N BÁSICOAminoácidos (aa): Clasificación según su RPOLARES CON CARGA
- 14. Aminoácidos (aa): No polaresLa glicina es el único aminoácido sin estereoisomeríaLa prolina es un iminoácidoEl Trp, la Phe y la Tyr absorben luz ultravioleta, lo que se usa para la detección de proteínasAlgunos autores consideran el triptófano un aminoácido polar, por su grupo amino
- 17. Se forman por la unión de dos o mas a.a. a través del enlace peptidicoPÉPTIDOSCarboxilo del Cα + Amino del CαSe forma una cadena con un extremo aminoinicial y otro carboxilo terminal
- 18. Aminoácidos (aa): Poco frecuentesse puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)se encuentran en el colágenono se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.Protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.16
- 19. Péptidos
- 20. PéptidosPolímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
- 21. PéptidosSe nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.
- 22. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
- 23. Péptidos bioactivos.Secuencias de aminoácidos que pueden tener diferentes acitividades:
- 24. Opioide
- 28. AntibacterianosPéptidos bioactivos en proteínas de reservaPequeñas secuencias aminoacídicas que se encuentran dentro de una protéina, pero que pueden ser liberados tras hidrólisis.Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas, formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas.PROTEINAS
- 29. Proteínas: composición Las proteínas son biomoléculas formadas porCarbono (53%)Hidrogeno (7%)Oxigeno (23%) Nitrógeno (16%)Azufre (1%) Fósforo (menos del 1%)Hierro MagnesioCobre, entre otros elementos.
- 31. Proteínas: Estructura PrimariaHace referencia a:
- 32. La identidad de aminoácidos.
- 33. La secuencia de aminoácidos.
- 34. La cantidad de aminoácidos.
- 35. La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.Proteínas: Estructura SecundariaLa cadena no es lineal, adopta formas en el espacio
- 36. Interacciónesentre aa que se encuentran próximos en la cadena.
- 37. Los aa interaccionan por puentes H.
- 38. Tipos de estructuras secundarias:
- 39. HÉLICE ALFA
- 41. AL AZAR.Proteínas: Estructura SecundariaHéliceαEs una hélice dextrógira, con los grupos R hacia fuera.
- 42. Con puentes de H entre el grupo C=O de un aa y el N-H del 4º aa siguiente.
- 43. 3’6 aa/vuelta
- 44. Ejemplo: -queratinaProteínas: Estructura Secundaria
- 45. Proteínas: Estructura SecundariaProteínas: Estructura SecundariaLámina βEs una hoja plegada, con los enlaces en zig-zag.
- 46. Los grupos R se disponen alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
- 47. Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H de cadenas opuestas.
- 48. Puede formarse por una sola cadena o entre dos o más cadenas dispuestas en paralelo.
- 49. Ejemplo: β-queratina de la seda.Proteínas: Estructura TerciariaEs el resultado del plegamiento de las estructuras secundarias.
- 50. Origina una conformación globular y soluble en agua, donde los grupos R apolares se sitúan en el interior de la proteína y los grupos R polares y con carga se sitúan en el exterior.
- 51. Las proteínas filamentosas no adquieren una estructura terciaria sino que mantienen una estructura secundaria alargada.Proteínas: Estructura TerciariaPuentes H Fuerzas estabilizadorasInteracciones electrostáticasVan der WaalsPuentes S-SHidrofóbicas
- 52. Proteínas: Estructura CuaternariaSólo en proteínas con dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces débiles o puentes disulfuro.
- 53. Cada cadena polipeptídica se llama monómero o protómero.
- 54. Un ejemplo es la Hemoglobina (4 subunidades o monómeros).Proteínas: Desnaturalización“Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”Agentes: Físicos: Químicos Calor solventes orgánicos Radiaciones soluc. de urea conc. Grandes presiones sales
- 55. Proteínas: ClasificaciónHOLOPROTEÍNAS: Compuestas únicamente por aminoácidos. - Fibrosas: como el colágeno, actina y la queratinaEn toda su estructura tienen hélice , lámina o estructura de cable como el colágeno.
- 56. Son insolubles y tienen función estructural.Proteínas: Clasificación- Globulares: como la albúmina y las histonas.Forma compacta y soluble.
- 57. Los grupos R apolares se dirigen hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior.
- 58. Típica de los enzimas, receptores, anticuerpos, …Proteínas: ClasificaciónHETEROPROTEÍNAS:- Formadas por una cadena polipeptídica (APOPROTEÍNA) unida a un compuesto orgánico (GRUPO PROSTÉTICO).Lipoproteínas: LDL, HDL
- 59. Glucoproteínas: Proteoglicanos y proteínas del glucocálix
- 60. Nucleoproteínas: Cromatina (histonas y protaminas + ADN)
- 61. Cromoproteínas: Hemoglobina y citocromosTipos Ejemplos Localización o función Enzimas Ácido-graso-sintetasaCataliza la síntesis de ácidos grasos. ReservaOvoalbúminaClara de huevo. TransportadorasHemoglobinaTransporta el oxígeno en la sangre. Protectoras en la sangreAnticuerposBloquean a sustancias extrañas.Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa. Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos. Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares Proteínas: Funciones
- 63. Funciones de las proteínasFallas en la respuesta inmunitaria Fallas en respuesta antiinflamatoria Alergias Mutaciones por carcinógenos Alzheimer Esclerosis múltiple Hemofilia FenilcetonuriaAnemia Falciforme Enfisema pulmonar Diabetes Mellitus