Colagenoos2
- 1. INTRODUCCION Se define una proteína como colágeno si contiene la triple hélice de colágeno de forma mayoritaria en su estructura molecular formando un agregado extracelular con una función predominantemente estructural. El colágeno es una proteína fibrosa insoluble que se caracteriza por contener grandes cantidades de una estructura regular formando un cilindro de una gran longitud. El colágeno se encuentra en todos los tejidos en los que sirve de armazón de sostén. Su importancia se corresponde con su elevado porcentaje: por ejemplo, supone el 4% del hígado, el 10% de los pulmones, el 50% del cartílago y el 70% de la piel. El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice (*) Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina. A intervalos regulares se encuentran otros aminoácidos, la prolina y la hidroxiprolina, poco frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se enrrollen una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. Además, entre las cadenas se establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad.
- 2. El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenos. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos. Aunque se le conoce por su utilización en cremas o tratamientos de belleza, el colágeno es la proteína más abundante de nuestro cuerpo y un componente esencial de los huesos, ligamentos, tendones, cartílagos y piel. También forma parte de la pared de los vasos sanguíneos, córnea ocular, dentina, encías y cuero cabelludo, así como del tejido conectivo que envuelve y protege nuestros músculos y órganos vitales. Como todas las proteínas, el colágeno está constituido por largas cadenas de aminoácidos. En el colágeno, estas cadenas se enrollan y enlazan entre sí originando gruesos cordones llamados fibras que aportan resistencia y flexibilidad a nuestros tejidos. Con el paso del tiempo, la producción de esta proteína por parte de las células que la generan se reduce. A los 40 años producimos la mitad de colágeno que en la adolescencia, con el consecuente envejecimiento y pérdida de flexibilidad de los tejidos de los que forma parte. Este envejecimiento puede ralentizarse mediante una dieta rica en esta proteína. Son alimentos con un alto contenido en colágeno los caldos de carne y pescado, los embutidos y las gelatinas, así como algunos platos de la cocina tradicional como los callos o las manitas de cerdo. Sin embargo, nuestra dieta actual es muy pobre en colágeno. Además, no todo el colágeno que comemos es utilizado por nuestro organismo con la misma eficacia y rapidez. El colágeno es una molécula grande y compleja, de difícil absorción por el aparato digestivo. Si lo ingerimos crudo, prácticamente no se aprovecha e incluso puede provocar digestiones largas y pesadas, originando flatulencia y malestar. Además, muchos de los alimentos con un alto contenido en colágeno, presentan perfiles nutricionales poco recomendables para una dieta diaria, bien sea por su alto contenido en grasa (embutidos) o en azúcares (postres gelatinosos). Estos problemas se eliminan cuando el colágeno ha sido completamente desgrasado y predigerido (hidrolizado) mediante un intenso proceso de cocción que lo solubiliza, aumentando su disponibilidad para ser utilizado por nuestras células.
- 3. Características Físicas Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina. Síntesis Del Colágeno La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tres aminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares. Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda). Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros. La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno. En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en
- 4. un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo. Formación del colágeno Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice. Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno. La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla. Defectos en la síntesis de colágeno Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura. Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.2 Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.2 Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis dehidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. La
- 5. hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.2 Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.2 Distrofia muscular congénita de Ullrich. Enfermedad congénita grave que provoca debilidad muscular por déficit del colágeno VI.3 Función y Tipos Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En lostendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes. Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento. El Colágeno en las Artes Plásticas Utilizando las coordenadas atómicas depositadas en el Protein Data Bank, el artista germano-estadounidense Julian Voss-Andreae ha creado esculturas basadas en la estructura del colágeno y de otras proteínas.4 En Desenredar el Colágeno los cortes triangulares permiten observar las líneas de fuerza dominantes que recuerdan el acero actual.5 6
- 6. ENFERMEDADES DEL COLÁGENO Se conocen algunos los detalles de los defectos que pueden producirse en la síntesis del colágeno y en las enfermedades asociadas: Síndrome de Ehlers-Danlos: reciben este nombre un conjunto de por lo menos 10 desórdenes que son clinica, genética y bioquímicamente diferentes, pero que se manifiestan todos ellos por una debilidad estructural del tejido conjuntivo. Osteogénesis imperfecta: se conocen al menos 4 enfermedades con este nombre caracterizadas por fracturas múltiples y deformidades Escorbuto: resulta de la deficiencia de vitamina C en la dieta, con lo cual no puede formarse la hidroxiprolina ya que la enzima lisil-oxidasa necesita esta vitamina como cofactor. El colágeno de los enfermos de escrobuto en menos estable de lo normal lo que explica muchas de las manifestaciones clínicas de esta enfermedad Síndrome de Marfan: un desorden del tejido conjuntivo que afecta sobre todo a los sistemas musculoesquéletico y cardiovascular y a los ojos. Los pacientes muestran una complexión asténica, con estatura alta, largos brazos y manos y dedos como los de una araña.
- 7. Conclusión Entonces se puede concluirse que el Colágeno Hidrolizado ingerido es absorbido por el aparato digestivo hasta llegar al torrente sanguíneo, el cual lo transporta a los tejidos ricos en colágeno (articulaciones, piel y huesos) donde estimula la síntesis del material necesario para la reconstrucción de estos tejidos por parte de las células generadoras del mismo. Por otra parte, los estudios clínicos realizados por diferentes grupos de investigación de distintos países, han coincidido en señalar que la toma continua de dosis entre 8 y 10 g diarios de Colágeno Hidrolizado pueden contribuir a aliviar los síntomas de algunas enfermedades relacionadas con la degradación de los tejidos ricos en colágeno, artrosis y osteoporosis, así como a reducir y retrasar la aparición de arrugas en la piel.
- 8. REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN U E LICEO BOLIVARIANO “NAPOLEÓN NARVAÉZ” ISLA DE COCHE -ESTADO NUEVA ESPARTA PROFESORA: LEYDYS RODRIGUEZ INTEGRANTES: YORGELYS RAMOS ISBALDO MILANO JESUS MARTINEZ ALEXANDER MARCANO HILLARY SUAREZ ROSANNYS VIZCAINO MIGUEL VALDERRAMA MATERIA: QUIMICA SAN PEDRO DE COCHE 19 DE MAYO DEL 2014
- 9. BIBLIOGRAFIAS - "Inducción miofascial". Edit Mc Graw Hill por Andrzej Pilat - Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4