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Este documento describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También explica métodos para determinar las estructuras de proteínas como cristalografía de rayos X y resonancia magnética nuclear. Incluye ejemplos de estructuras secundarias como hélices alfa y hojas plegadas beta.
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- 1. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS: TRABAJO FINAL PARA EL CURSO DE BIOINFORMÁTICA FACULTAD DE CIENCIAS 2011 Educación Permanente 2011 1
- 2. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS: 1) PRIMARIA 2) SECUNDARIA 3) TERCIARIA 4) CUATERNARIA
- 3. Métodos para determinar las estructuras: a) Cristalografía, difracción de rayos X, microscopía. b) RNM (resonancia nuclear magnética). c) Modelado por computadoras. d) Bases de datos estructurales, ejemplo PDB Bank para obtener estructuras que ya han sido determinadas. NOTA : LAS ESTRUCTURAS APORTADAS POR EL PDB pueden ser visualizadas por programas de computadora como por ejemplo: 1) Jmol y 2) Ligand explorer. 3
- 4. ESTRUCTURA PRIMARIA: Es el ordenamiento lineal de los residuos de α-aa en la cadena polipeptídica y la localización de los puentes disulfuro . Corresponde a la naturaleza de los aminoácidos y las cantidades de ellos presentes (es decir, cuáles aminoácidos y cuántos de cada tipo aparecen en la secuencia de la proteína). 4
- 5. En cuanto a la naturaleza y al número de residuos de aa, tenemos que con 20 posibilidades diferentes para cada residuo de aa en una cadena polipeptídica, es posible un número enorme de moléculas proteicas diferentes. Para una proteína de n residuos, hay 20n secuencias posibles. 5
- 6. Enlace peptídico: El enlace peptídico se forma por la reacción entre el grupo carboxilo de un aminóacido y el amino de otro. H R2 NH3 + C COOH NH3 + C COOH R1 H Diapositiva del curso Los aminoácidos así unidos forman un péptido. 6
- 7. GEOMETRIA DEL ENLACE PEPTÍDICO: Enlace peptídico Plano Amida El grupo amida debe permanecer en un plano de configuración Trans (el grupo carbonilo y el H unido al N), así es posible la libre rotación en torno al Cα de cada residuo de aa. 7
- 8. Esqueleto y ángulos dihedros φ and ψ: A diferencia del enlace peptídico, los enlaces del esqueleto carbonado a ambos lados de cada carbono α tienen libre rotación. Este hecho genera los ángulos φ (N-Cα) y ψ (Cα-C): Los grados de libertad de la cadena pp están totalmente determinados por los ángulos φ y ψ . Diapositiva del curso. 8
- 9. El enlace peptídico,características: Covalente. Carácter parcial de doble enlace. Estabilizado por resonancia. Geometría plana. Configuración trans. 9
- 10. TRIPÉPTIDO FORMADO POR 3 RESIDUOS DE AA IGUALES: EXTREMO ÁCIDO EXTREMO AMINO ENLACE PEPTÍDICO Terminal N Terminal C Nombre del tripéptido: Alanil-alanil-alanina. (Ala-Ala-Ala) 10
- 11. ESTRUCTURA SECUNDARIA: • Es el arreglo local de la cadena polipeptídica ignorando la conformación de las cadenas laterales (grupos R) de cada residuo de aa. •Plegamientos entre el grupo carbonilo y el grupo amida. •Sucesivas asociaciones con ángulos φ y ψ que se repiten a lo largo de la estructura. 11
- 12. TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA: HÉLICE α. HOJA PLEGADA β. BUCLES. REGIONES DESORDENADAS. 12
- 13. α-hélice: Se estabiliza a través de enlaces de hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro. Los enlaces de hidrógeno son paralelos al eje central de la hélice. 3,6 residuos de aminoácidos / vuelta Los grupos R de los residuos de aa van dirigidos hacia afuera. 13
- 14. Conformación helicoidal a derechas: b Proyección desde arriba de la hélice. Los grupos R de los residuos de aa sobresalen del eje largo de la hélice. a Imágenes escaneadas de: BIOQUÍMICA “La base molecular de la vida” de Trudy Mc Kee y James Mc Kee. (Tercera edición) 14
- 15. DEFINICIÓN DE ENLACE DE HIDRÓGENO: “es una interacción atractiva entre el átomo de H de una molécula o fragmento molecular X–H (donde X es más electronegativo que H) y un átomo o grupo de átomos de la misma o diferente δ- molécula, en la que hay evidencia de formación de enlace”. δ+ I.U.P.A.C 2011 10 % carácter covalente 90 % electrostático 15
- 16. Spider dragline silk protein. PROTEÍNA SELECCIONADA DE PDB DATABANK Y TRAÍDA CON PROGRAMA DISCOVERY STUDIO VISUALIZER 3.1 16
- 17. HAY 2 TIPOS DE HOJAS PLEGADAS β: Imagen escaneada de: BIOQUÍMICA “La base molecular de la vida” de Trudy Mc Kee y James Mc Kee. (Tercera edición) 17
- 18. HOJA PLEGADA β PARALELA: vista desde •los enlaces de H son arriba todos paralelos entre sí. •los grupos R de los residuos de aa se orientan hacia afuera. vista lateral 18
- 19. HOJA PLEGADA β ANTIPARALELA: •Los grupos R (amarillo) a de los residuos de ist e V sd de riba aminoácidos van sobre y ar bajo el plano medio de la lámina, en forma alternada. •Es más estable con residuos de aminoácidos con R pequeños (a su vez es más estable que la paralela porque los enlaces de H son totalmente colineales). Imagen escaneada de: BIOQUÍMICA “La R base molecular de la vida” de Trudy Mc Kee y James Mc Kee. (Tercera edición) vista lateral 19
- 20. INMUNOGLOBULINA HUMANA (CAMELISED HUMAN VH) Polímero. Dos cadenas (A y B) Estructura secundaria: • 49 % hoja plegada β • 9 % helicoidal (4 hélices) PROTEÍNA SELECCIONADA DE PDB DATABANK Y TRAÍDA CON PROGRAMA DISCOVERY STUDIO VISUALIZER 3.1 LIGANDO: MOLÉCULA DE GLICEROL 20
- 21. ESTRUCTURAS SECUNDARIAS HOJA BETA HÉLICE ALFA PROTEÍNA SELECCIONADA DE PDB DATABANK Y TRAÍDA CON PROGRAMA DISCOVERY STUDIO VISUALIZER 3.1 21
- 22. ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS: combinaciones de α hélice y lámina plegada β. unidades β α β unidad α α meandro β barril β llave griega Imágenes escaneadas de: BIOQUÍMICA “La base molecular de la vida” de Trudy Mc Kee y James Mc Kee. (Tercera edición) 22
- 23. ESTRUCTURA TERCIARIA: •Es la estructura tridimensional de la cadena polipeptídica total incluyendo las conformaciones de los grupos laterales de los residuos de aminoácidos. 23
- 24. CARACTERÍSTICAS DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA: MUCHOS POLIPÉPTIDOS SE PLIEGAN DE FORMA QUE LOS RESIDUOS DE AA DISTANTES EN LA ESTRUCTURA PRIMARIA QUEDEN CERCA. DEBIDO AL EFICAZ EMPAQUETAMIENTO AL PLEGARSE LA CADENA, LAS PROTEÍNAS GLOBULARES SON COMPACTAS. DURANTE ESE PROCESO, LA MAYORÍA DE LAS MOLÉCULAS DE AGUA QUEDAN EXCLUÍDAS DEL INTERIOR DE LA PROTEÍNA PERMITIENDO LAS INTERACCIONES ENTRE GRUPOS POLARES Y APOLARES. LAS PROTEÍNAS GLOBULARES GRANDES (MÁS DE 200 RESIDUOS DE AA) SUELEN TENER VARIAS UNIDADES COMPACTAS LLAMADAS DOMINIOS QUE SON SEGMENTOS ESTRUCTURALMENTE INDEPENDIENTES QUE POSEEN FUNCIONES ESPECÍFICAS. 24
- 25. Ejemplos de dominios: “MANO EF” dominio de unión del calcio:formada por una configuración hélice-vuelta- hélice, se une al Ca2+. “CREMALLERA DE LEUCINA” los botones sobre la cremallera representan cadenas laterales. 25
- 26. LA ESTRUCTURA TERCIARIA SE ESTABILIZA POR LAS SIGUIENTES INTERACCIONES: Imagen escaneada de: BIOQUÍMICA “La base molecular de la vida” de Trudy 26 Mc Kee y James Mc Kee. (Tercera edición)
- 27. ESTRUCTURA CUATERNARIA: CARACTERÍSTICAS •Es el arreglo espacial de las subunidades, cuando éstas existen. •Las subunidades: -pueden ser idénticas o muy diferentes. -se mantienen unidas por enlaces no covalentes y covalentes. •Para que una proteína conste de estructura cuaternaria debe tener dos o más cadenas polipeptídicas separadas. 27
- 28. Macromolécula de hemoglobina. Incluye el grupo hemo y está organizada como un tetrámero. PROTEÍNA SELECCIONADA DE PDB DATABANK Y TRAÍDA CON PROGRAMA DISCOVERY STUDIO VISUALIZER 3.1 28
- 29. Relación entre todas las estructuras: 29
- 30. REALIZADO POR: PROF. Eva Friet PROF. Carina Francolino TUTOR: Dra. Laura Coitiño 30