analitica de datos: bioinformatica

UNIVERSIDAD
Mejora de una base de conocimiento dedicado a las
proteínas patológicas.
Ambito de trabajo: Predicción de riesgos de la
Enfermedad en el ámbito de la Amiloidosis.
Ing. Diego Hernando Torres Valencia
AMYPdb: Base de Datos de familias precursoras amiloides
AMYPdb es una base de datos en línea dedicada a las familias
precursoras amiloides y su secuencia de aminoácidos firmas.
La última actualización de la estructura y la interfaz de AMYPdb
ocurrieron el 7 de abril de 2008. La proteína archivos son de
UniProtKB, versión 6.1.
Christian Delamarche (Francia).

1. Proyecto a tener en cuenta: Mejora de una base de
conocimiento dedicado a las proteínas patológicas.
inteligentes
1.1. Amilaidosis : DEFINICION
1.2. ..
1.2.1 ..
1.2.2 ..
Ing. Diego Hernando Torres Valencia
CONTENIDO:
UNIVERSIDAD DE LOS ANDES
lo poco que he aprendido carece de
valor comparado con lo que ignoro y
no desespero en aprender.
Rene Descartes

Amiloidosis:
Christian Delamarche.
Profesor de Bioquímica y Bioinformática.
proteínas amiloides función: estructura y agregación.
descubrimiento de la proteína patrón, bases de datos y
predicción de motivos de agregación. proteínas MIP, acuaporinas.
Universite de RENNES I
Campus de Beaulieu, Nb 13
35042 RENNES Cedex FRANCE
web: http://www.umr6026.univ-rennes1.fr/
E-mail: christian.delamarche@univ-rennes1.fr
Phone : +33 (0) 223 236 846
Fax : +33 (0) 223 235 048

Amiloidosis:
ARTICULOS DEL 2013:
Altamiranda, José Aguilar, Christian Delamarche:
Comparison and fusion model in protein motifs. CLEI 2013: 1-12
Los motivos son útiles en biología para resaltar los nucleótidos / aminoácidos que están involucrados en la
estructura, función, regulación y evolución, o para inferir homología entre genes / proteínas. PROSITE es
una estrategia para modelar motivos de proteínas como las expresiones regulares y matrices de posición de
frecuencia.
Se han propuesto múltiples herramientas para descubrir motivos biológicos, pero no para el caso de la
comparación problema motivos, que es NP-completo debido a la flexibilidad y la independencia en cada
posición. En este artículo se presenta un modelo formal para comparar dos motivos de proteínas basado
en la programación genética para generar la población de secuencias derivadas de cada expresión regular
en virtud de la comparación y en una red neuronal de retropropagación para calcular una puntuación de
similitud con motivos como función de aptitud.
Además, se presenta un método formal de fusión por dos motivos similares basados en la técnica de
optimización basada en colonias de hormigas.
El método de comparación y fusión se ensayó usando motivos de proteína amiloide.

Amiloidosis:
ARTICULOS DEL septiembre 19 del 2013:
MetAmyl: un meta-predictor de proteínas amiloides
Autores: Mathieu Emily, Anthony Talvas, Christian Delamarche-
Fecha de publicación :19/11/2013 ; Revista : Más uno ; volumen : 8 ; Número: 11
Páginas: e79722 ; Editor: Biblioteca Pública de la Ciencia
Descripción:
Resumen La agregación de proteínas o péptidos en las fibrillas de amiloide está asociada con
una serie de trastornos clínicos, incluyendo la enfermedad de Alzheimer, Huntington y las
enfermedades por priones, cáncer medular de tiroides, renal y amiloidosis cardíaca.
A pesar de extensos estudios, los mecanismos moleculares subyacentes a la iniciación de la
formación de fibrillas siguen siendo en gran medida desconocido.
Varias líneas de evidencia revelaron que segmentos cortos amino-ácidos (hot spots), situados
en las proteínas precursoras amiloides actúan como semillas para la elongación de fibrillas.

Amiloidosis:
ARTICULOS DEL septiembre 19 del 2013:
reológico proceso de seguimiento de la agregación de la proteina tau
Autores: Pierre Didier, Florencia Razan, Emmanuel CAPLAIN, Christian Delamarche-
Fecha de publicación:01/20/2016
Conferencia:7ème Colloque Interdisciplinaire en Instrumentación
Descripción: Enfermedad de Alzheimer es una de treinta patología llamada enfermedad
conformacional que se caracteriza por los errores de plegado y montaje de proteínas. En la
enfermedad de Alzheimer, la proteína tau y el péptido beta amiloide son responsables de la
degeneración neuronal.
La comprensión de estos mecanismos y diagnóstico están estrechamente vinculados a la
disponibilidad de un eficiente concepto de análisis para el control ex vivo de auto-ensamblaje de
las proteínas. Para entender el mecanismo de agregación, un microsistema está desarrollado
para la detección de la proteína tau.

Amiloidosis:
PROYECTO A TRABAJAR:
AMYPdb: Una base de datos dedicada a las proteínas precursoras amiloides.
Resultados obtenidos al momento:
Christian Delamarche, han creado una base de datos en línea libre conocimiento (AMYPdb)
dedicada a las proteínas precursoras amiloides y han realizado el análisis de secuencias a gran
escala de los datos incluidos. Actualmente, AMYPdb integra los datos en 33 familias, incluyendo
las proteínas de 1.705 a cerca de 600 organismos. Muestra enlaces a más de 2.300 referencias
bibliográficas y 1.200 estructuras 3D. Un sistema Wiki está disponible para insertar datos en la
base de datos, proporcionando un entorno de intercambio y colaboración. Han generado y
analizado 3.621 patrones de secuencia de aminoácidos, la presentación de informes patrones
altamente específicas para cada familia amiloide, junto con los patrones que pueden intervenir
en el mal plegamiento de proteínas y la agregación.
Conclusión
AMYPdb es una base de datos en línea integral con miras a la centralización de los datos
bioinformáticas con respecto a todas las proteínas amiloides y sus precursores. Este enfoque de
descubrimiento y análisis patrón de secuencia reveló regiones de la proteína de interés
significativo. AMYPdb es de libre acceso PAGINA WEB: http://amypdb.genouest.org/.

CLASIFICACION proteína Amiloide realizada por el
Bioquimico Christian Delalamarche:
PROYECTO A TRABAJAR:
clasificación amiloide realizada por el Bioquimico Christian Delamarche
La precisión de hipótesis deducidas a partir de métodos bioinformáticos depende fuertemente
de la calidad de conjuntos de datos. En el estudio realizado por Christian Delamarche, los
conjuntos de secuencias utilizadas en el método patrón descubrimiento fueron las de las
familias de proteínas. Con el fin de facilitar la extracción de secuencias, especialmente para el
descubrimiento de patrones de enlazar a un mal plegamiento y la agregación, todas las
proteínas se clasifican en una de las cinco categorías de calidad siguientes:
1) Amiloide in vivo : la proteína precursora, o un sub-segmento específico, forma fibrillas en
humanos o animales, o es un prión de levadura. Las proteínas de esta clase se describen de
forma inequívoca en la literatura y se identifican por palabras clave específicas en UniProtKB (
"amiloide" o "Prion").
2) Amiloide in vitro : el polipéptido forma fibrillas en condiciones experimentales.
3) Amiloide in silico : las formas de polipéptidos fibrillas utilizando técnicas computacionales,
incluyendo roscado proteínas y simulaciones de dinámica molecular.
4) proteína amiloide putativa: la proteína es un miembro de una familia de amiloide, pero las
propiedades de amiloide de ese miembro específico no se evaluaron.
5) Sin clasificación de proteínas: la familia de proteínas no cumple con la definición de amiloide
[ 4 ], pero los escasos datos muestran que al menos un miembro de la familia comparte algunas
propiedades de amiloide.
En la actualidad, las clases 2 y 3 están vacíos. Los expertos están invitados a contribuir a la relevancia de la información
biológica cambiando el estado de las proteínas que utilizan el sistema Wiki.

AMYPdb: Una base de datos dedicada a las
proteínas precursoras amiloides
http://amypdb.genouest.org/

http://amypdb.genouest.
org/
AMYPdb integra los datos en 33 familias

AMYPdb
integra un
listado de
proteínas.

La implementación y la estructura de la base de datos
AMYPdb es una base de datos relacional MySQL. La interfaz basada en la web se
ha creado usando PHP y JavaScript, y se basa en una versión modificada del
sistema de gestión de contenidos e107.
Los datos se almacenan en las 23 tablas y ocupa cerca de un 4 GB de espacio en
disco (Figura 1 ).
La mesa central contiene información general relevante para las secuencias de
proteínas.
Esto está relacionado con las tablas adicionales que contienen dos tipos de datos:
información recogida de las bibliotecas públicas; y los resultados de análisis
de la secuencia de proteínas.
Esta organización de los datos es adecuado para consultas complejas, tales como la
extracción de firmas de aminoácidos que emparejan las regiones involucradas
en la agregación.

Los datos en bruto
El flujo de datos se describe en la Figura de la siguiente presentacion. Los datos en bruto se extrajeron de tres
principales bases de datos públicas: archivos de proteínas de UniProt (Protein universal Ressource ) (versión
3.2); referencias de MEDLINE; y patrones conocidos de PROSITE. Se utilizó el programa Sistema de
Recuperación de secuencias (SRS) implementado en el Instituto Europeo de Bioinformática [ 41 ].
SRS tiene la ventaja de poseer una interfaz única para interrogar a múltiples bases de datos. Además, los
resultados se pueden guardar en formato extendido Markup Language (XML), lo que facilita el intercambio y la
manipulación de grandes cantidades de datos entre diferentes programas. UniProtKB y se realizaron
búsquedas en MEDLINE con las palabras clave que describen las familias de proteínas amiloides. Las palabras
clave utilizadas fueron principalmente nombres de las proteínas y de genes comúnmente usados en el campo
de la investigación amiloide.
Varias secuencias filogenéticamente distantes de cada familia fueron sometidos luego a ScanProsite [ 42 ]. Este
programa analiza las secuencias de proteínas para la aparición de las firmas almacenadas en la base de datos
PROSITE. Los números de acceso de los patrones de PROSITE A continuación, se consultan en el
SRS. Todos los archivos XML recuperados fueron importados en AMYPdb.Después de esta primera etapa de
selección, se obtuvo un catálogo de 31 familias de amiloide (Tabla 1 ), que contiene 1.284 proteínas amiloides,
1.692 referencias y 38 patrones de PROSITE. Los datos almacenados en AMYPdb son los de las proteínas
precursoras, péptidos amiloidogénicos y secuencias parciales. En esta primera versión de AMYPdb, sin ligera
de inmunoglobulina / cadenas pesadas han sido almacenados, debido a la gran diversidad de secuencias de
estas proteínas.

Los datos en bruto
El flujo de datos se
describe en la Figura 2 .
Los datos en bruto se
extrajeron de tres
principales bases de
datos públicas: archivos
de proteínas de UniProt
(versión 3.2); referencias
de MEDLINE; y patrones
conocidos de PROSITE.
Se utilizó el programa
Sistema de
Recuperación de
secuencias (SRS)
implementado en el
Instituto Europeo de
Bioinformática [ 41 ].

- Amiloidosis:
Amiloidosis (am-uh-loi-DO-sis) es una enfermedad que
ocurre cuando las sustancias llamadas proteínas
amiloides se acumulan en los órganos.
El amiloide es una proteína anormal generalmente
producido por las células de la médula ósea que se
pueden depositar en cualquier tejido u órgano.
La amiloidosis puede afectar a diferentes órganos en
personas diferentes, y hay diferentes tipos de amiloide.
La amiloidosis afecta con frecuencia el corazón, los
riñones, el hígado, el bazo, el sistema nervioso y el
tracto gastrointestinal.
La amiloidosis es rara, y la causa exacta se desconoce.
Los tratamientos están disponibles para ayudarle a
manejar sus síntomas de amiloidosis y limitar la
producción de la proteína amiloide.
Amiloidosis:
Micrografía revelando material amiloide
(mancha rojiza) tras teñir tejido cardíaco
con rojo Congo en un caso de amiloidosis
cardíaca.
https://es.wikipedia.org/wiki/Amiloidosis

Clasificación de la amiloidosis.
a. Sistémica: cuando se afectan varios órganos.
b. Localizada: cuando lo depósitos se limitan a un solo órgano.
Por motivos clínicos en patrón sistémico se subclasifica en:
1. Amiloidosis primaria: cuando se asocia con alguna discrasia de los inmunocitos.
2. Amiloidosis secundaria: cuando se produce como complicación de un proceso
destructivo tisular o inflamatorio crónico.
3. Amiloidosis hereditaria.

Clasificación de la amiloidosis
• .
AMILOIDE
SISTÉMICO
LOCALIZADO
Amiloidosis
primaria
Amiloidosis
secundaria
Discracias del inmunocito
Afecciones inflamatorias
crónicas
Amiloidosis
asociada a
hemodiálisis
Insuficiencia renal
crónica
Amiloidosis
hereditaria
familiar
-Fiebre mediterránea
familiar
-Polineuropatía
amiloidótica familiar
Amiloide
endocrino
Amiloide de
la vejez

Patogenia
• Plegamiento anormal de proteínas, que se
depositan como fibrillas en tejidos
extracelulares
• Falla el mecanismo de degradación en los
proteosomas o por los macrófagos

Producción de cantidades anormales
de proteínas
Producción de cantidades
normales de proteína mutada
(transtiretina)
Mutación
Transtiretina
Proteína ATTR
Desconocido
Proliferación
monoclonal de linf B
Inflamación crónica
Activación de
macrófagos
Células plasmáticas Interleucina 1 y 6
Hepatocitos
Proteína SAA
Proteína AA
Proteólisis limitada
Cadenas ligeras
Proteólisis
limitada
Proteína AL

Factores que contribuyen a la agregación de
proteínas y formación de fibrillas que se depositan
en los tejidos extracelulares:
a. Amiloidosis senil, en estados inflamatorios
crónicos y amiloidosis asociados a diálisis a largo
plazo.
b. Amiloidosis hereditaria
c. Amiloidosis asociada con la enfermedad de
Alzheimer.

Características de el amiloide
• Es una sustancia proteinácea patológica,
depositada entre las células en diversos
tejidos y órganos del cuerpo.
• Su identificación clínica depende de la
identificación morfológica.

Al microscopio óptico
• El amiloide aparece como una sustancia
extracelular amorfa eosinofílica y hialina
• Los depósitos se tiñen de rosa o rojo con rojo
Congo
• La birrefringencia del amiloide teñido cuando
se observa con microscopio de luz polarizada

Estructura
idéntica en todos
los tipos de
amiloides
láminas B
plegadas
cruzadas
Naturaleza
física del
amiloide
Fibrillas
dm 7.5 a
10nm

Naturaleza
química del
amiloide
95 %Fibrillas
de proteínas
5 % componente P
Glucosaminoglucanos

Proteínas de la
fibra amiloide
AL
AA
AB
CÉLULAS PLASMÁTICAS
Y CAD LIGERAS DE IGs
SAA
ATTR Transtiretina
AB 2 M
APP
B 2 microglobulina
Su depósito se asocia con
proliferación monoclonal
de las cells B
Se encuentra en los grupos
clínicos descrito como
amiloidosis secundaria
Polineuropatía amiloidea
familiar
Amiloidosis sistémica
senil
Amiloidosis en
hemodiálisis a largo
plazo
Núcleo de la placas
cerebrales (Alzheimer)
Priones
Plegadas errónameante se
agregan en la placa
extracelular
Proteínas amiloides mas frecuentes:
en 1998, las normas para la
clasificación y nomenclatura de la
amiloidosis fueron revisadas por el
Nomenclature Committee of the
International Society of
Amyloidosis. Desde entonces, los
depósitos de material amiloide se
clasifican utilizando la letra
mayúscula A seguida por la letra
de denominación de la proteína
acumulada, sin ningún espacio
entre ambas.

Proteínas amiloides mas frecuentes:
a. La proteína AL (cadena ligera de amiloide)
b. La fibrilla AA (asociada a amiloide)
c. El amiloide A beta

Proteínas en deposito de amiloide:
a. La transtiretina (TTR)
a. La beta 2 microglobulina
a. También se han descrito depósitos de amiloide derivado de
diversos precursores, como hormonas (procalcitonina) y queratina.

Discrasias de inmunocito con amiloidosis (amiloidosis
primaria)
El amiloide en esta categoría tiene una distribución, por lo general, sistémica y
tipo AL.

Amiloidosis sistémica reactiva.
Los depósitos de
amiloide en este
patrón tienen una
distribución
sistémica y están
compuestos por
proteína AA.

Amiloidosis Familiar Hereditaria.
• Fiebre mediterránea
familiar: Proteína AA.
• Neuropatías
amiloidoticas familiares:
Proteína fibrilar ATTR.

Amiloidosis Localizada.
• Cerebral senil: Enfermedad de
Alzheimer, proteína A beta.

¿POR QUÉ SE PRODUCE?
Se da por la
acumulación de
sustancias
altamente tóxicas
para las células
nerviosas liberadas
por parte de las
proteínas beta-
amiloide
produciendo
oxidación y
aparición de placas
amiloides, lo que
terminará en una
atrofia de la corteza
cerebral.

ALZHEIMER

Amiloidosis Endocrina.
 Carcinoma medula de tiroides:
Proteína A cal.
 Islotes de Langerhans: proteína
AIAPP.
Amiloidosis de Envejecimiento.
Amiloidosis sistémica senil: Proteína
ATTR

MORFOLOGIA.
 No hay patrones sólidos o distintivos por órganos o tejidos de
deposito de amiloide en las categorías citadas.
 Diagnósticos histológicos se basa en las características
tintoriales.
 Las afecciones de los órganos en las diferentes formas clínicas
de la Amiloidosis es variable; los principales órganos son:

Riñón:
 Macroscópicamente: Puede parecer sin
cambios o anormalmente hipertrófico.
 Microscópicamente: deposito de amiloide en
los glomérulos y tejido intersticial
peritubular.
Bazo:
 Hipertrofia moderada (200 a 800 gr)
 Se presenta en una consistencia firme y
se observan depósitos céreos de color
gris pálido.

Hígado:
• Hipertrofia masiva (hasta 9000)
• Aumenta en tamaño de parénquima y sinusoides.
• Atrofia de compresión.
Corazón:
 Hipertrofia cardiaca mínima o moderada.
 Macroscópicamente, elevación
subendocardica.
 Histológicamente, se observa depósitos por
todo el miocardio.

- Analítica en Ciudades Inteligentes/e-Gobierno.
- …
Proyecto a tener en cuenta:
- ..

Conclusión
Aprendimos los Fundamentos en Analítica de Datos
1.Análisis de datos en la toma de decisiones:

Conclusión
• Las BBDD NoSQL son una clara alternativa a los RDBMS
– Sobre todo para algunas aplicaciones sociales y web que requieren
elevada escalabilidad
• No son idóneas para todo, de hecho en la mayoría de los
casos las RDBMS deberían seguir siendo la primera opción:
– La capacidad de hacer JOIN y las garantías ACID son muy importantes
para muchas aplicaciones
• Es muy posible que los RDBMS actuales evolucionen
para incorporar capacidades de NoSQL

BIBLIOGRAFIA
Referencias
•David Loshin, “Business Intelligence: The Savvy Manager's Guide”, The Morgan
Kaufmann Series on Business Intelligence, 2010
•Stephan Kudyba , Richard Hoptroff , “Data Mining and Business Intelligence: A Guide to
Productivity”, IGI Publishing, 2011
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de Datos" Editorial Pearson, 2004
•Peter F. Drucker, “Gestión del Conocimiento”, Deusto S.A. ediciones, 2009
•Ralph Kimball, Margy Ross “The Data Warehouse Toolkit: The Complete Guide to
Dimensional Modeling”, Wiley; 2 edition, 2009.
•Judith Hurwitz, Alan Nugent, Fern Halper, Marcia Kaufman, “Big Data For Dummies,”,
Wiley, 2013
•I. H. Witten, E. Frank & M. A. Hall "Data Mining. Practical Machine Learning Tools and
Techniques with Java Implementations. Third Edition". Morgan Kaufmann Publishers. San
Francisco, California, 2011.
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M. E. J. Newman
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• Introductory social network analysis with Pajek
Lada Adamic -Copyright 2008, Lada Adamic
pagina descargar libro: http://ocw.mit.edu/courses/economics/14-15j-networks-fall-
2009/assignments/MIT14_15JF09_pajek.pdf
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HAAw&usg=AFQjCNEGHvTbn3cFVlvK3m3aCgWEsgZHNA&bvm=bv.84349003,d.eXY
• LIBRO: MongoDB: The Definitive Guide
AUTOR: Kristina Chodorow and Michael Dirolf
Publicado por la editorial: O’Reilly Media, Inc.,
• Cassandra
– “NoSQL – Not only SQL (Introduction to Apache Cassandra)”
• http://www.scriptandscroll.com/3508/technology/nosql-not-only-sql-introduction-to-apache-
cassandra/#.TtonPmMk6nA
– DataSax company:
• http://www.datastax.com/about-us/about-datastax
– Getting started with CQL:
• http://www.datastax.com/docs/0.8/dml/using_cql
– http://cassandra.apache.org/

• CouchDB
– Exploring CouchDB, Joe Lennon,
• http://www.ibm.com/developerworks/opensource/library/os-CouchDB/index.html
– CouchDB tutorial
• http://net.tutsplus.com/tutorials/getting-started-with-couchdb/
– CouchDB for geeks:
• http://www.slideshare.net/svdgraaf/CouchDB-for-geeks?from=share_email
– CouchDB site:
• http://CouchDB.apache.org/
– CouchApp.org: The ‘Do It Yourself’ Evently Tutorial
• http://couchapp.org/page/evently-do-it-yourself
– CouchApp.org: What the HTTP is CouchApp?
• http://wiki.couchapp.org/page/what-is-couchapp
– Tutorial: Using JQuery and CouchDB to build a simple AJAX web application
• http://blog.edparcell.com/using-jquery-and-CouchDB-to-build-a-simple-we
– CouchApp site:
• http://couchapp.org/page/getting-started
Referencias

• NoSQL vs. RDBMS
– Riyaz -- Thanks for the question regarding "NOSQL vs. RDBMS databases",
version 10r2
• http://asktom.oracle.com/pls/asktom/f?p=100:11:0::::P11_QUESTION_ID:2664632
900346253817
– NoSQL or not NoSQL?
• http://www.slideshare.net/ruflin/nosql-or-not-nosql/download
– Comparativa de diferentes soluciones NoSQL:
• http://kkovacs.eu/cassandra-vs-mongodb-vs-couchdb-vs-redis
– SQL vs. NoSQL
• http://www.linuxjournal.com/article/10770
Referencias

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Social network analysis (SNA): http://en.wikipedia.org/wiki/Social_network_analysis
Red social
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Big-Data-for-Dummies
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Dummies.pdf
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Bibliografía
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http://es.slideshare.net/dipina/nosql-cassandra-couchdb-mongodb-y-neo4j
NoSQL: Introducción a las Bases de Datos no estructuradas
http://es.slideshare.net/dipina/nosql-introduccin-a-las-bases-de-datos-no-estructuradas
MongoDB: la BBDD NoSQL más popular del mercado
http://es.slideshare.net/dipina/mongodb-la-bbdd-nosql-ms-popular-del-mercado
NoSQL: la siguiente generación de Base de Datos
http://es.slideshare.net/dipina/nosql-la-siguiente-generacin-de-base-de-datos

Bibliografía
https://scholar.google.com/citations?user=g5vbzuAAAAAJ&hl=es&cstart=20&pagesize=20
http://bmcbioinformatics.biomedcentral.com/articles/10.1186/1471-2105-9-273
https://www.researchgate.net/profile/Christian_Delamarche
http://amypdb.genouest.org/e107_plugins/amypdb_db/db_family.php

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