4° clase proteínas i

Facultad de Medicina y Ciencias de la Salud

Carrera de Medicina

Profesora Bqca. Marcela Trapé
BIOQUÍMICA

2012
1

Primera parte
Proteínas

2


Bibliografía
• Taniguchi N. Capítulo 2.
Aminoácidos y proteínas.
Págs. 94-157. En Baynes JW;

Dominiczak MH. Bioquímica
Médica. 3° Ed. Barcelona:
Elsevier; 2011.

3

Funciones de las proteínas

Dinámicas

Catálisis del las reacciones químicas

Transporte
Albúmina
Hemoglobina y Mioglobina

Transferrina

Contracción
Miosina y actina

Protección, combinación de funciones
dinámicas
Inmunoglobulinas e interferón
Fibrina
4

Funciones de las proteínas

• Estructurales:
• Tejido óseo y ligamentos
• Colágeno y elastina
• Piel y faneras

• α-queratina

5

Origen de las proteínas ADN
Dogma central de la
Biología molecular
Almacenamiento y herencia de la
información genética

Expresión de la información

ARNm: transporta mensajes ARN
específicos desde el “banco de
datos“ del núcleo al sitio de
síntesis proteica en el citoplasma

6

Composición de las proteínas

Esenciales No esenciales
Arginina Alanina
• Son polímeros de α-
aminoácidos (AA). Histidina Aspartato
Isoleucina Asparagina
• Se sintetizan a partir de 20
AAs comunes. Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
• Pueden contener AAs
derivados. Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina

Profesora Bqca. Marcela Trapé 7

Estructura general de los AAs comunes
• Átomo de C central (α) al que se unen covalentemente a 4
sustituyentes:
Átomo de H
Grupo ácido carboxílico (-COOH)
Grupo amino (-NH2)
Cadena lateral (-R) de estructura diferente para cada uno
de los 20 AAs comunes. Grupo R.

8

Estructuras de los AAs alifáticos
Monoamino, monocarboxílico

Alquil aminoácidos: cadenas laterales alquilo.

metilo isopropilo

AAs sin carga
a pH
β fisiológico.
γ isobutilo 9

Estructuras de los AAs aromáticos

metileno

anillo bencénico grupo fenólico indol

10
AAs sin carga a pH fisiológico.

Estructuras de los AAs
que contienen S

AAs que contienen S. Sin carga a pH fisiológico.

11

Estructuras de los AAs
polares neutros

Cadenas laterales con grupos alcohólicos

hidroximetilo alcohol secundario

12
Sin carga a pH fisiológico.

Estructuras de los AAs ÁCIDOS
Monoamino, dicarboxílico

metileno

13

Estructuras de los AAs básicos
Diamino, monocarboxílico

metilenos

ε

14
N-butilamina guanidinio imidazol

Estructuras de los AAs comunes

15

Estado de ionización de un aminoácido
Determinación del pH isoeléctrico
• pI = pH isoeléctrico: pH al cual un AA es eléctricamente
neutro.
• Zwitterion:
• pI = pKa´αCOOH + pKa´αNH3+ NO SIEMPRE

2
pKa´αCOOH=2,4 ; pKa´αNH3+ =9,6

16

Estado de ionización de un aminoácido
determinación del pI

pI= pKa´αCOOH + pKa´γCOOH=2,2+4,3=3,25
2 2
A pH> 3,25, AA tiene q neta < 0
A pH< 3,25, AA tiene q neta > 0

17

pKa´αCOOH=2,2 ; pKa´γCOOH=4,3; pKa
´αNH3+=9,7

Relación general entre el pH y la carga de
los aminoácidos y proteínas

Regla general:
• pH > pI → AA con carga negativa (q < 0)
• pH < pI → AA con carga positiva (q > 0)

pI = pH en que la proteína no se mueve en un campo eléctrico.
• pH > pI → proteína con carga negativa (q < 0)
• pH < pI → proteína con carga positiva (q > 0)

18

Separación de proteínas según su pI
pH = 8,6 > pI de
prots pl.
⇒Proteínas: q
neta<0

Separación de
proteínas en

bandas o picos

19

Estructura primaria
Proinsulina: cadena
de la proteína polipeptídica de 86 AAs y 3
ptes disulfuro intracatenarios.
Precursor inactivo.

• Secuencia lineal de AAs unidos
por enlaces peptídicos. Está
predeterminada por la
secuencia de nucleótidos de su
gen.

20
Insulina biológicamente activa: 2 cadenas
polipeptídicas de 21 y 30 AAs y 3 ptes
disulfuro.

Polimerización de AAs en péptidos y proteínas
Enlace peptídico

deshidratación

1) Dipéptido, 2) Tripéptido …
n) Polipéptido … n+1)
Proteína ( > 50 AAs)
Cadena polipeptídica: polímero
que consiste en enlaces
21
peptídicos planos conectados
por los átomos de carbono α.

Niveles superiores de organización de las
proteínas

• Estructura secundaria: plegamiento local de la
secundaria
cadena polipeptídica en la proteína.

• Estructura terciaria

• Estructura cuaternaria

Conformación nativa:
nativa comprende las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria
única que adoptan las proteínas. 22

Estructura secundarias regulares de las
proteínas
Hélice α
• Cada grupo peptídico forma dos puentes de hidrógeno
• Las cadenas laterales se encuentran en el exterior de la
estructura en espiral.

23

Estructura secundaria de las
proteínas
Estructura β
Unida por puentes de hidrógeno.
Las cadenas laterales se proyectan por encima y
por
debajo de la estructura en hoja plegada.

24

Estructura terciaria de las proteínas
Las proteínas forman estructuras tridimensionales

Tripsina

25

Estructura cuaternaria

•Ordenamiento de cadenas polipeptídicas en una
proteína con múltiples cadenas.

•Las subunidades que forman la estructura cuaternaria
deben encontrarse asociadas de manera no covalente.

•Ej.: la Hb –α2β2- unidas entre sí no covalentemente.
Ej.:
Son 4 cadenas polipeptdícas.
26

Proteínas globulares

• Forma esferoidal
• Masas moleculares variables
• ↑ Solubilidad en H2O
• Diferentes funciones:
 catalizadores,

transportadores,
reguladores de rutas metabólicas y
reguladores de la expresión génica.

27

Proteínas fibrosas

• Forma alargada (tipo bastón o cigarro).
• Mayor proporción de estructura secundaria regular.
• ↓ Solubilidad en H2O
• Función: estructural- soporte, protector o conectivo.
Ejemplos:

Colágeno
Elastina
α-queratina
Tropomiosina

28

Otras proteínas

Lipoproteínas plasmáticas: complejos de lípidos y proteínas
plasmáticas

Apolipoproteína
Clasificación según su
densidad:
•HDL
•LDL
•IDL
•VLDL
•Quilomicrones

Ver Apl. Clínica: Las
lipoproteínas se
29
separan mediante
ultracentrifugación.
Pág. 220

Otras proteínas

Glucoproteínas
Ej.: Proteínas de la membrana plasmática,
sistema de antígenos sanguíneos (A, B y O),
N-glucosídico: entre el grupo amida de una Asn
-glucosídico
+ un glúcido.

O-glucosídico: entre el grupo hidroxilo de una
-glucosídico
Ser o Thr + un glúcido.

Ejemplo de aplicación clínica:
Hemoglobina glicosilada, HbA1c

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Muchas gracias

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