![ Constante de equilibrio
[E] =[ES]
Ke = KM ½ v max](https://image.slidesharecdn.com/4-131003143225-phpapp01/85/4-1-Enzimas-22-320.jpg)
4.1. Enzimas
- 1. ENZIMAS
- 2. Enzimas • Enzimas. Concepto de biocatalizador. • Estructura y propiedades de las enzimas. Características de las enzimas como catalizadores. • Especificidad enzimática. Reacción catalizada por una enzima. Concepto de coenzima y cofactor. • Clasificación de las enzimas. • Cinética enzimática: curva de actividad enzimática (conceptos de Vmax y KM). • Inhibición y activación enzimática. • Regulación de la actividad enzimática: alosterismo. • Concepto de vitamina. Función de las vitaminas como coenzimas. Función bioquímica del NAD(P)H, FADH2 y CoA.
- 4. S → ES → E + P[ [ E
- 7. Enzima (E) Sustratos (S) Complejo enzima-sustrato (ES) Enzima (E) Productos (P) Esquema de una reacción enzimática
- 8. Enzima inactiva sustrato Enzima productos Coenzima Centro activo Mecanismo de actuación enzimática: 1) Se forma un complejo: enzima- sustrato o sustratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática
- 9. Enzima Sustrato Enzima Sustrato MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO Complejo enzima- sustrato Especificidad enzimática
- 10. Energía Progreso de la reacción Variación de la energía Energía de activación con la enzima Energía de activación sin la enzima Energía de los productos Energía de los reactivos Las enzimas actúan como un catalizador: ♦ Disminuyen la energía de activación. ♦ No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre. ♦ No modifican el equilibrio de la reacción. ♦ Aceleran la llegada del equilibrio. ♦Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
- 13. Sustrato Inhibidor Sustrato Enzima Inhibidor unido a la enzima Los sustratos no pueden unirse al centro activo INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
- 14. ENZIMAS – INHIBICIÓN ENZIMÁTICA INHIBIDORES REVERSIBLES IRREVERSIBLEIS COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS
- 17. Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima. Enzima Enzima sustrato inhibidor Sin inhibidor con inhibidor Inhibición competitiva
- 18. Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor. Enzima sustrato Enzima No se produce la catálisis inhibidor Inhibición no competitiva Sin inhibidor Con inhibidor
- 20. Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática KM
- 21. KM KM
- 22. Constante de equilibrio [E] =[ES] Ke = KM ½ v max
- 23. Pepsina Tripsina Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. pH óptimo Tª óptima pH óptimo Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima. Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad de la enzima. INFLUENCIA DEL pH Y DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
- 25. Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática. activador Enzima inactiva sustrato Enzima activa productos activadores
- 26. Nombre Sistemático • El nombre sistemático de una enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa“ • ejemplo: glucosa fosfato isomerasa
- 28. OXIDORREDUCTASAS • Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H2) o electrones (e- ) de un sustrato a otro, según la reacción general: • AH2 + B A + BH2
- 29. El NAD+ /NADH y el NADP+ /NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G. e- e-
- 30. TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS) Las transaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica) http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm
- 31. Catalizan reacciones de hidrólisis A-B + H2O A-OH + H-B No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre primitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc. Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: Lactosa + agua glucosa + galactosa HIDROLASAS
- 32. ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros: A B • Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
- 33. Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace: A=B + X AXB COO- CH CH COO- H2O COO- CH CH2 COO- HO Fumarato (trans-) L-Malato LIASAS
- 34. Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía. A + B + ATP A-B + ADP + Pi O bien C + D + ATP C-D + AMP + PPi LIGASAS
- 35. Mecanismos de regulación alostérica Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los primeros pasos de la ruta.
- 36. Ligando Centro regulador Sustrato Sustrato Centros activos modificados Ligando unido al centro regulador Enzima Los sustratos no pueden unirse al centro activo MODELO DE INHIBICIÓN ALOSTÉRICA
- 37. Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. sustrato inhibidor Enzima inactiva Enzima activa Inhibición alostérica. Sin inhibidor con inhibidor
- 38. Activación Enzimática • Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. • Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. • Muchas enzimas digestivas se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. • Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#z
- 39. http://www.um.es/molecula/vita.htm VITAMINAS • INDICE 1.- CARACTERISTICAS GENERALES • 2.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES 2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica. 2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril. 2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica. 2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica. 3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES 3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica. 3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica. 3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina. 3.4.- VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa. 3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W. 3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina. 3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. 3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico. 3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina.