![Composición Estructural
de las Proteínas
3.- Estructura Terciaria: Se refiere a un “Súper enrollamiento” de la proteína
para formar un complejo globular; estabilizado por enlaces débiles (Puentes
de hidrógeno, Puentes Disulfuro [S-S], Interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas
y Fuerzas de Van der Waals). NO está presente en todas las proteínas.
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Proteínas [reparado]
- 1. PROTEÍNAS Biol. Tulio Oñate Angulo D.R. 2003-2009.
- 2. PROTEÍNAS Las proteínas son las macromoléculas que ejecutan prácticamente todas las actividades de la célula; son las moléculas encargadas de que las cosas ocurran. Son Macromoléculas de gran abundancia a nivel celular. Llegando a constituir el 15% del peso total de la célula y 50% en peso seco. Se estima que una célula típica de un mamífero puede tener hasta 10,000 proteínas diferentes en diversas disposiciones y funciones; Como enzimas, las proteínas aceleran grandemente la velocidad de las reacciones metabólicas; Como fibras estructurales, las proteínas suministran apoyo mecánico dentro de las células y en su perímetro exterior conformando el cito esqueleto;
- 3. PROTEÍNAS Como Hormonas, funcionan como factores de crecimiento y activadores de genes; Las proteínas ejecutan una gran variedad de funciones reguladoras; Como receptores y transportadores a nivel de membrana, las proteínas determinan cuáles células reaccionan y qué tipos de sustancias penetran o salen de una célula; Cómo elementos contráctiles, las proteínas constituyen el mecanismo biológico del movimiento. Entre sus muchas y diversas funciones, las proteínas actúan como anticuerpos, sirven como toxinas, forman coágulos sanguíneos, absorben o refractan la luz y transportan sustancias de una parte del cuerpo a otra.
- 4. Las proteínas son capaces de una amplia variedad de funciones debido a la gran diversidad de estructuras que pueden formar. Sin embargo, dentro de este grupo cada proteína tiene una estructura única, altamente organizada que le permite efectuar una función particular. Más aún, pueden interactuar de manera selectiva con otras moléculas. En otras palabras, muestran un alto grado de especificidad, propiedad que les ayuda a mantener el orden y la complejidad característicos de la vida. Las proteínas son polímeros formados por sub unidades, denominadas Aminoácidos. Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos que confiere a la molécula sus propiedades particulares. Gran parte de las propiedades de una proteína se pueden entender a través del examen de las propiedades químicas de los aminoácidos que la constituyen.
- 5. Los Aminoácidos Las proteínas tienen peso molecular muy alto y por Hidrólisis ( Proceso de descomposición de una sustancia al reaccionar con el agua) generan una serie de compuestos orgánicos denominados Aminoácidos; los cuales, son los sillares estructurales ó subunidades de las proteínas; en su estructura poseen un grupo amino (R-NH2) y un grupo ácido carboxílico (R-COOH) Zwitterión
- 6. Aminoácidos Existe una cantidad infinita de aminoácidos en el universo, sin embargo se ha visto que los seres humanos, solo pueden procesar ó metabolizar 20 los cuales reciben el nombre de aminoácidos esenciales. La clasificación más común de estos 20 aminoácidos se da en base a su grupo radical y a su polaridad, de tal manera, que así tenemos a los: Neurotransmisor: 5 Hidroxitriptamina o Serotonina Fenilcetonuria 1era. Letra Código Genético
- 7. Aminoácidos Esenciales (2) Neurotransmisor Neurotransmisor: Ac. Cistéico Defecto: Cistonuria ** Presentes en las cefalinas, en el veneno de abeja y de serpiente Su deficiencia, provoca Alcaptonuria, Con Ocronosis* y Albinismo óculo cutáneo • Ocronosis: acumulación de tejido negruzco, en articulaciones y tejido conectivo. ** Retraso mental; complicaciones neuropsiquiátricas Luxación del cristalino, Osteoporosis.
- 8. Enlace Peptídico La combinación de los aminoácidos en conjunto reciben el nombre de péptidos, y se unen mediante el llamado enlace peptídico, el cual consiste en la unión del grupo ácido carboxílico (R-COOH) de un aminoácido con el grupo amino (R-NH) de otro. Para esto el carboxílo pierde un OH que se une a un H del amino, para así formar agua
- 9. Composición Estructural de las Proteínas 1.- Estructura Primaria: Se refiere a la composición aminoácida de la proteína. Aquella que por Hidrólisis va a darnos la secuencia de aminoácidos. Existe en todas las proteínas.
- 10. Composición Estructural de las Proteínas. 2.- Estructura Secundaria: Se refiere a la disposición de las cadenas polipeptídicas en el espacio a lo largo de un eje simple prolongado; en forma de giros similares a una hélice (helicoidal). Existe en todas las proteínas, pero principalmente en las fibrosas como la Colágena o la Queratina.
- 11. Composición Estructural de las Proteínas 3.- Estructura Terciaria: Se refiere a un “Súper enrollamiento” de la proteína para formar un complejo globular; estabilizado por enlaces débiles (Puentes de hidrógeno, Puentes Disulfuro [S-S], Interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas y Fuerzas de Van der Waals). NO está presente en todas las proteínas. CITOCROMO
- 12. Composición Estructural de las Proteínas 4.- Estructura Cuaternaria: Se refiere al acoplamiento de varias supercadenas polipeptídicas para dar una ó más proteínas oligoméricas (de más de 2 súpercadenas); unidas por enlaces débiles. NO está presente en todas las proteínas. Ejemplo: La Hemoglobina. La importancia de la estructura cuaternaria radica en que es ahí donde se activan todas las enzimas.
- 13. Funciones: Tipo Ejemplo Función Reserva o Almacenamiento Ovoalbúmina Proteína de clara de huevo, actualmente se consume en las dietas y en los restaurantes en omelettes de clara por ser mas sanos que el de yema. Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos Caseína* Proteína de la Leche, es la parte comestible de los quesos, yoghurts y del petit suisse Ferritidina Reserva de Hierro del Bazo. Gliadina Proteína de la semilla de Trigo. Ceína Proteína de la semilla de Maíz. Transporte Hemoglobina Transporta Oxígeno en la sangre de los vertebrados. Transportan sustancias, nutrientes, iones ó elementos y al mismo tiempo ayudan a realizar diversas actividades Hemocianina Transporta Oxígeno en la sangre de invertebrados como los Artrópodos y los Anélidos Mioglobina Transporta Oxígeno en los músculos de los vertebrados. Seruloplasmina Transporta Cobre en sangre. Seroalbúmina Transporta ácidos grasos en sangre B-Lipoproteínas Transportan Lípidos en sangre, principalmente Colesterol Globulina ligada a Transporta Hierro en sangre
- 14. Funciones: TIPO EJEMPLO FUNCIÓN CONTRÁCTILES Actina Filamentos Móviles del Sarcómero Se encargan de la contracción muscular y Miosina Filamentos estacionarios del Sarcómero. del movimiento de cilios y flagelos Tropomiosina y Troponina Relajación de las fibras de Actina y mantenimiento del sistema. Tubulina y Dineína Se encargan de la contracción y movimiento a nivel unicelular ENZIMAS Hexoquinasa Fosforila o pega fosfatos a compuestos como la Glucosa Catalizadores biológicos; aceleran o retardan reacciones DNA polimerasa Replica y repara las cadenas del ADN Con un mínimo de materia y mínimo gasto de energía Lactato deshidrogenasa Quita hidrógenos al ácido Láctico, en la Fermentación RUBISCO (Ribulosa Bi Fosfato Carboxilasa Oxidasa) es la enzima mas ampliamente distribuida en el planeta. Transforma el RuDP en la fase obscura de la fotosíntesis para que se sintetice Glucosa.
- 16. Funciones: TIPO EJEMPLO FUNCIÓN Protección Anticuerpos Se “pegan” a sustancias o cuerpos extraños al organismo, denominados Antígenos, inmovilizándolos y precipitándolos para que posteriormente los glóbulos blancos los exterminen. Proteínas cuya función es proteger la estabilidad de un organismo Complementos Lugar de unión bioquímica entre el Antígeno y el Anticuerpo Trombina Proteína que forma parte del mecanismo de coagulación se origina de la Protrombina, el Calcio y la Tromboplastina. Fibrinógeno Proteína que forma parte del mecanismo de coagulación donde se convierte en fibrina, por la intervención de la Trombina
- 17. Coagulación
- 18. CUBOZOOS ó Cubomedusas australianas Son medusas de forma cúbica, con cnidocitos especiales, muy potentes. Hasta hace poco se le consideraba como un orden de los Escifozoos. 2 a 12 cm. de diámetro. Se caracterizan por su división tetrámera, que separa el celenterón en cuatro bolsas. El borde umbrelar no es festoneado y el margen de la subumbrela se pliega al interior para formar un velario. Las especies Chironex fleckerii y Caribdea alatta son los animales más venenosos del mundo el toque de sus nematocistos inocula una toxina capaz de matar un humano adulto en 180 segundos.
- 19. Algunas hormonas de importancia son de naturaleza protéica Insulina Regula el metabolismo de la Glucosa: se encarga de reconvertir a la glucosa libre en sangre en Glucógeno, que se almacenará en el Hígado. La deficiencia o falta de ella causa las Diabetes I y II. ACTH Hormona Adrenocorticotrópica: regula la síntesis de corticosteroides. Actúa sobre el metabolismo de los ácidos grasos. Su deficiencia atrofia la corteza suprarrenal. Su aplicación agranda las adrenales GH Hormona del Crecimiento o Somatotropina: estimula el crecimiento de los huesos. Promueve el crecimiento del esqueleto y los tejidos en los mamíferos a través del agrandamiento o alargamiento de los huesos. Su falta provoca el enanismo de Mullibrey, su exceso la Acromegalia. HORMONAS Harry Earl the Gobernator Hasta la Vista Baby!! (Kurt Schneider)
- 20. Proteínas Estructurales Prot. del recubrimiento viral Cubierta alrededor del cromosoma o material genético de un virus, formando el llamado cápside viral. Proporciona especificidad y protección al material genético del virus Glucoproteinas Recubrimientos celulares membranales y de paredes. En la membrana celular constituyen el llamado Glucocálix que sirve para fijar sustancias externas que sirven para controlar la actividad celular interna. El Glucocálix contiene también glucoproteínas antigénicas que proporcionarían identidad inmunológica a las células. Alfa y Beta Queratinas. Piel, plumas, uñas, pezuñas y cuernos. Proteínas fibrosas con Cisteína que proporcionan dureza a diversas estructuras corporales. La Betaqueratina tiene estructura única de láminas anti paralelas, flexibles y carentes de Cisteína. Esclerotina Exoesqueletos de los insectos Proporciona dureza al exoesqueleto de los insectos, arañas, alacranes, etc. D.R. Oñate multimedios 1998-2007.
- 21. ESTRUCTURALES (Cont.) Fibroína Seda de los capullos de las mariposas y telas de araña. Esta proteína puede ser tan resistente, que aparte de soportar varios kilos de peso. La seda de la tela de las viudas negras era tan dura que se utilizaba para hacer las miras telescópicas, en cruz, de los rifles durante la Segunda Guerra Mundial. Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago). Da flexibilidad y resistencia a diversas estructuras corporales Se convierte en gelatina por separación de sus cadenas polipeptídicas. Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos). Escleroproteína que se encuentra como constituyente de la piel. A diferencia de la Colágena no se convierte en gelatina al hervirla en agua. Mucoproteínas Secreciones mucosas, Líquido sinovial, Acrosoma del espermatozoide, Cartílago, Piel, Córnea, Sangre, etc. Conocidos también como mucopolisacáridos, se caracterizan por tener el componente proteico Mucina. Llevan a cabo muchas y muy variadas funciones
- 22. ENZIMAS Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. Es decir que aceleran o retardan reacciones biológicas con un mínimo gasto de materia y energía y sin intervenir “intimamente” en la reacción. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de catalizadores o enzimas. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato. Pasteur descubrió que la fermentación del azúcar mediante levaduras, con su conversión en alcohol etílico y anhídrido carbónico es catalizada por fermentos o enzimas. En 1897 Büchner logró extraer de las células de levadura las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica (el término alemán Enzim quiere decir “en la levadura”). Sumner en 1926, aisló en forma cristalina la enzima ureasa, a partir de extractos obtenidos de Cannavalia enzyformis (Fabaceae) En 1930, Northrop aisló en forma cristalina las enzimas digestivas: pepsina, tripsina y quimotripsina. En la actualidad se conocen más de 2000 enzimas que han sido aisladas en forma cristalina.
- 23. ENZIMAS En términos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientes propiedades: 1º Son eficaces en pequeñas cantidades (una enzima contiene al menos 100 aminoácidos en su estructura). 2º No se alteran durante las reacciones en que participan. 3º Aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción reversible. 4º Muestran especificidad. La acción de la enzima es extremadamente selectiva sobre un substrato específico.
- 24. Estructura EnzimAtica Las enzimas deben tener un sitio catalítico, es decir, una parte de la enzima que sea capaz de reaccionar con un substrato (molécula donde actúa la enzima). El sitio catalítico se compone de: a) Apoenzima: Es la parte de la enzima que es de origen proteico compuesta únicamente por aminoácidos. b) Coenzima : Es la parte NO proteica de la enzima; formada por un grupo Prostético es decir, un componente orgánico ó inorgánico (ión, elemento, nucleótido, vitamina, etc.) sin aminoácidos. La importancia de este complejo radica en que la Apoenzima funciona como sitio catalítico, mientras que la Coenzima brinda especificidad a la enzima, permitiendo la unión del complejo Apoenzima-Coenzima, la Coenzima es en sí el centro activo del complejo . El Complejo Apoenzima-Coenzima, catalíticamente activo, se denomina en conjunto Holoenzima y funciona de manera similar a “una llave” dentro de una “cerradura”. tal es la especificidad, que si la
- 25. Bibliografía: Hernández Gil R. Enzimas. Universidad de los Andes, Venezuela, 2001. D.R. Karp G. Biología Celular y Molecular. Editorial Mc Graw Hill Interamericana, Primera Edición, México 1998. Lehninger A.L. Bioquímica. Editorial Omega, Segunda Edición, Barcelona, 1983. Oñate Angulo T.J.M. Data Biológica: Un manual de Biología. Oñate Multimedios, 2001. Newman C. 12 relatos tóxicos. National geographic en español. Editorial Televisa, Mayo 2005. Wood W.B., Wilson J.H., Benbow R.M. & L.E. Hood. Bioquímica. Fondo Educativo Interamericano, México, 1978.Derechos de Autor Tulio Oñate Angulo, 2003-2009.