Proteina pp

By. Johan Sanchez Diaz
La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa
“primordial” o “primer lugar”, fue sugerida por
Berzelius para llamar así, al material que describiera el
químico holandés Mulder en 1838 como “sustancia
compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno
(N), y la cual, era sin duda la más importante de todas
las sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la
cual no parecía posible la vida sobre nuestro
planeta.

By. Johan Sanchez DiazEstán ampliamente distribuidas en todos los seres
vivos y son esenciales para la vida.
Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas
por una larga cadena lineal de sus elementos
constitutivos propios, los aminoácidos (aa).

Molécula orgánica que contiene un grupo amino (NH2)
y un grupo carboxilo (COOH), generalmente unidos al
mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Son los
principales constituyentes de las proteínas, en las que
pueden aparecer hasta 20 aminoácidos diferentes.
Existen veinte aminoácidos distintos, codificados en el
material genético de los organismos, pueden
combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier
manera para dar lugar a estas macromoléculas.

Y por si esto fuera poco, según la configuración espacial
que adopte una determinada secuencia de aminoácidos,
sus propiedades pueden ser totalmente diferentes, como
consecuencia, realizar diferentes funciones.
Tanto los carbohidratos como los lípidos tienen una
estructura relativamente más simple comparada con la
complejidad y diversidad de las proteínas.
Las moléculas con menos de 50 aminoácidos en sus
cadenas y pesos moleculares bajos se denominan
péptidos, las que pesan entre varios miles y varios
millones de daltones (Da) se denominan polipéptidos.
Los términos proteínas y polipéptidos a menudo se usan
indistintamente para referirse a las mismas moléculas.

Es un precursor del neurotransmisor serotonina.
Éste modula los patrones de sueño y humor, y por ello
su deficiencia se ha relacionado con trastornos
depresivos.
Sin embargo, a nivel nutricional su deficiencia
representa un problema mayor, ya que es un precursor
de la niacina (vitamina B3) y la deficiencia de ambos
tiene relación directa con la Pelagra (enfermedad
característica por la presencia de dermatitis, demencia
y diarrea), la cual se presenta en poblaciones cuya
dieta está basada en harina de maíz (escasa en este
aminoácido).

La lisina es requerida en el cuerpo para la creación de
carnitina, usada en el metabolismo de las grasas.
Este aa estimula la síntesis de colesterol en el hígado.
Cuando las dietas son altas en lisina y arginina
(proteína animal) existe una correcta estimulación de
la síntesis de colesterol, mientras que dietas bajas en
estos aa no estimulan en gran medida la síntesis de
colesterol.

Comúnmente es un aminoácido limitante en dietas
vegetarianas estrictas en las que está en poca cantidad en
granos vegetales.
También participa en la producción de colágeno y
elastina, uniéndose a ellos; es una acción dependiente de
la enzima lisiloxidasa la cual requiere cobre. Por lo tanto,
la deficiencia de cobre, puede conducir a imperfecciones
en el colágeno o elastina.

La metionina es usada en la manufactura de taurina,
el cual es un aa importante para la función cardiaca,
así como un neurotransmisor en el cerebro.
Se ha encontrado que la deficiencia de metionina está
asociada a una ingesta de proteína de baja calidad.
Su deficiencia también puede resultar en síntesis
pobres de fosfatidilcolina, y otros fosfolípidos. Estas
sustancias son esenciales para la función del sistema
nervioso, así como para prevenir la aglutinación de
células sanguíneas.

La metionina también es convertida en homocisteína, la
cual es nuevamente convertida en metionina por medio
de la ruta de trans-sulfuración.
La homocisteína no se debe acumular en el cuerpo, si
esto sucede, se asocia a un riesgo creciente a la
enfermedad cardiaca y ateroesclerosis.
Una conversión pobre de homocisteína a metionina es
causada por la deficiencia de vitamina B6 en personas
genéticamente susceptibles.

Este defecto genético no permite una conversión
adecuada de homocisteína a metionina. Esto se asocia
con un riesgo elevado de ateroesclerosis

El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos,
de los cuales, 11 de ellos nuestro propio organismo los
sintetiza y no necesitamos adquirirlos de la dieta, éstos
son llamados no esenciales o dispensables. Los nueve
restantes no somos capaces de sintetizarlos y deben ser
aportados por la dieta.

Los aminoácidos que adquirimos obligatoriamente de
la dieta son los denominados aminoácidos esenciales,
o actualmente llamados indispensables.
Histidina
Glutamina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
Metionina (y cisteína)
Fenilalanina (y tirosina)
Treonina
Triptofano
Valina

Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y
la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se
consideran normalmente en parejas.
Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar
ninguna de las proteínas en la que sea requerido
dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes
tipos de desnutrición, según cuál sea el aminoácido
limitante, es decir, el aminoácido que no se
encuentra en la proteína alimentaria y por tanto, no
contribuye a la síntesis de nuevas proteínas.

La histidina es un aminoácido esencial sólo para
niños, ya que la privación de éste aa en bebes de 3
meses o menos, conlleva a la aparición de eczema
como una forma de dermatitis.
Afección dermatológica (de la piel), caracterizada por
una inflamación que presenta diversas lesiones como:
eritema, vesículas, pápulas y exudación.

Ésta desaparece cuando la histidina es suplementada
por medio de la dieta. El desorden genético del
metabolismo de la histidina visto en algunos niños no
permite que el aa se metabolice correctamente, lo que
ocasiona que éste se acumule en sangre; aunque es
poco común, causa defectos del habla, y déficit
mental.
Este problema parece no presentarse en adultos.

El triptofano, la lisina y la metionina son los aa
esenciales que representan mayores problemas para
la nutrición humana, debido a que su carencia es
típica en poblaciones que tienen difícil acceso a
productos de origen animal, y en las cuales, los
cereales o los tubérculos se convierten en la base de
su alimentación.

El déficit de aminoácidos esenciales afecta
mucho más a los niños que a los adultos.

En la Tabla 1 se muestran los requerimientos diarios de los 9 aminoácidos
indispensables que, en 1985 publicaron, la Organización Mundial de la Salud, la
Organización de las Naciones Unidas para la Agricultura y la Alimentación, y la
Universidad de Naciones Unidas (WHO/FAO/UNU por sus siglas en inglés). Estas
estimaciones son en base a miligramos por kilogramo de peso por día, y es
valorado según el grupo de edad.

Los millares de proteínas presentes en el cuerpo humano
realizan funciones demasiado numerosas para
enumerarlas. Entre ellas están:
Portadores de vitaminas, oxígeno y bióxido de carbono
Llevar a cabo actividades cinéticas, catalíticas y de señalización
Forman parte de la estructura básica de tejidos (músculos,
tendones, piel, uñas, etc.), durante todos los procesos de crecimiento y
desarrollo, crean, reparan y mantienen los tejidos corporales

Desempeñan funciones metabólicas (actúan como enzimas, hormonas,
anticuerpos)
Reguladoras: asimilación de nutrientes, transporte de grasas en la sangre,
eliminación de materiales tóxicos, regulación de vitaminas liposolubles y
minerales, etc.
Contráctil (actina y miosina)
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del Ph (ya que actúan como
un tampón químico)
Transducción de señales (Ej: rodopsina)
Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para
la vida y son las biomoleculas más versátiles y
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes.

Existen muchas clasificaciones de las proteínas,
dependiendo de su estructura, función, solubilidad,
forma, etc.
Proteínas completas, incompletas y
complementarias
Globulares y fibrosas

Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican
como “completas” o “incompletas” según su
contenido en aminoácidos.
Las proteínas completas son aquellas proteínas
alimentarias que contienen los nueve aminoácidos
indispensables en concentraciones suficientes para
cubrir los requerimientos de los seres humanos.

Las proteínas incompletas son proteínas
alimentarias deficientes en uno o más aminoácidos
de los nueve aminoácidos esenciales que deben ser
proporcionados por los alimentos.

El concepto de proteínas complementarias está basado
en la obtención de los nueve aminoácidos
indispensables por la combinación de alimentos que
tomados aisladamente serían considerados como
proteínas incompletas.

Dos o más proteínas incompletas pueden ser
combinadas de tal forma que la deficiencia de uno o
más aminoácidos esenciales pueda ser compensada por
otra proteína y a la inversa. Cuando se combinan, estas
proteínas complementarias proporcionan todos los
aminoácidos esenciales necesarios para el cuerpo
humano consiguiendo un patrón equilibrado de
aminoácidos que se usan eficientemente.

Otra forma de obtener aminoácidos indispensables es
combinar una pequeña cantidad de una proteína
completa con grandes cantidades de proteínas
alimentarias incompletas.
Un ejemplo de combinación de proteínas
complementarias es la mezcla de proteínas
alimentarias de la soya y maíz o de la harina de trigo
y la caseína.

En estos casos la calidad de las proteínas de la mejor
combinación excede a la de las fuentes proteicas
proporcionadas individualmente, por lo que el efecto
de combinarlas es sinérgico. En la Tabla 2 se muestran
algunas combinaciones ideales para obtener proteína
de mejor calidad.

En el pasado, los nutriólogos consideraban que las
proteínas incompletas tenían que consumirse al mismo
tiempo para ser complementarias. Actualmente se
acepta que las proteínas complementarias de los
alimentos consumidas a lo largo del día, en
combinación con las reservas corporales de
aminoácidos, generalmente aseguran un balance de
aminoácidos adecuado.

Globulares: son de forma esférica o parecida a ésta,
contienen en su estructura hélices y hebras , además
de estructuras no repetitivas (asas y giros) las cuales
les proporcionan diseños compactos con funciones
particulares, son solubles en agua; algunos ejemplos
son:
Insulina
Albúmina
Globulinas plasmáticas
Numerosas enzimas

Proteínas fibrosas: son de forma alargada, su
armazón es una repetición de elementos de estructura
secundaria (hélices y hebras ), éstas le confieren la
forma de fibras cilíndricas observables al
microscopio, son de baja solubilidad en agua, dentro
de éstas se encuentran:
Queratina
Miosina
Colágeno 
Fibrina.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se
pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos),
que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados;
proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por
hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias
diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores.

ALBÚMINAS
• Son solubles en agua siempre que sean medios neutrales y
sin sales. Ejemplos son la albúmina de la clara del huevo, la
lactalbúmina y la seroalbúmina en las proteínas del suero de
leche, la leucosina de los cereales y la legumelina en las
semillas de algunas semillas de legumbres.
GLOBULINAS
• Son solubles en soluciones salinas y casi insolubles en agua.
Ejemplos son las seroglobulinas y la BETA lactoglobulina
de la leche, la miosina y la actina en la carne y la glicinina
en los granos de la soja.
Proteínas Simples

Proteínas Simples
GLUTEÍNAS
• Solubles en medios
ácidos muy diluidos y
muy insoluble en
solventes con carácter
neutral. Estas proteínas se
pueden encontrar en los
cereales tales como la
glutenina en el trigo y el
orizenina en el arroz.
PROLAMINAS
• Estas proteínas poseen
grandes cantidades de
prolina y ácido glutámico
y se puede encontrar en
cereales, Ejemplos son la
zeina en el maíz, la
gliadina en el trigo y la
hordeina en la cebada.
• PROTAMINAS: Se trata de proteínas con un fuerte carácter
básico y de bajo peso molecular. Son ricas en arginina. Ejemplos
de este tipo son la clupeina del arenque y la escombrina del
verdel.

ESCLEROPROTEÍNAS
• Son proteínas insolubles en agua y en disolventes
neutrales. Tipo fibrosas que tienen función estructural
y de enlace. Algunas son el colágeno de los tejidos
musculares, así como la gelatina que se deriva del
colágeno. La elastina un tendones y la queratina un
componente del pelo.
HISTONAS
• Se trata de proteínas básicas definidas por su alto
contenido de lisina y arginina. Son solubles en agua y
precipitan en soluciones con amoniaco.

FOSFOPROTEÍNAS
• Este es un grupo importante dentro de
muchos alimentos ricos en proteínas.
Los grupos fosfatos se enlazan a los
grupos hidroxilos de la serina y la
treonina. Este grupo incluye la caseína
de la leche y las fosfoproteínas de la
yema del huevo.
L IPOPROTEÍNAS
• Son combinaciones de lípidos y
proteínas que poseen grandes
capacidades de emulsificación, las
lipoproteínas se encuentran en la leche
y los huevos (yema del huevo).
Contienen una
parte aminoácido
combinada con
un material no
proteico como
puede ser un
lípido, un ácido
nucleico o un
carbohidrato.
Proteínas
Conjugadas

GLICOPROTEÍNAS
• Se trata de
combinaciones de
carbohidratos con
moléculas de proteínas.
Un ejemplo de este tipo
de proteínas se encuentra
en la clara del huevo en
una mucoproteína
denominada ovomucina.
CROMOPROTEÍNAS
• Se trata de proteínas con
un grupo prostético
coloreado. Existen
muchos compuestos
proteicos de este tipo
incluyendo la
hemoglobina y la
mioglobina, la clorofila y
las flavoproteínas.
NUCLEOPROTEÍNAS
Son combinaciones de proteínas simples con ácidos
nucleicos, este tipo de compuestos se encuentra en el
núcleo de la célula.

• Son compuestos obtenidos mediante reacciones
químicas o enzimáticas y se clasifican como derivados
primarios o secundarios dependiendo del nivel de
cambios que haya tenido lugar.
• Los derivados primarios han sufrido pocos cambios y
son insolubles en agua; un ejemplo de derivado
primario es la caseína coagulada en el cuajo de la leche.
los derivados secundarios han sufrido mayores cambios
en sus estructuras e incluyen las proteasas, las peptonas
y los péptidos.
PROTEÍNAS DERIVADAS

Las proteínas son indispensables para la vida,
sobre todo por su función plástica (constituyen
el 80% del protoplasma deshidratado de toda
célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de
las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas)

El aprovechamiento de una proteína aislada no
depende de su origen, intervienen muchos factores
más, como son:
La combinación con otras proteínas, moléculas o
nutrimentos
Procesos de digestión y absorción
O el hecho de que algunos aminoácidos puedan
estar en formas químicas no utilizables, etc.

El término “calidad proteica” se refiere a
la capacidad de una proteína de la dieta para
incorporarse en las proteínas corporales y se puede
estimar a través de varios indicadores, dentro de los
que se destaca el valor biológico o “calificación
química”.

El valor biológico está definido como la proporción en
que se encuentra un aminoácido indispensable
limitante con respecto al patrón de referencia. Por
definición, se entiende como aminoácido limitante a
aquel en el que el déficit es mayor comparado con la
proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez
realizado el cálculo, da un valor químico más bajo.

La “proteína de referencia” es una proteína
teórica definida por la FAO la cual tiene la
composición adecuada para satisfacer
correctamente las necesidades proteicas, la FAO
ha propuesto a la proteína del huevo y la proteína
de la leche humana como proteínas de referencia.

Se han fijado distintas proteínas de referencia
dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminoácidos esenciales son distintas en las
diferentes etapas del crecimiento y desarrollo
humano. Las proteínas de los cereales son en
general severamente deficientes en lisina, mientras
que las de las leguminosas lo son en aminoácidos
azufrados (metionina y cisteína).

Las proteínas animales tienen en general
composiciones más próximas a la considerada ideal.
En la dieta de los seres humanos se puede distinguir
entre 2 tipos de proteínas, las de origen animal y las de
origen vegetal. Dentro de las primeras, las que
provienen de huevo, leche y derivados lácteos son
consideradas como de excelente calidad;

Otras carnes (tejido muscular) como el pescado, res y
aves contienen proteínas de buena calidad.

De las proteínas vegetales, la proteína del frijol de soya
es considerada de buena calidad, la contenida en
cereales, harinas y la mayor parte de tubérculos y
raíces vegetales está clasificada como de mediana
calidad, y la mayoría de las frutas y verduras contienen
proteína de baja calidad. Las proteínas de origen
vegetal, tomadas en conjunto, son menos complejas
que las de origen animal.

En general, se recomiendan unos 40 a 60 g de
proteínas al día para un adulto sano. La WHO y las
RDA (del inglés Recommended Dietary Allowances)
de EUA recomiendan un valor de 0.8 a 1.0 g / kg de
peso al día para un adulto sano. Por supuesto, durante
el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas
necesidades aumentan. La FAO ha planteado que la
proteína de un alimento es biológicamente completa
cuando contiene todos los aminoácidos en una
cantidad igual o superior a la establecida para cada
aminoácido requerido en una proteína de referencia o
patrón, como la del huevo, que tienen una proporción
de aminoácidos esenciales utilizables en un 100%.

Los aminoácidos en los alimentos no siempre están
disponibles. La degradación de las proteínas, así
como su absorción puede ser incompleta.
El porcentaje promedio de digestión y absorción en
proteínas de origen animal es alrededor de un 90%,
siendo el de las proteínas de origen vegetal de sólo
un 60 a un 70% aproximadamente.

Hay varias razones que limitan la
digestibilidad de ciertas proteínas
Conformación de la proteína: las proteasas atacan a
las proteínas fibrosas insolubles más lentamente que a
las proteínas globulares solubles. Pero, la
digestibilidad puede ser fácilmente incrementada por
la desnaturalización de la proteína, por ejemplo, por
un tratamiento térmico previo.
La unión a ciertos metales, lípidos, ácidos nucleicos,
celulosa u otros polisacáridos, puede ver limitada
parcialmente su digestibilidad.

Factores antinutricionales como los inhibidores de
tripsina o quimotripsina. Otros inhibidores afectan a
la absorción de aminoácidos.
El tamaño y superficie de la partícula donde se
encuentran las proteínas. La digestibilidad de las
proteínas de los cereales puede ser incrementada, por
ejemplo, mediante el molido más fino de la harina.

Las diferencias biológicas entre individuos pueden
afectar a la digestión de proteínas, así como a la
absorción de aminoácidos.
La edad es una de estas diferencias, pues en los
primeros meses de vida no se encuentran presentes
todas las enzimas necesarias para la correcta
degradación de las proteínas
Así como en los ancianos o adultos mayores se
dejan de producir otras tantas enzimas y la digestión
de estos nutrientes se vuelve cada vez más difícil

Algunos otros individuos pueden presentar
defectos genéticos
Deficiencia de enterocinasa o tripsinógeno
Deficiencia de prolina dipeptidasa
Síndrome de Hartnup (defecto en transporte de
aminoácidos neutros)
Los cuales impiden que se produzcan enzimas para
degradar ciertas proteínas, o que su degradación se
lleve a cabo ineficazmente.

Estructura primaria: secuencia de aminoácidos y
ubicación única de cualquier puente disulfuro, está
codificada en los genes.

Estructura secundaria: describe el plegamiento de
cadenas polipeptídicas en figuras unidas por puentes de
hidrogeno múltiples como hélice alfa y hoja plegada
beta.

Estructura terciaria: se refiere a las relaciones
entre dominios estructurales secundarios y entre
residuos bastante alejados desde el punto de vista de
su estructura primaria.

Estructura cuaternaria: presente sólo en proteínas que
tienen dos o más cadenas polipeptídicas (proteínas
oligoméricas).

Enfermedades cardiovasculares: Las proteínas,
sobre todo las animales, suelen ir acompañadas de
grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán
nuestro colesterol.
Obesidad: Ese aporte de grasa y calorías puede
favorecer la obesidad.
Sobrecarga del organismo: especialmente del
hígado y los riñones, para poder eliminar las
sustancias de deshecho como son el amoniaco, la
urea o el ácido úrico.

Cálculos de riñón: la proteína animal ayuda a
perder o eliminar calcio ya que además de mucho
fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.
Cansancio y cefaleas: el exceso
de amoniaco puede provocar cansancio, cefaleas y
nauseas.

Finales de la década de los 60, la
fotografía muestra sentada, una niña
apática que estaba entre muchos casos del
kwashiorkor encontrados en los
campamentos de refugiados nigerianos
durante la guerra entre Nigeria y Biafra.
Síndrome debido a una
deficiencia proteica
intensa, cuyos síntomas
más llamativos son:
edema, alteraciones
pigmentarias en la piel,
alteraciones hepáticas,
abdomen distendido. Se da
principalmente en niños
pequeños.

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