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Unidad catalítica F 1 Contiene los sitios de fijación del ATP y ADP e interviene en las reacciones catalíticas de síntesis de ATP. Compuesta por cinco subunidades distintas (3 α , 3 β ,  γ , δ y  ε ). α  y  β  son miembros de la familia de NTPasas, ambas unen nucleótidos pero solo  β  participa en la catálisis. Cada subunidad  β  adopta diferente conformación debido a su interacción con  γ . Sitios catalíticos. Núcleo central de F1 junto con  ε Unión del dominio F1 a la membrana
Unidad bombeadora de H+ F 0 Segmento hidrofóbico que atraviesa la membrana interna mitocondrial. Formado por 10 a 14 subunidades de c, dos subunidades de b y una subunidad a en la periferia del anillo.
F 1  y F 0  están conectadas por el tallo  γε  y por una columna externa formada por b 2  y  δ . La enzima esta formada por dos componentes funcionales: La unidad móvil: anillo c y tallo  γε . La unidad estática: resto de la molécula.
Subunidades de F 0 Formada por dos hélices  α  curvadas, que forman una horquilla con un residuo de aspartato 61 cargado, localizado en medio de la membrana. La mutación de este aspartato a asparagina, elimina el bombeo de protones. La subunidad a también esta involucrada en el movimiento de protones y la subunidad b parece actuar en la unión del dominio F 1  a F 0 .
Generación de ATP La ATP sintasa no precisa del gradiente de protones para generar ATP. El movimiento de protones a través de ATP sintasa es necesario par la liberación del ATP de F 1 . Se propone que la energía liberada durante el movimiento de protones a través de la membrana, produce un cambio conformacional de la ATP sintasa, que da lugar a la liberación del ATP unido fuertemente a la subunidad  β . La subunidad  γ  interactúa con la subunidad  β , de tal manera que dichas subunidades pueden estar en tres conformaciones distintas: Tensa (T) Relajada (L) Abierta (O)
Conformaciones de la subunidad  β TENSA (T):cataliza la transformación de ADP + Pi en ATP, une fuertemente el ATP generado sin permitir su liberación: demasiado apretado, encajado en el centro activo. RELAJADA (L):une ADP y Pi en conformación lo suficientemente apretada para que no se desprenda. ABIERTA (O):puede tanto unir como desprender nucleótidos al ser la conformación mas abierta.
La interconversión entre las tres formas puede ser dirigida mediante la rotación de γ. Por cada rotación de 120º de  γ  se da la liberación de ATP y la unión de un nuevo ADP + Pi.
La rotación de γ es producida por el paso de protones a través de la subunidad a, que produce una rotación del anillo de subunidades c.
La subunidad a parece contener dos semiconductos que permiten la entrada de protones pero no pueden atravesar completamente la membrana.
Mecanismo de rotación del anillo c Cada protón entra por el semiconducto citosólico, sigue una vuelta completa por el anillo c y sale por el otro semiconducto hacia la matriz.
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ATP sintasa

  • 1. ATP sintasa Estructura y función QFB Roger Iván López Díaz
  • 2. ATP sintasa Unidad catalítica (ATP sintasa) Unidad bombeadora de H+
  • 3. Unidad catalítica F 1 Contiene los sitios de fijación del ATP y ADP e interviene en las reacciones catalíticas de síntesis de ATP. Compuesta por cinco subunidades distintas (3 α , 3 β , γ , δ y ε ). α y β son miembros de la familia de NTPasas, ambas unen nucleótidos pero solo β participa en la catálisis. Cada subunidad β adopta diferente conformación debido a su interacción con γ . Sitios catalíticos. Núcleo central de F1 junto con ε Unión del dominio F1 a la membrana
  • 4. Unidad bombeadora de H+ F 0 Segmento hidrofóbico que atraviesa la membrana interna mitocondrial. Formado por 10 a 14 subunidades de c, dos subunidades de b y una subunidad a en la periferia del anillo.
  • 5. F 1 y F 0 están conectadas por el tallo γε y por una columna externa formada por b 2 y δ . La enzima esta formada por dos componentes funcionales: La unidad móvil: anillo c y tallo γε . La unidad estática: resto de la molécula.
  • 6. Subunidades de F 0 Formada por dos hélices α curvadas, que forman una horquilla con un residuo de aspartato 61 cargado, localizado en medio de la membrana. La mutación de este aspartato a asparagina, elimina el bombeo de protones. La subunidad a también esta involucrada en el movimiento de protones y la subunidad b parece actuar en la unión del dominio F 1 a F 0 .
  • 7. Generación de ATP La ATP sintasa no precisa del gradiente de protones para generar ATP. El movimiento de protones a través de ATP sintasa es necesario par la liberación del ATP de F 1 . Se propone que la energía liberada durante el movimiento de protones a través de la membrana, produce un cambio conformacional de la ATP sintasa, que da lugar a la liberación del ATP unido fuertemente a la subunidad β . La subunidad γ interactúa con la subunidad β , de tal manera que dichas subunidades pueden estar en tres conformaciones distintas: Tensa (T) Relajada (L) Abierta (O)
  • 8. Conformaciones de la subunidad β TENSA (T):cataliza la transformación de ADP + Pi en ATP, une fuertemente el ATP generado sin permitir su liberación: demasiado apretado, encajado en el centro activo. RELAJADA (L):une ADP y Pi en conformación lo suficientemente apretada para que no se desprenda. ABIERTA (O):puede tanto unir como desprender nucleótidos al ser la conformación mas abierta.
  • 9. La interconversión entre las tres formas puede ser dirigida mediante la rotación de γ. Por cada rotación de 120º de γ se da la liberación de ATP y la unión de un nuevo ADP + Pi.
  • 10. La rotación de γ es producida por el paso de protones a través de la subunidad a, que produce una rotación del anillo de subunidades c.
  • 11. La subunidad a parece contener dos semiconductos que permiten la entrada de protones pero no pueden atravesar completamente la membrana.
  • 12. Mecanismo de rotación del anillo c Cada protón entra por el semiconducto citosólico, sigue una vuelta completa por el anillo c y sale por el otro semiconducto hacia la matriz.
  • 13. Inhibidores de la fosforilación oxidativa