Proteinas to g._jacob_2009
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Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. La estructura secundaria incluye alfa-hélices y láminas beta estabilizadas por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional mantenido por interacciones débiles. Algunas proteínas como la hemoglobina tienen estructura cuaternaria formada por subunidades asociadas.
Proteinas to g._jacob_2009
- 1. CARRERA DE TERAPIA OCUPACIONAL ASIGNATURA DE BIOLOGIA 2009 AMINOACIDOS y PROTEINAS Dra. Germaine Jacob A.
- 2. Las proteínas están formadas por unidades básicas que corresponden a los aminoácidos, los cuales se unen entre sí para formar una estructura en cadena. Son macromoléculas, de PM muy elevados.
- 3. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS número número de de cadenas PM aminoácidos polipeptídicas
- 4. FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS grupo grupo α-amino carboxilo Cα Son α-amino ácidos
- 5. ESTEREOISOMERIA L-alanina D-alanina Las proteínas están formadas por L-aminoácidos
- 6. NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
- 7. R sin carga, alifáticos GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA LEUCINA ISO METIONINA LEUCINA
- 8. R sin carga, polares SERINA TREONINA CISTEINA ASPARRAGINA GLUTAMINA
- 9. R aromáticos FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO
- 10. R con carga (-) a pH celular ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)
- 11. R con carga (+) a pH celular H+ LISINA ARGININA HISTIDINA
- 12. ESTRUCTURA DE PROTEINAS estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria secuencia α-hélice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidades aminoácidos
- 13. REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS : FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Aminoácido Aminoácido enlace peptídico : enlace amida
- 14. AA1 AA2 AA3 AA4 enlaces peptídicos extremo extremo amino libre carboxilo libre “N terminal” “C-terminal”
- 15. ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína y es mantenida por los enlaces peptídicos amino carboxilo terminal terminal
- 17. El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y una rotación restringida
- 18. El enlace peptídico tiene una geometría plana sólo existe libre rotación en torno al Cα
- 19. LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA ESTRUCTURAS SECUNDARIAS estructuras periódicas, con ángulos φ y ψ que se repiten a lo largo de la estructura. α-hélice lámina plegada
- 20. ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice
- 21. La α-hélice se estabiliza a través de puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro residuo “i” con “i + 4”
- 22. α-hélice los puentes de hidrógeno son paralelos al eje central de la hélice Los radicales van dirigidos hacia afuera 3,6 aminoácidos / vuelta
- 24. LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE GRUPO CARBOXILO Cα GRUPO AMINO Su Cα no puede rotar libremente
- 26. ESTRUCTURA SECUNDARIA estructura β: es una forma extendida de la cadena polipeptídica Estas formas extendidas se asocian formando láminas β
- 27. Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas diferentes A. lámina antiparalela vista desde arriba Los radicales de los aminoácidos van sobre y bajo el plano medio de la lámina, en forma alternada. Es más estable con vista aminoácidos lateral con R pequeños.
- 28. B. paralela vista desde arriba vista lateral
- 29. Lámina plegada entre segmentos de una misma cadena ( en verde )
- 30. Colágeno
- 31. COLAGENO triple hélice cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n 3 aa / vuelta las hélices NO son α-hélices
- 32. ESTRUCTURA TERCIARIA La ESTRUCTURA TERCIARIA corresponde a plegamientos tridimensionales. La proteína se pliega sobre sí misma y tiende a una forma “globular” En su mantención participan los grupos radicales de los aminoácidos.
- 33. ESTRUCTURA TERCIARIA Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos
- 34. ESTRUCTURA TERCIARIA segmentos con α-hélice y otros con estructura β
- 35. PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
- 36. FORMACION DE PUENTES DISULFURO
- 37. Los radicales hidrofóbicos se alejan del agua
- 38. En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos apolares (amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la proteína mioglobina sección transversal de la mioglobina
- 39. ESTRUCTURA CUATERNARIA La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde a la asociacion de cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria. Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro.
- 40. HEMOGLOBINA dímero TBP tetrámero HEMOGLOBINA
- 41. DENATURACION PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA DE UNA PROTEINA ¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA!
- 42. DENATURACION DENATURACION PUEDE SER REVERSIBLE O IRREVERSIBLE DENATURACION PUEDE SER TOTAL O PARCIAL
- 43. puentes disulfuro DENATURACIÓN urea + β- mercaptoetanol PLEGAMIENTO (se retiran los agentes denaturantes) cisteínas puentes disulfuro
- 44. DENATURACION DENATURACION IRREVERSIBLE 1. CALOR: ROMPE TODAS LAS INTERACCIONES DEBILES. 2. pH EXTREMOS: CAMBIA LA CARGA DE LOS RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.