![G U UGlnElongación I: A continuación se une la subunidad mayor a la menor completándose el ribosoma. El complejo ARNt-aminoácido2 , la glutamima (Gln) [ARNt-Gln] se sitúa enfrente del codón correspondiente (CAA). La región del ribosoma a la que se une el complejo ARNt-Glnse le llama región aminoacil (A).Subunidad menor del ribosoma P A3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU A CMet(i)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010](https://image.slidesharecdn.com/materialtercerexamen-100523200748-phpapp02/85/Material-tercer-examen-78-320.jpg)
Material tercer examen
- 1. MATERIAL TERCER EXAMENFECHA DE REALIZACIÓN28 DE MAYO DEL 2010
- 2. BarbaraMcClintock1902-199223/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 3. ELEMENTOS GENÉTICOS TRANSPONIBLELos elementos genéticos transponibles son segmentos de DNA que tienen la capacidad de moverse desde una localización hasta otra (ej. genes saltarines).23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 4. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010WALKING CROMOSE
- 5. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 6. Propiedades de los Elementos Genéticos TransponiblesMovimiento al azar- Los elementos genéticos transponibles pueden moverse desde cualquier molécula de DNA a cualquier otra molécula de DNA o aún a otro lugar dentro de la misma molécula. El movimiento no es totalmente al azar; existen sitios preferentes en una molécula de DNA en la cual se insertará el elemento genético transponible.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 7. Incapaz de auto-replicarse – Los elementos genéticos transponibles no existen de manera autónoma (a excepción – algunos genes transponibles en los fagos) y por tanto, para ser replicados deben ser parte de algún otro replicón23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 8. Transposición mediada por recombinación sitio-específica – La transposición requiere poca o ninguna homología entre la localización actual y el nuevo sitio. El evento de transposición está mediado por una transposasa codificada por el elemento genético transponible. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 9. La recombinación que no requiere de homología entre las moléculas recombinantes se denomina de sitio-específico, ilegítima o bien recombinación no-homóloga23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 10. Transposición acompañada por duplicación – En muchas instancias la transposición del elemento genético transponible resulta en la remoción del elemento de su sitio original y su inserción en un nuevo sitio. Sin embargo, en algunos casos el evento de transposición se acompaña de una duplicación del elemento genético transponible. Una copia permanece en el sitio original y la otra se transpone en el nuevo sitio.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 11. Secuencias de Inserción (IS)Las secuencias de inserción son elementos genéticos transponibles que llevan genes desconocidos, con excepción de aquellos que se requieren para la transposición.Nomenclatura – A las secuencias de inserción (insertionsequences) se les da la designación IS seguida por un número (ej: IS1)Las secuencias de inserción son pequeños tramos de DNA que a sus extremos tienen secuencias repetidas que están involucradas en la transposición. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 12. En medio de las secuencias terminales repetidas hay genes involucrados en la transposición y secuencias que pueden controlar la expresión de los genes, pero no presentan otros genes que no sean esenciales.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 13. ImportanciaMutación – La introducción de una secuencia de inserción en medio de un gene bacteriano resultará en la inactivación de tal gene.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 14. Inserción de plásmidos en los cromosomas – Los sitios en los cuales los plásmidos se insertan en el cromosoma bacteriano se localizan ya sea en las propias secuencias de inserción o cerca de ellas23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 15. Microbiología clinícaveterinaria23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 16. Variación de Fase – Los antígenos flagelares son de los principales antígenos ante los cuales se dirige la respuesta inmune, en nuestro intento de luchar contra la infección bacteriana. En Salmonella existen genes que codifican para dos genes flagelares antigenicamente diferentes. La expresión de estos genes está regulada por secuencias de inserción. En una orientación, uno de los genes está activo mientras que en la otra orientación el otro gene flagelar estará inactivo. Como resultado Salmonella puede cambiar sus flagelos en respuesta al ataque del sistema inmune. La variación de fase en los antígenos flagelares de Salmonella no es única. También se ha visto que ocurre con otros antígenos de superficie. Además el mecanismo de la variación de fase puede ser diferente en diversas especies de bacterias (ej. transformación en Neisseria).23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 17. APLICACIONES EN MEDICINA VETERINARIA23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 18. Elementos IS de procariotasEl elemento más simple (descubierto inicialmente en el operón gal de E. coli) 800-1350 pb Inverted terminal repeats (IRs) 9–41 pbPeter J. Russell, iGenetics: Copyright © Pearson Education, Inc., publishing as Benjamin Cummings.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 19. Integración del elemento IS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 20. Integración del elemento ISTransposición replicativa
- 21. Transposicion conservativa (cortar y pegar) 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 22. Transposones de procariotasTransposón compuesto23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 23. Transposones de procariotasGenes resistencia en plásmidos23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 24. Transposones de procariotasTransposón simple23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 25. Elementos transponibles en eucariotasTiposClase I: replicación vía RNA intermediario por la retrotranscriptasa, también conocidos como retrotransposones (relacionados con retrovirus)
- 26. LTR
- 27. Sin LTR
- 28. Clase II: replicación vía enzima transposasa por un proceso de corte y empalme23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 29. Elementos transponibles en eucariotas: Clase IIClase IIClase II: replicación por enzima transposasa, proceso corte y empalme23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 30. Elementos transponibles en eucariotas: Clase IGenoma retrovirus23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 31. gagpol (retrotranscriptasa)LTRLTRElementos transponibles en eucariotas: Clase IRetrotrasposón23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 32. Elementos transponibles en eucariotas: Clase IRetrotrasposición 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 33. Elementos transponibles en eucariotasRetrotrasposón23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 34. El genoma dinámico: los elementos transponibles son el principal componente de los genomas grandes de eucariotas23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 35. Elementos Efectos fenotípicos y genotípicos de la transposiciónDisgénesis híbrida en Drosophila23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 36. Genes de resistencia a Antibióticos en plásmidosSecuencias de inserciónIslas de patogenicidadGenes de resistencia a toxinas en plásmidosPlásmido Ti de AgrobacteriumVirus y ViroidesHGT: Evoluciónprocariótica OTROS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 37. Elementos móviles23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 38. E.coli O157:H7 Ejemplo de una nueva “casi especie”Contiene 20 potenciales genes en elementos móviles adquiridos mediante HGT23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 39. Islas de patogenicidad (PAI)Elementosgenéticosmóviles (>10Kb) que se integran en el genoma o se mantienen en plásmidosasociados a secuencias de tRNA.
- 40. Presentansecuenciasrepetitivasflanqueantes o diferente uso de G+C y de codones
- 41. Contienengenescodificantes para diferentes funciones: resistencia a antibióticos, adhesinas, toxinas y otros factores de virulencia.
- 42. Codifican por factores relacionados con la movilidadgenética: transposasas, integrasas, genesbacteriófagos y orígenes de replicación
- 43. Contribuyen a introducircambiosrápidos en el potencial de virulencia23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 44. Formación de las PAIAdquisición del gen o genes de virulenciamediantealgúnmecanismo de HGTIntegración, probablement mediada por una integrasa o recombinasaInmovilizaciónmediante la inactivación o deleción de los oriExpresión de los genes (normalmente la expresiónejerce una selección positiva)Escisión completa de la isla y transferencia a otroorganismo23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 45. Isla Cag de Helicobacter pyloriHelicobacterpilory: patógenogástricocausante de gastritis, úlcera y cáncer
- 46. Cag:
- 49. 27 ORF
- 50. CagA única proteína efectora23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 51. Isla Cag de Helicobacter pyloriCagPAI: Forma un sistema de secreción de tipo IV que:
- 52. Induce la expresión de citocinasproinflamatorias como IL-8, que contribuye a la inflamacióndel estómago
- 53. Cag F: “chaperonlikeprotein”
- 54. 17 genes son totalmentenecesarios para la translocación de CagA
- 55. 14 genesestimulan la síntesis de IL-8 por parte de la célulahuesped23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 56. La TranscripciónEl ADN no sale del núcleoCuando hay que fabricar un polipéptido se crea una copia en forma de ARN, este proceso se llama transcripción El ARN contribuye a sintetizar las proteínas en los ribosomas 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 57. TIPS, COSAS QUE DEBEN SABER X CULTURA EN BIOMOL (TRANSCRIPCIÓN DEL ADN) Con la excepción de los genomas de RNA de ciertos virus, todas las moléculas de RNA se forman a partir de la información contenida permanentemente en el ADN.
- 58. La transcripción es la coversión de la información genetica de un segmento de ADN en una cadena de RNA con una secuencia de bases complementaria a una de las cadenas de ADN.
- 59. Existen tres tipos de RNA
- 60. RNA mensajero (mRNA)= es el portador de las secuencias que codifican la secuencia de aminoácidos de uno o más polipéptidos especificados por un gen o grupo de genes en los cromosomas
- 61. RNA de transferencia (tRNA)= es un adaptador que lee la información codificada en el mRNA y transfiere los aminoácidos adecuados a la cadena polipéptidica en crecimiento durante la sintesis proteica
- 62. RNA ribosamal (rRNA)= Se asocia con proteínas formando la intricada maquinaria para la sintesis de proteínas, el ribosoma.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 63. la replicacion y la transcripcion difieren en un aspecto importante.
- 64. replicación: en la replicación se copia el cromosoma entero dando ADN hijo que es identico al ADN parental o patron. mientras. Transcripción: la transcripción es selectiva, en un momento determinado se transcribe sólo un gen determinado o un grupo de genes. Se puede regular la transcripción de modo que sólo se transcriba la información genética necesitada por la célula en un momento cualquiera.
- 65. Las secuencias reguladoras específicas indican el principio y el fin de los segmentos de ADN que se han de transcribir, asi como que cadena se han de utilizar como molde.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 66. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 67. Señal de poliadenilación (AAUAAA)Codón de terminación de la traducción (AUG, UUA, UAG )Cola no traducidaSecuencias clave para la transcripción y traducción de un gen eucariótico Terminación de la transcripciónCodón de inicio de la traducción (AUG)Sitio de inicio de la transcripciónGU A AGGU A AG3´5´Exón 2Exón 3Intrón 2Exón 1PromotorSecuencia lider no traducidaAdición de caperuzaTranscrito de mRNA primarioCorte 3´Adición de la cola poli(A)Poli(A)Escisión de intronesmRNA funcionalProcesamiento del transcrito a mRNA 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 68. Modelo del Operón LactosaI P 0 Z Y A polimerasa de ARN genes estructurales ADNmRNAmRNAmRNAproteínarepresoralactosaMedio-galactosidasa permeasa transacetilasa(Griffiths y col. 2002)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 69. SINTESIS DE PROTEINAS:TRANSCRIPCIÓN23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 70. AUGCUUGGCAACGUGTranscripción:1- Iniciación: Una ARN‑polimerasa comienza la síntesis del precursor del ARN a partir de unas señales de iniciación "secuencias de consenso " que se encuentran en el ADN.ARNpolimerasa T A C G A A C C G T T G C A C A T C 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 71. AUGCUUGGCAACGUGm-GTPTranscripción: 2. Alargamiento: La síntesis de la cadena continúa en dirección 5'3'. Después de 30 nucleótidos se le añade al ARN una cabeza (caperuza o líder) de metil‑GTP en el extremo 5‘ con función protectora.ARNpolimerasa T A C G A A C C G T T G C A C A T C 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 72. AUGCUCGUGUAGAAAAAm-GTPTranscripción: 3- Finalización: Una vez que la enzima (ARN polimerasa) llega a la región terminadora del gen finaliza la síntesis del ARN. Entonces, una poliA‑polimerasa añade una serie de nucleótidos con adenina, la cola poliA, y el ARN, llamado ahora ARNm precursor, se libera.poliA-polimerasaARNm precursor23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 73. ARNmARNmprecursormaduro4. Maduración (cont.): El ARNm precursor contiene tanto exones como intrones. Se trata, por lo tanto, de un ARNm no apto para que la información que contiene sea traducida y se sintetice la correspondiente molécula proteica. En el proceso de maduración un sistema enzimático reconoce, corta y retira los intrones y las ARN‑ligasas unen los exones, formándose el ARNm maduro.colaCabezaAAAAAAAUGUAG23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 74. Maduración del ARNm (Visión de conjunto).Región codificadora del genADN Promotor E1 I1 E2 I2 E3 Terminador TACATCcolaCabeza E1 I1 E2 I2 E3ARNmAAAAAAprecursorAUGUAGCabezacolaARNmmaduroAAAAAAAUGUAG23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 75. SINTESIS DE PROTEINAS:TRADUCCIÓN23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 76. Pasos de la traducción 1. “Activación” de los ARNtFormación de los aminoacyl-ARNt Iniciación del proceso de traducción Comienza el proceso de síntesis de proteínas 3. Alargamiento (“elongation”)La adición continua de amino ácidos a la cadena naciente de polipéptidos 4. TerminaciónEl fin de la traducción, se libera la proteína Esencialmente lo mismo en bacterias y células eucarióticas 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 77. Iniciación: La subunidad pequeña del ribosoma se une a la región líder del ARNm y el ARNm se desplaza hasta llegar al codón AUG, que codifica el principio de la proteína. Se les une entonces el complejo formado por el ARNt-metionina (Met). La unión se produce entre el codón del ARNm y el anticodón del ARNt que transporta la metionina (Met). Subunidad menor del ribosoma P A3’5’AAAAAAAAAAAA U GC A AU G CC G AU A GU U AU A CCodónAnticodónARNtARNmMet(i)1er aminoácido23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 78. G U UGlnElongación I: A continuación se une la subunidad mayor a la menor completándose el ribosoma. El complejo ARNt-aminoácido2 , la glutamima (Gln) [ARNt-Gln] se sitúa enfrente del codón correspondiente (CAA). La región del ribosoma a la que se une el complejo ARNt-Glnse le llama región aminoacil (A).Subunidad menor del ribosoma P A3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU A CMet(i)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 79. Elongación II: Se forma el enlace peptídico entre el grupo carboxilo de la metionina (Met) y el grupo amino del segundo aminoácido, la glutamina (Gln). P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GC G AU U AU G CU A CG U UGln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 80. Elongación III: El ARNt del primer aminoácido, la metionina (Met) se libera. P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU G CU A GC G AU U AG U UU A CGln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 81. Elongación IV: El ARNm se traslada, de tal manera que el complejo ARNt-Gln-Met queda en la región peptidil del ribosoma, quedando ahora la región aminoacil (A) libre para la entrada del complejo ARNt-aa3 P AARNmAAAAAAAAAAA3’5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CG U UGln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 82. A C GCysElongación V: Entrada en la posición correspondiente a la región aminoacil (A) del complejo ARNt-Cys, correspondiente al tercer aminoácido, la cisteína (Cys). P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CG U UGln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 83. Elongación VI: Unión del péptido Met-Gln (Metionina-Glutamina) a la cisteína (Cys). P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA C GG U UCys-Gln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 84. G U UElongación VII: Se libera el ARNt correspondiente al segundo aminoácido, la glutamina (Glu). P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA C GCys-Gln-Met(i)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 85. Elongación VIII: El ARNm corre hacia la otra posición, quedando el complejo ARNt3-Cys-Glu-Met en la región peptidil del ribosoma. P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA C GCys-Gln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 86. Elongación IX: Entrada del complejo ARNt-Leu correspondiente al 4º aminoácido, la leucina. P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA C GA A UCys-Gln-MetLeu23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 87. Elongación X: Este se sitúa en la región aminoacil (A). P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA C GA A ULeuCys-Gln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 88. A C GElongación XI: Unión del péptido Met-Gln-Cys con el 4º aminoácido, la leucina (Leu). Liberación del ARNt de la leucina. El ARNm se desplaza a la 5ª posición P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA A ULeu-Cys-Gln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 89. Elongación XII: Entrada del ARNt de la leucina, el 5º aminoácido, la arginina (ARNt-Arg). P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU A GU G CC G AU U AU G CA A UG C ULeu-Cys-Gln-MetArg23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 90. A A UElongación XIII:Unión del péptido Met-Gln-Cys-Leu con el 5º aminoácido, la arginina (Arg). Liberación del ARNt de la leucina (Leu). El ARNm se desplaza a la 6ª posición, se trata del un codón de finalización o de stop. P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU G CU A GC G AU U AG C UArg-Leu-Cys-Gln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 91. G C UA A UFinalización I: Liberación del péptido o proteína. Las subunidades del ribosoma se disocian y se separan del ARNm. P AARNm3’AAAAAAAAAAA5’A U GC A AU G CU A GC G AU U AArg-Leu-Cys-Gln-Met23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 92. AAAAAAUG CUG CUU CGUGFinalización II: Después unos minutos los ARNm son digeridos por las enzimas del hialoplasma.ARNm3’AAAAAAAAAAA5’(i)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 93. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010HABLADORES EN CLASEDEAL!!!
- 94. ANTIBIÓTICOS QUE INTERFIEREN EN LA BIOSÍNTESIS DE PROTEINAS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 95. 1. inhibición del reconocimiento de un aminoacil-ARNt (aa-ARNt) hacia el sitio A del ribosoma;2. introducción de errores en la lectura de los ARNm3. inhibición de la reacción de formación del enlace peptídico;4. inhibición de la traslocación del peptidil-ARNt (pp-ARNt) desde el sitio A al sitio P.5. bloqueo de los factores de elongación.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 96. INHIBIDORES DE LA FASE INICIAL DE LA ELONGACIÓN: TETRACICLINAS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 97. Mecanismo de acción: provocan que la unión del aa-ARNt al sitio A del ribosoma sea inestable y esté distorsionada, con lo cual se evita la elongación de la cadena. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 98. INDUCTORES DE ERRORES EN LA LECTURA DEL ARNmAMINOGLUCÓSIDOS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 99. Mecanismo de acción: se unen a los polirribosomas que están traduciendo el ARNm, provocando errores en la lectura del ARNm, al distorsionar la estructura del ribosoma. Por lo tanto, la bacteria comienza a sintetizar proteínas defectuosas; con un efecto final que es bactericida.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 100. INHIBIDORES DE LA TRANSLOCACIÓN: MACRÓLIDOS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 101. Mecanismo de acción: se une a la proteína L15, que forma parte del centro peptidil-transferasa de la subunidad grande del ribosoma 70S. Bloquea el paso de translocación interfiriendo específicamente con la liberación del ARNtdesacilado, es decir, impide que el ARNt “descargado” (una vez que ha cumplido su misión al transferirse el péptido naciente al aa-ARNt del sitio A) salga del sitio P; por lo tanto, el pp-ARNt cargado y situado en el sitio A no puede translocarse al sitio P, y se produce la parada de la síntesis de proteinas.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 102. INHIBIDORES DE LA TRANSCRIPCIÓN DE LAS EUBACTERIAS: RIFAMICINAS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 103. mecanismo de acción estriba en la inhibición del inicio de la transcripción, uniéndose de modo no covalente a la subunidad ß de la ARN polimerasa eubacteriana.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 104. HIPOTESIS DEL BALANCEO F. CRICKJUSTIFICACIÓNLos tRNA reconocen codones mediante apareamiento de bases del codón del mRNA y una secuencia de tres bases del tRNA denominada anticodón. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 105. Los dos RNA se aparean antiparalelamente. La primera base del codón se encuentra en el extremo 5' pues el mRNA va en dirección 5'-3' y la primera del tRNA se encuentra en el extremo 3' ya que va en dirección 3'-5'.El número de tRNA para cada aminoácido no es el mismo que el número de sus codones Además, algunos de los tRNA tiene inosinato (I), que contiene la base poco frecuente hipoxantina que puede aparearse con U, C y A, aunque son más débiles que los habituales.Las terceras bases de los codones forman puentes de hidrógeno bastante débiles con el resíduo I del anticodón.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 106. Crick observó que la tercera base de casi todos los codones se aparea de manera bastante suelta con su correspondiente, es decir, la tercera base se balancea.Las primeras bases de un codón en el mRNA siempre forman pares de bases de Watson y Crick con las bases del anticodón de tRNA confiriéndole así la parte más importante de la especificidad a las dos primeras.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 107. La tercera base es la del balanceo y permite la rápida disociación del tRNA de su codón durante la síntesis.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 108. Wobble hypothesisWobble hypothesis – el tercernucleótidode unanticodon de ARNtpuedeformarpuentes dehidrógeno con mas de un tipo de tercernucleótido del codónAlgunasmoléculas de ARNtpuedenreconocerhastatrescodonesdiferentesquedifieren en el tercernucleotido23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 109. Un amino ácido es unido al ARNt antes de ser incorporado en un polipéptido Crick ! Crick propuso que debía haber una molécula que sirviera de adaptados en la síntesis de proteínas sirviendo como un puente entre el ARNm y las proteínas23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 110. Pensamiento de CrickLos “adaptadores” de Crick resultaron ser moléculas de ARNt Cada tipo de molécula de ARNt se une a un solo tipo de amino ácido Los amino ácidos están unidos covalentemente a sus moléculas de ARNt mediante enzimas específicas (aminoacyl - tRNA synthetases) Estas enzimas utilizan ATP como fuente de energía
- 111. El complejo resultante llamado aminoacyl-ARNt se une a la secuencia que codifica para alinear los amino ácidos en el orden correcto para formar una cadena de polipéptidos 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 112. 39 endAmino acidaccepting endLoop 3593959 endAminoacidHydrogen bondsLoop 13959tRNALoop 1Modified nucleotidesLoop 2Loop 2AnticodonAnticodon(a)(b)(c) Aminoacyl-tRNAAnticodon Las moléculas de ARNt son polinucleótidos de 70 o 80 nucleótidos cada uno con secuencias únicas mientras que otras son comunes para todos 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 113. 39 endAmino acidaccepting endLoop 3593959 endAminoacidHydrogen bondsLoop 13959tRNALoop 1Modified nucleotidesLoop 2Loop 2AnticodonAnticodon(a)(b)(c) Aminoacyl-tRNAAnticodonUna molécula de ARNt consiste de:Un anticodon – una secuencia de ARNt con una secuencia complementaria al codón del ARNm23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 114. ARNt (tRNA)b. Son reconocidas por una “aminoacyl-ARNt synthetases”que añade el amino ácido correcto a la molecula de ARNtc. Tienen un sitio de acoplamiento (“attachment site”) para el amino ácido para el que codifica el anticodond. Es reconocido por los ribosomas 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 115. 39 endBuena distanciapara mantener el anticodon separadodel amino ácido Amino acidaccepting endLoop 3593959 endAminoacidHydrogen bondsLoop 13959tRNALoop 1Modified nucleotidesLoop 2Loop 2AnticodonAnticodon(a)(b)(c) Aminoacyl-tRNAAnticodonEl apareamiento de las bases complementarias causa que la molécula se doble sobre si misma23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 116. CONTROL DE LA EXPRESIÓNGÉNICA23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 117. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 118. MODELO OPERÓNJacob, Monod y colaboradores analizaron el sistema de la lactosa enE. coli, de manera que los resultados de sus estudios permitieron establecer el modelo genético del Operón que permite comprender como tiene lugar la regulación de la expresión génica en bacterias. Jacob y Monod recibieron en 1965 el Premio Nobel pos estas investigacionesFrancois JacobJacques Monod23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 119. Se denomina episoma a un plásmido incorporado al cromosoma bacteriano. Los plásmidos se replican en manera similar al cromosoma bacteriano.El ADN procariota se organiza en paquetes coherentes denominados OPERONES, en los cuales se encuentran los genes para funciones interrelacionadas. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 120. El modelo operón de la regulación de los genes procariotas fue propuesto en 1961 por Francois Jacob y Jacques Monod23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 121. MODELO OPERON23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 122. Un Operón es grupo de genes estructurales cuya expresión está regulada por elementos de control o genes (promotor y operador) y genes reguladores23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 123. El promotores la parte del ADN en donde se pega la ARN polimerasa antes de abrir el segmento de ADN a ser transcriptoUn segmento del ADN que codifica para un polipéptido específico se conoce como un gen estructural. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 124. Un operón consiste en: un operador: controla el acceso de la ARN polimerasa al promotorun promotor: donde la ARN polimerasa reconoce el sitio de inicio de la transcripciónun gen regulador: controla el tiempo y velocidad de transcripción de otros genesun gen estructural: codifican las enzimas relacionadas o las proteínas estructurales23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 125. El genregulador codifica para una proteína que se pega al operador, obstruyendo al promotor (y por lo tanto a la transcripción), del gen estructural. Cuando se remueve la proteína represora, puede producirse la transcripción.El operador y el promotor son sitios de unión sobre el ADN y no se trasncriben.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 126. Los operones soninducibles o
- 127. reprimibles, de acuerdo al mecanismo de control23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 128. OPERONES INDUCIBLESEl Operón lactosa, que abreviadamente se denomina Operón lac, es un sistema inducible.La proteína reguladora, producto del gen regulador , es un represor que impide la expresión de los genes estructurales en ausencia del inductor.El inductor en este caso es la lactosa23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 129. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 130. Cuando hay lactosa en el medio (intestinos de un mamífero durante la lactancia), ésta funciona como inductor, se une al represor cambiando su forma lo que evita que se pueda unir al operador, de este modo la polimerasa puede transcribir los genes correspondientes.Este operón lac sólo se activa cuando hay lactosa en el medio. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 131. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 132. Cuando no hay lactosa en el medio, la proteína represora se encuentra unida al operador impidiendo la transcripción de los genes para las enzimas que metabolizan la lactosa.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 133. Operón lactosa en ausencia de lactosa23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 134. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 135. En ausencia del inductor (la lactosa), la proteína represora producto del gen i se encuentra unida a la región operadora e impide la unión de la ARN-polimerasa a la región promotora y, como consecuencia, no se transcriben los genes estructurales.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 136. Operones reprimibles23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 137. Cuando un producto del metabolismo, el triptofano por ejemplo, está en cantidades suficientes la bacteria puede dejar de fabricar las enzimas que los sintetizan.En este sistema, el producto funciona como correpresor uniéndose al represor y de este modo detiene la síntesis proteica. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 138. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 139. Operón triptófano: en presencia de triptófano23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 140. Operón triptófano: en ausencia de triptófano23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 141. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 142. Tanto la represión como la inducción son ejemplos de control negativo, dado que la proteína represora detiene (" turn off ") la transcripción. La lactosa, el azúcar de la leche, es hidrolizada por la enzima beta-galactosidasa. Esta enzima es inducible: solo se produce en grandes cantidades cuando la lactosa, el sustrato sobre el cual opera, esta presente. En cambio, las enzimas para la síntesis del aminoácido triptófano se producen continuamente a menos que el triptófano este presente en el medio de cultivo, se dice en este caso que las enzimas sintetizadoras de triptófano están reprimidas.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 143. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 144. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 145. REGULACIÓN EXPRESIÓN GÉNICA23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 146. Existen algunos procesos metabólicos que son necesarios para el funcionamiento normal de casi todas las células, de manera que existen una serie de necesidades básicas para el mantenimiento normal de una célula. Los genes que codifican para las enzimas necesarias para el metabolismo básico celular se están expresando continuamente, es decir, se expresan de forma constitutiva o continua.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 147. Los genes constitutivos codifican para sistemas enzimáticos constitutivos, que se necesitan siempre para la actividad normal de la célula.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 148. Frente a los genes constitutivos, nos encontramos con los genes que se expresan solamente en determinadas situaciones y que, por consiguiente, codifican para enzimas que solamente se necesitan en momentos concretos. A este tipo de genes se les llama genes adaptativos y a las enzimas codificadas por ellos, sistemas enzimáticos adaptativos. Se denominan así pensando en que se expresan cuando la célula se adapta a una determinada situación ambiental.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 149. El promotor (P): se trata de un elemento de control que es una región del ADN con una secuencia que es reconocida por la ARN polimerasa para comenzar la transcripción. Se encuentra inmediatamente antes de los genes estructurales. Abreviadamente se le designa por la letra P.
- 150. El operador (O): se trata de otro elemento de control que es una región del ADN con una secuencia que es reconocida por la proteína reguladora. El operador se sitúa entre la región promotora y los genes estructurales. Abreviadamente se le designa por la letra O.
- 151. El gen regulador (i):secuencia de ADN que codifica para la proteína reguladora que reconoce la secuencia de la región del operador. El gen regulador está cerca de los genes estructurales del operón pero no está inmediatamente al lado. Abreviadamente se le denomina gen i.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 152. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 153. Operón lactosa: ARNm multigénico o policistrónicoOperón lactosa: ARNm multigénico o policistrónico23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 154. EL OPERÓN TRIPTÓFANOEl operón triptófano (operón trp) es un sistema de tipo represible, ya que el aminoácido triptófano (Correpresor) impide la expresión de los genes necesarios para su propia síntesis cuando hay niveles elevados de triptófano.Sin embargo, en ausencia de triptófano o a niveles muy bajos se transcriben los genes del operón trp. En el siguiente esquema se indican los elementos del Operón Triptófano23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 155. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 156. En ausencia de triptófano, o cuando hay muy poco, la proteína reguladora producto del gen trpR no es capaz de unirse al operador de forma que la ARN-polimerasa puede unirse a la región promtora y se transcriben los genes del operón triptófano23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 157. Operón triptófano: en ausencia de triptófano23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 158. En presencia de triptófano, el triptófano se une a la proteína reguladora o represora cambiando su conformación, de manera que ahora si puede unirse a la región operadora y como consecuencia la ARN-polimerasa no puede unirse a la región promotora y no se transcriben los genes estructurales del operón trp.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 159. Operón triptófano: en presencia de triptófano23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 160. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 161. Categoría de células en función de su capacidad proliferativa23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 162. Células con especialización estructural extrema, como las células nerviosas o eritrocitos que han perdido la capacidad de dividirse. Una vez diferenciadas, permanecen en este estado hasta su muerte.
- 163. Células que normalmente no se dividen, pero que pueden iniciar la síntesis de ADN cuando se enfrentan a un estímulo apropiado (hepatocitos y linfocitos)
- 164. Células que normalmente poseen un nivel relativamente alto de actividad mitótica, las células madres (o stem cell)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 165. CELULAS MADRE (Stem cell)Propiedades: No está totalmente diferenciada
- 166. Se puede dividir sin límites
- 167. Cuando se divide, cada célula hija puede permanecer como célula madre o puede iniciar una vía que conduce irreversiblemente hacia la diferenciación terminal.Obtención:TEJIDOS ADULTOS
- 168. EMBRIONES23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 169. The control of gene expressionEach cell in the human contains all the genetic material for the growth and development of a humanSome of these genes will be need to be expressed all the timeThese are the genes that are involved in of vital biochemical processes such as respirationOther genes are not expressed all the timeThey are switched on an off at need© 2007 Paul Billiet ODWS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 170. OperonsAn operon is a group of genes that are transcribed at the same time. They usually control an important biochemical process. They are only found in prokaryotes.Jacob, Monod & Lwoff© NobelPrize.org© 2007 Paul Billiet ODWS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 171. The lac OperonThe lac operon consists of three genes each involved in processing the sugar lactose
- 172. One of them is the gene for the enzyme β-galactosidase
- 173. This enzyme hydrolyses lactose into glucose and galactose© 2007 Paul Billiet ODWS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 174. Adapting to the environmentE. coli can use either glucose, which is a monosaccharide, or lactose, which is a disaccharideHowever, lactose needs to be hydrolysed (digested) firstSo the bacterium prefers to use glucose when it can© 2007 Paul Billiet ODWS23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 175. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 176. LA IGNORANCIA HUMANA NO PERMANECE DETRAS DE LA CIENCIA, CRECE TAN RAPIDAMENTE COMO ELLAStanislaw Jeizy Lec La ingnorancia Humana no permanece detrás de la ciencia, crece tan rápido como esa. Stanislaw Jerzy Lec23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 177. TECNOLOGIA DE DNA RECOMBINANTEGiovanni Gonzalez DMV23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 178. Que es ?23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 179. La manipulación genética de organismos con un propósito predeterminado.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 180. Que busca la Ingenería Genética?23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 181. La ingeniería genética busca el conocimiento de cada uno de los genes que conforman el mapa. La disciplina utiliza diferentes métodos para alterar el material genético.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 182. Cuales son las herramientas que posee el hombre para lograr esto?23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 183. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 184. 1970. Arber y Smith. Endonucleasas de restricción1987. Kary MullisPOLYMERASE CHAIN REACTION (PCR)23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 185. Aislamiento de Genes
- 186. Generación de moléculas recombinantes de DNAIntroducción a célula Huésped (Transformación)Síntesis en célula huésped de un nuevo producto o modificación de la expresión de un producto previamente presente.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 187. Enzimas de Restricción 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 188. son enzimas que cortan los enlaces fosfodiester del material genético a partir de una secuencia que reconocen.como reconocen? Las mismas permiten cortar DNA de hebra doble, donde reconocen secuencias palindrómicas 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 189. sitio de restricción23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 190. ExonucleasasEndonucleasas23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 191. Tipos de enzimas de restricción23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 192. Sistemas tipo IUna sola enzima (multimérica que posee 3 subunidades) reconoce la secuencia específica de ADN, metila y restringe. Pero la restricción no ocurre en el sitio de reconocimiento, sino que es al azar y en sitios distantes al de reconocimiento.23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 193. Sistemas tipo IIEnzimas diferentes realizan la restricción y modificación. La restricción ocurre en el sitio de reconocimiento ó adyacente. Estas enzimas tipo II son las utilizadas en genética molecular puesto que permiten romper el ADN en sitios específicos, y así, recuperar secuencias conocidas23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 194. Sistemas tipo IIIEs similar al sistema tipo I, utilizan una enzima oligomérica que realiza todas las actividades enzimáticas, y rompen el DNA 25-27 bp, más allá del sitio de reconocimiento. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 195. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 196. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 197. Ejemplos de enzimas de restricción tipo II23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 198. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 199. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 200. Mapa de restricción23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 201. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 202. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 203. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 204. ADN ligasas23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 205. catalizan la formación de un enlace fosfodiéster entre el 5' de un fosfato y el 3' de un nucleótido. Se usan para unir covalentemente cadenas de ADN.Ligación intermolecular: entre dos cadenas distintas de ADNLigación intramolecular: entre los dos extremos de la misma cadena de ADN, dADNo lugar a un círculo23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 206. como introduzco esta molécula?23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 207. vectores de clonación23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 208. plasmido23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 209. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 210. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 211. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 212. Bacteriófagos23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 213. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 214. Cósmidos23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 215. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 216. procesovideo23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 217. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010
- 218. 23/05/2010Dr. Giovanni Gonzalez DMV/BIOMOL/2010