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DIFERENTES
NIVELES
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ESTRUCTURACIÓN
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Conformación
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•Conformación
de
una
proteína:
Arreglo
especial
de
sus
átomos
que
da
lugar
a
su
arquitectura
3D
completa.

Posibilidades
 conformacionales:
 Cualquier
 estado
 estructural
formado
 sin
 rompimiento
 de
 enlaces
 covalentes.
 Dependen
 de
 las
rotaciones
de
los
enlaces
simples
del
esqueleto
polipep6dico.


•Proteína
 naEva:
 Proteína
 en
 cualquiera
 de
 sus
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funcionales.

•Proteína
 desnaturalizada:
 Aquella
 que
 por
 efecto
 de
 agentes
externos
 (cambios
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 detergentes),
pierde
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 conformación
 naBva,
 desplegándose
 y
 mostrando
 una
estructuración
al
azar,
que
deja
de
ser
funcional.
Los
diferentes
niveles
de
estructuración
de
las
proteínas
Estructura
primaria

La
 ESTRUCTURA
 PRIMARIA
 de
una
 proteína
 está
 determinada
por
su
secuencia
de
aminoácidos
(la
unión
covalente
entre
ellos).




                                           Secuencia
de
                                              aa
de
la
 Estructura
y
secuencia
de
la
oxitocina   insulina
bovina
Fuerzas
que
estabilizan
y
rigen
los
niveles
          superiores
de
estructuración
de
las
proteínas
1.   Fuerzas
 electrostáEcas.
 Interacciones
 iónicas,
 de
 Bpo
 dipolo‐dipolo
 (Van
     der
 Waals)
 y
 fuerzas
 de
 London.
 Estas
 dos
 úlBmas
 influyen
     significaBvamente
en
el
plegamiento
de
una
proteína.

2.   Puentes
de
Hidrógeno.
Tienen
una
influencia
principal
sobre
la
estructura
     de
 las
 proteínas
 pues
 proporcionan
 una
 base
 estructural
 interna
 para
 su
     modelo
de
plegamiento.
Aunque
cada
puente
de
H
aporta
poca
energía
de
     estabilización,
son
muchos
los
enlaces
que
se
establecen
en
una
proteína.

3.   Interacciones
hidrofóbicas.
Debidas
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la
preferencia
que
Benen
las
cadenas
     no
polares
de
los
aminoácidos
de
agruparse
entre
ellas
en
un
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no
     polar,
con
tal
de
conseguir
que
sus
contactos
con
el
agua
sean
mínimos.

4.   Puentes
 disulfuro.
 Se
 forman
 cuando
 una
 proteína
 se
 pliega
 a
 su
     conformación
naBva
e
intervienen
en
la
estabilización
de
su
estructura
3D.
Estructura
secundaria
Es
la
disposición
espacial
local
de
los
átomos
de
un
esqueleto
polipepSdico.
Los
principales
moBvos
estructurales
presentes
en
una
proteína
son:


1.
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alfa
(α)










2.
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beta
(β)















3.
Giros
β
Diagrama
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Ramachandran
Representación
en
la
que
grafican
φ
contra
Ψ.
 Muestra
 las
 combinaciones
 que
 son
estéricamente
posibles
y
que
representan
las
subclases
de
estructuras
secundarias.
Estructura
secundaria:
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ALFA

           •Estructura
hekicoidal
de
3.6
aa
por
vuelta
           (5.4
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           •El
O
del
carbonilo
se
une
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H
           al
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cada
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de
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puentes
de
H
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intracatenarios.
Estabilidad
de
las
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α

‐Las
hélices
dextrógiras
son
las
más
estables.

‐No
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estar
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residuos
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aromáBcos.

‐Los
 puentes
 de
 H
 están
en
la
misma
dirección
a
lo
largo
del
eje.

‐Pro
 y
 Gly
 impiden
 la
formación
de
las
hélices

‐Cada
 enlace
 pepSdico
 y
la
 hélice
 completa,
 Bene
un
momento
dipolar.
Estructura
secundaria:
HOJAS
PLEGADAS
BETA

                       •Cadena
 del
 polipépBdo
 casi
                       totalmente
extendida.
                       •Son
estabilizadas
por
enlaces
                       de
H
intra
o
intercatenarios.
                       •Pueden
 ser
 paralelas
 o
                       anBparalelas
(más
estables).
Hoja
beta
anEparalela
Giro
beta
(vuelta
en
horquilla)
•Permite
que
la
proteína
invierta
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dirección
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su
cadena
polipepSdica.
•Es
un
puente
de
H
entre
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O
del
carbonilo
con
el
H
de
la
amida,
separados
por
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posiciones.
Involucra
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residuos
aminoácidos.
•Prolina
y
Glicina
son
los
aa
que
más
comúnmente
se
encuentran.
Estructura
supersecundaria
o
moEvos
de
las
   proteínas
MoEvos
estructurales
de
algunas
proteínas
         (estructuras
supersecundarias)




CarboxipepEdasa             Triosa
Fosfato
A
bovina.
Tiene             Isomerasa.
Tiene
una
una
hoja
β
de
8             hoja
β
paralela
de
8
cadenas.                    cadenas.
Barril
β.
Estructura
terciaria

Se
 refiere
 a
 la
 estructura
 tridimensional
 del
 polipépBdo
completo.
Este
nivel
de
estructura
se
presenta
cuando
se
pliegan
 las
 cadenas
 polipeptídicas
 de
 una
 proteína
 para
adquirir
una
forma
más
compacta
(globular).


               Estructura
cuaternaria

Se
 refiere
 a
 la
 disposición
 espacial
 de
 las
 diferentes
subunidades
 de
 una
 proteína.
 Las
 subunidades
 se
asocian
 mediante
 interacciones
 no
 covalentes
 o
 por
puentes
disulfuro.
Las
proteínas
se
componen
de
una
o
más
              cadenas
polipep^dicas
                          Proteínas
          Moléculas
compuestas
de
una
o
más
cadenas
                        polipepSdicas

           Una                                 Más
de
una
          cadena                                cadena

    Monoméricas                                MulBméricas*
                              Un
solo
Bpo
de
                                                       Diferentes
                                  cadena
                                                        Bpos
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cadena                                            cadena
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