El colágeno
- 1. EL COLÁGENO 1. ESTRUCTURA: El colágeno es una proteína constituyente de los tejidos conjuntivos, como: la piel, los tendones y el hueso. Es la proteína más abundante del organismo, se caracteriza principalmente por su resistencia y está constituido por tres cadenas polipeptídicas (1000 aminoácidos por cadena). Su solidez se ve asegurada por enlaces transversales entre las cadenas polipetídicas. Existen como mínimo cuatro tipos de colágeno genéticamente distintos, en función de las cadenas polipeptídicas o cadenas alfa. 2. BIOSÍNTESIS: Antes de llegar a su estructura definitiva, la molécula de colágenos experimenta una serie de modificaciones. 2.1 Proceso: La lectura del ARNm constituye la fase inicial de la biosíntesis. Los polisomas ensamblan los aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas. Las cadenas polipeptídicas (cadenas proalfa) llevan en sus extremos secuencias suplementarias de aminoácidos. Las cadenas proalfa sufren hidroxilación, los grupos peptidil-prolina se transforman en hidroxi-prolina y los grupos peptidil-lisina se convierte en hidroxi-lisina.
- 2. En los grupos hidroxi-lisina se fijan moléculas de galactosa y glucosa, y en los grupos terminales se fijan otros azúcares. Se crean puentes disulfuro (S-S) entre las cadenas polipeptídicas. Se forma la molécula de procolágeno. 2.2 Molécula de Procolágeno: Transita por las vesículas de Golgi pasando al medio extracelular. Bajo la acción de las proteasas sufre una escisión de los grupos N-terminal y C-terminal. Luego las moléculas de colágeno se constituyen en fibras. 3. IMPORTANCIA: El colágeno sufre una serie de alteraciones en su estructura molecular, colagenosis. Y el conjunto de varias de estas alteraciones de denominan conectivitis. En 1942, Klemperer y colaboradores, englobaron diferentes afecciones diseminadas de colagenosis, como: la degeneración fibrinoide, que se caracteriza por la anomalía en la estructura y metabolismo del colágeno. 4. ENFERMEDADES DEL COLÁGENO: Se clasifican por distintos síntomas: 4.1 Síndrome de Ehlers-Danlos o Hiperelasticidad cutánea y una hiperlaxitud ligamentaria. o Se encuentras las de tipo: IV, V, VI, VII.
- 3. 4.2 Dermatosparaxis o Se da en ovinos o bovinos. o Su colágeno esta constituido por cadenas proalfa. o Las fibras son frágiles e irregulares. o Los animales mueren de inmediato por desgarres cutáneos (provocados por traumatismos). 4.3 Osteogénesis Imperfecta o Déficit de la síntesis de colágeno o Presenta fragilidad ósea e hiperlaxitud cutánea y articular 4.4 Enfermedad de Marfán o Anomalía en los enlaces transversales de la molécula de colágeno. o Longitud excesiva de los miembros, hiperlaxitud ligamentosa, escoliosis y tórax en embudo. o Malformaciones cardiovasculares. 4.5 Escorbuto o Déficit de ácido ascórbico (interviene en las reacciones enzimáticas). o Altera la síntesis de fibras de colágeno. 4.6 Esclerodermia o Trastorno grave de colágeno o Acumulación de colágeno en los tejidos
- 4. o Aceleración de síntesis de colágeno 5. CRISTALIZACIÓN Y DEPÓSITO DE COLÁGENO Una lesión tisular se sigue de un proceso de reparación, que incluye: 5.1 En los animales Invasión de la zona lesionada por los fibroblastos y luego un depósito de colágeno. 5.2 En el hombre: Formación de cicatrices y fibrosis permanentes. Constitución de una reacción fibrosa.